WWW.DISS.SELUK.RU

БЕСПЛАТНАЯ ЭЛЕКТРОННАЯ БИБЛИОТЕКА
(Авторефераты, диссертации, методички, учебные программы, монографии)

 

Pages:   || 2 | 3 |

«А.Г. КУДРИН ФЕРМЕНТЫ КРОВИ И ПРОГНОЗИРОВАНИЕ ПРОДУКТИВНОСТИ МОЛОЧНОГО СКОТА Мичуринск - наукоград РФ 2006 PDF created with FinePrint pdfFactory Pro trial version УДК ...»

-- [ Страница 1 ] --

Министерство сельского хозяйства Российской Федерации

Федеральное государственное образовательное учреждение

высшего профессионального образования

«Мичуринский государственный аграрный университет»

А.Г. КУДРИН

ФЕРМЕНТЫ КРОВИ

И ПРОГНОЗИРОВАНИЕ

ПРОДУКТИВНОСТИ

МОЛОЧНОГО СКОТА

Мичуринск - наукоград РФ 2006 PDF created with FinePrint pdfFactory Pro trial version www.pdffactory.com УДК 636.2. 082.24 : 591.111.05 Печатается по решению редакционно-издательского ББК 46.0–3:28.672 совета Мичуринского государственного аграрного университета К Рецензенты:

директор ГНУ СЗНИИМЛПХ, доктор биологических наук Е.А. Тяпугин;

зав. кафедрой частной зоотехнии Вологодской гос. молочнохозяйственной академии им. Н.В. Верещагина, доктор биологических наук, профессор А.В. Шумов;

директор Тамбовского филиала ВГНИИЖа, доктор с.-х. наук В.Н. Кургузкин.

Кудрин А.Г.

К Ферменты крови и прогнозирование продуктивности молочного скота: науч. издание. – Мичуринск-наукоград РФ: Изд-во Мичурин. гос.

аграр. ун-та, 2006. – 142с.

ISBN 5-94664-084- В книге изложены материалы многолетних исследований по использованию биологически активных веществ – ферментов для прогноза молочной продуктивности коров. Рассмотрены перспективные направления применения биологических катализаторов крови в селекционном аспекте.

Монография рассчитана на преподавателей, студентов сельскохозяйственных вузов, научных работников, а также специалистов, руководителей племенной и ветеринарной службы.

ББК 46.0 – 3:28. ISBN 5-94664-084- © Кудрин А.Г., © Издательство ФГОУ ВПО Мичуринский государственный аграрный университет, PDF created with FinePrint pdfFactory Pro trial version www.pdffactory.com

ЗНАЧЕНИЕ БИОХИМИЧЕСКИХ ПОКАЗАТЕЛЕЙ

КРОВИ В СЕЛЕКЦИИ МОЛОЧНОГО СКОТА

В основе современной селекции животных лежит отбор по комплексу признаков. Животные, сочетающие желательные качества, считаются наиболее ценными в племенном отношении.

Цели, намеченной селекционером, можно достичь, зная биологическую природу высокой продуктивности, рассматривая организм животного как целое.

В настоящее время интерьер рассматривается как совокупность морфо – физиологических особенностей организма, связанных с продуктивными качествами животных.

Традиционно сложившаяся система отбора племенных животных, к сожалению, не учитывает их биохимическую индивидуальность, отражающую уровень и направление обменных процессов, протекающих в организме. Поскольку ферменты крови и связанная с ними биохимическая адаптация закодированы в наследственности, в генах, можно полагать, что биохимические особенности тесно связаны с продуктивными и племенными качествами животных, отражают возможности их генетического потенциала.

Успешно решить проблему повышения молочной продуктивности узкоспециализированных пород крупного рогатого скота в условиях биологически полноценного кормления может использование интерьерно – комплементарного отбора с учетом важнейших ферментов сыворотки крови.

Современной биохимической генетикой установлено, что действие генов осуществляется через биологические катализаторы. Гены через ферменты воздействуют на клеточный метаболизм, обуславливая высокую или низкую продуктивность животных. Кровь является наиболее доступным материалом для интерьерных исследований и последующего использования выявленных биохимических тестов в племенной работе с молочным скотом. Состав крови животных отражает их конституцию и характер обмена веществ. В настоящее время накоплен значительный опыт использования морфологических и биохимических показателей крови в селекции сельскохозяйственных животных.

PDF created with FinePrint pdfFactory Pro trial version www.pdffactory.com Важно определить количество хозяйственно - полезных признаков, по которым необходимо вести отбор животных. Опыт селекционной работы с молочным скотом показывает, что чем больше учитывается признаков при отборе племенных животных, тем он менее эффективен. Проведенные исследования показали, что это не подтверждается при селекции животных по биохимической индивидуальности, характеризующей обмен веществ, особенно когда она проводится по ряду важнейших интерьерных показателей. В этом случае отмечается эффект комплементарного, суммарного действия, выражающийся в адекватном повышении показателей молочной продуктивности у животных. Сроки хозяйственного использования коров напрямую зависят от профиля активности ферментов крови.

Интенсификация молочного скотоводства, ускорение темпов совершенствования племенных и продуктивных качеств животных вызывает необходимость более раннего прогнозирования продуктивности. Требуются надежные, достоверные приемы прогноза, которые имели бы хорошую повторяемость и достаточно высокую наследуемость. Выполнение этих условий вполне возможно при тестировании животных по биохимической индивидуальности, как одному из элементов крупномасштабной селекции.

Познание закономерностей биохимического формирования молочной продуктивности животных с учетом комплементарного взаимодействия ключевых ферментов крови открывает широкие возможности повышения продуктивности молочного скота.

PDF created with FinePrint pdfFactory Pro trial version www.pdffactory.com

ФЕРМЕНТЫ КРОВИ КАК СОПРЯЖЕННЫЙ





ПРИЗНАК ОТБОРА ЖИВОТНЫХ НА МОЛОЧНУЮ

ПРОДУКТИВНОСТЬ

Общие сведения о ферментах и биохимический Зарождение науки о ферментах относится к началу XIX в.

Особенно быстро она стала развиваться в последние 50…70 лет.

В настоящее время изучено свыше 650-ти различных ферментов.

Исследование ферментов представляет особый интерес, особенно в биологии. Жизнь зависит от сложной совокупности химических реакций, осуществляемых биологическими катализаторами, и любое изменение их действия может повлечь за собой серьезные последствия для организма (Диксон М., Уэбб Э., 1982;

Кретович В.Л., 1986).

Ферменты в организме играют настолько важную роль, что без их помощи не усваивалась бы пища, не могли бы сокращаться мышцы, легкие–дышать, бесперебойно функционировать почки.

Даже передача импульсов по нервной системе прекращается, если отсутствуют биологические катализаторы. «Всю жизнь, – отмечал И.П. Павлов, - можно представить себе как соединенную работу ферментов».

Ферментные процессы по образному выражению академика А.Н. Баха являются «ключом к познанию химизма жизненных Значительный вклад в развитие отечественной энзимологии внесли А.Н. Бах, Н.В. Березин, А.Е. Браунштейн, А.А. Клесов, В.Л. Кретович, Б.И. Курганов, В.В.Мосолов и В.А.Яковлев.

Ферменты, или энзимы – это белки, являющиеся ускорителями химических реакций, составляющих биологический обмен веществ и энергии в живых организмах. Их часто называют биологическими катализаторами. Они являются продуктами биологической эволюции.

Биологические катализаторы – это большие, сложные молекулы особой формы. Энзимы, присутствуя во всех живых клетках, в основном составляют функциональный аппарат клеток расPDF created with FinePrint pdfFactory Pro trial version www.pdffactory.com тительного, микробного и животного происхождения, характеризуются исключительно высокой специфичностью и молекулярной активностью.

Многие ферменты и ферментные комплексы прочно связаны с мембранами клетки или ее органоидов (митохондрий, лизосом, микросом и др.) и участвуют в активном транспорте веществ через мембраны (Диксон М., Уэбб Э., 1982; Кретович В.Л., 1986).

Регуляция внутриклеточного метаболизма путем изменения общей активности фермента и перераспределения изоферментов занимает одно из важных мест в механизмах адаптации организма к изменениям окружающей среды. Посредниками между сигналами, поступающими из внешней и внутренней среды, и ответной реакцией клеток, выражающейся в изменении активности ферментов, у животных выступают гормоны (Калиман П.А., Посредством биологических катализаторов реализуется генетическая информация и осуществляются все процессы обмена веществ. С точки зрения генетики ферменты демонстрируют важную роль, которую играют гены в живом организме, ибо гены контролируют производство белков, а все ферменты - это белки. Эффективность действия ферментов определяется значительным снижением энергии активации катализируемой реакции за счет образования промежуточных энзим-субстратных комплексов.

Одна из главных особенностей энзимов – способность к направленному и регулируемому действию. За счет этого контролируется согласованность всех звеньев обмена веществ. Форма молекул биологических катализаторов очень важна для выполнения их функции. Молекулы ферментов скручены кольцами таким образом, что на их поверхности имеется своего рода желобок, или щель, которая называется активной стороной, так как именно она исполняет главную роль во время химического взаимодействия. Вдоль активной стороны выстроены определенные функциональные группы (боковые группы с очень своеобразными химическими свойствами). Они взаимодействуют с некоторыми комбинациями молекул, вступая с ними в контакт, и изменяют их особым образом (Дженкинс М., 2002).

PDF created with FinePrint pdfFactory Pro trial version www.pdffactory.com В основе теорий, объясняющих механизм действия ферментов, лежит представление о том, что фермент за счет образования энзим-субстратных комплексов вызывает изменение молекулы субстрата таким образом, что уровень энергии активации, которую необходимо придать этой молекуле для того чтобы она прореагировала, значительно снижается. Присоединение субстратов осуществляется в активных центрах, которые обладают сродством только с определенным субстратом. В результате обеспечивается строгая специфичность действия биологических катализаторов.

Многие ферменты обладают геометрическим соответствием структуры каталитического центра к молекуле субстрата. Некоторые энзимы имеют сродство к определенным группам при разрываемой связи. В процессах синтеза субстратная специфичность чаще всего исчезает после соединения двух исходных структур Схематично взаимодействие фермента с субстратом можно представить следующим образом:

Для того чтобы действие фермента проявилось, он должен вступить в контакт с субстратом. При этом образуется фермент – субстратный комплекс, который затем разрушается с высвобождением продукта реакции и свободного фермента, готового к взаимодействию с другой молекулой субстрата (Цыперович А.С., Отличительной особенностью ферментативной реакции является ее высокая скорость, которая служит мерой количества и активности биологических катализаторов, т.е. изменения концентрации субстрата в единицу времени. Ионы металлов, выполняющие роль простетической группы энзимов, играют или роль PDF created with FinePrint pdfFactory Pro trial version www.pdffactory.com мостика, связывающего фермент с субстратом, или непосредственно (по В.Л. Кретовичу) выполняют каталитическую функцию.

Весь процесс ферментативного катализа происходит настолько быстро, что один энзим может совершить несколько миллионов биохимических циклов в минуту и оказать довольно большое воздействие на функционирование клеток (Дженкинс М., 2002).

К основным ферментам крови молочного скота, которые могут быть использованы в селекционно-племенной работе, относятся окислительные – каталаза и пероксидаза, аминотрансаминазы – АЛТ и АСТ, а также фосфатазы и амилаза.

Роль ферментов как катализаторов, обеспечивающих реализацию и степень комплементарного взаимодействия функциональных биохимических блоков, детально представлена М. Диксоном и Э. Уэбб (1982).

Каталаза – это фермент класса оксидоредуктаз (КФ 1.11.1.6.)*, она катализирует реакцию разложения токсичной для организма животных перекиси водорода, образующейся в процессе дыхания, с образованием воды и кислорода, согласно Одна молекула каталазы, действуя в «мягких» условиях, за 1 минуту способствует расщеплению или изменению тысяч молекул Фермент широко распространен в живых клетках, где вместе с оксидазами аминокислот и другими энзимами содержится в специальных органоидах – микротельцах, называемых пероксисомами.

У животных каталаза имеется в печени, крови и молоке. Простетическая группа этого фермента – гем. Молекулярная масса Классификация по решению комиссии Межународного биохимического PDF created with FinePrint pdfFactory Pro trial version www.pdffactory.com 250 тыс. По активности этого фермента можно судить о напряженности окислительных процессов в организме животных.

Каталаза в процессе обмена веществ в качестве субстратов окисляет спирты, метанол, этанол, n – пропанол, изопропанол, изобутинол, гликол, а также коламин. Она активно участвует в кислородном обеспечении тех тканей, куда кислород поступает в меньших количествах, чем необходимо для нормального течения окислительных реакций.

Пероксидаза также является ферментом класса оксидоредуктаз (КФ 1.11.1.7). Она осуществляет катализ окисления различных полифенолов, некоторых ароматических аминов, жирных кислот, цитохрома и других соединений, в том числе и неорганических, с помощью перекиси водорода или имеющихся органических перекисей. Количество субстратов, которое может быть окислено перекисью водорода с помощью пероксидазы, весьма велико. Cубстратами могут служить тирозин, адреналин, билирубин и др.

Трансаминазы – это ферменты класса трансфераз, впервые открытые отечественными биохимиками А. Браунштейном и М. Крицманом в 1937г. Они катализируют в организме животных обратимые реакции трансаминирования – центральное звено азотистого обмена, то есть при их участии осуществляется перенос аминогрупп и водорода от одной молекулы субстрата к другой без промежуточного образования аммиака с аминокислоты на кетокислоту с образованием новой кетокислоты и новой аминокислоты.

Таким образом, эти ферменты принимают участие в синтезе и распаде аминокислот. Коферментами аминотрансаминаз являются пиридоксальфосфат и пиридоксаминофосфат – производные Наиболее высокое содержание и большую каталитическую активность имеют 2 фермента – аланинаминотрансфераза (АЛТ – КФ 2.7.1.2) и аспартатаминотрансфераза (АСТ – КФ 2.6.1.2), которые кроме перечисленного выше, участвуют в синтезе мочевины. При этом АСТ является одной из характеристик физиологического состояния миокарда.

PDF created with FinePrint pdfFactory Pro trial version www.pdffactory.com Следует отметить, что процессы переаминирования в организме животного протекают непосредственно в тканях организма– мышцах и печени. В крови у животных эти ферменты находятся транзитом. Тем не менее биохимические процессы, протекающие в тканях, находят свое четкое отражение именно в крови животного.

Фосфатазы – ферменты, представляющие класс гидролаз (КФ 3.1.3.2). Они катализируют реакцию отщепления неорганического фосфора от органических фосфорных соединений, а также реакции гидролиза сложных эфиров фосфорной кислоты.

Эти ферменты широко распространены во всех клетках организма и играют важную роль в регуляции обмена фосфорилированных соединений, в поддержании определенного уровня фосфата в организме. Прежде всего, фосфатазы связаны с состоянием минерального обмена у животных. В зависимости от величины оптимума pH действия ферментов различают кислые и щелочные фосфатазы. В настоящее время доказано, что окислительное фосфорилирование на всех этапах обмена белков, жиров, углеводов и нуклеиновых кислот осуществляется при активном участии этих ферментов.

Щелочная фосфатаза является одним из катализаторов гидролиза моноэфиров фосфорной кислоты. С деятельностью этого фермента связана регуляция клеточной проницаемости, высокая активность его в эндотолиальных клетках кровеносных сосудов свидетельствует о важнейшей роли этого энзима в механизме регуляции минерального, жирового и белкового обмена между кровью и окружающей ее тканью. При участии щелочной фосфатазы протекает ресорбция жиров и углеводов в слизистой оболочке тонких кишок. В почках же она принимает участие в ресорбции Амилаза – фермент класса гидролаз (КФ 3.2.1.1), катализирует гидролиз крахмала, гликогена и родственных им полисахаридов, в том числе декстрина. Этот энзим расщепляет глюкозидные связи между 1 и 4 атомами углерода. Его впервые описал русский академик К.С. Кирхгоф в 1814 г., но в чистом виде этот ферментный препарат выделен впоследствии французскими учеными А.Пайеном и Ж.Персо в 1833 г.

PDF created with FinePrint pdfFactory Pro trial version www.pdffactory.com Амилаза, содержащаяся в крови животных, катализирует образование глюкозы и декстринов. Обычно гидролиз полисахаридов происходит при одновременном участии нескольких амилаз.

Физиологическая роль амилазы в организме животного состоит в мобилизации запасов полисахаридов в клетках. Она содержится в слюне и соке поджелудочной железы. Микроорганизмы, потребляя крахмал, выделяют указанный энзим в организм животного.

исследованиях и генетическая обусловленность Кровь в организме играет исключительно важную роль, поскольку через нее осуществляется обмен веществ. Она доставляет ко клеткам органов тела питательные вещества и кислород, удаляя продукты обмена и углекислоту. Через кровь, как указывают Е.В.Эйдригевич и В.В.Раевская (1978), обеспечивается гормональная регуляция, за счет нее осуществляются защитные функции и поддерживается равновесие электролитов в организме животных. Кровь представляет как бы ту внутреннюю среду, в которой происходит развитие и жизнедеятельность организма. Она отражает как общее устройство организма, его конституциональные особенности, так и физиологическое состояние, связанное с отправлением основных необходимых функций и условиями Постоянный состав крови, или ее гомеостаз, как считает М.Т.Таранов (1976), организм обеспечивает за счет механизмов регуляции в процессе адаптации его к колебаниям условий внешней среды. Известно, что в теле животного ферментов содержится больше, чем их требуется. Это свидетельствует о том, что в организме имеются механизмы, сдерживающие, ингибирующие функции определенного количества ферментов, регулирующие их активность, а следовательно, и обмен веществ.

Анализ данных (Родионова Г.Б., 1983) показывает, что состав крови и характер протекающих процессов в организме животных взаимообусловлены. Поэтому всякие изменения, происходящие в тканях организма, находят свое отражение в крови животного.

PDF created with FinePrint pdfFactory Pro trial version www.pdffactory.com Формообразовательный процесс развития организма, по определению Н.Н. Колесника, осуществляется, главным образом, на основе биохимического и морфологического взаимодействия тканей и органов тела. Существенное значение при этом имеют ферменты, особенности которых определяются структурой генов, Сравнительный анализ полиморфизма различных ферментов позволяет сделать важный вывод о том, что видообразование может быть тесно связано с реорганизацией генетикобиохимических систем контроля внутриклеточного энергетического метаболизма. Породообразование ассоциируется с преобразованием генетико-биохимических систем локальной биохимической адаптации, контролирующих связи между внутренней и внешней средой организма (Глазко В.И., 1996). Индивидуальные различия уровня продуктивности обусловлены скоростью ферментативных реакций.

А.И.Прудов и Н.И.Романенко (1985) считают, что в настоящее время очень перспективно использование интерьерных показателей в качестве дополнительных критериев к сложившимся в зоотехнической практике традиционным методам и приемам селекции и разведения молочного скота. Н.Ф. Ростовцев также указывает, что очень важно изучить ферментные и гормональные системы организма, так как именно они играют существенную роль в обмене веществ и при этом имеют генетическую природу.

Обмен веществ, по М.Т. Таранову, - это сложившийся комплекс последовательных энзимных реакций.

В.Б. Дмитриев с соавторами (2001) отмечают, что именно функциональные блоки, степень их комплементарного взаимодействия и интеграции в сложные системы жизнеобеспечения, их использование в ряду поколений определяют уровень молочной продуктивности, который может достичь каждое животное в сложившихся условиях содержания. Дисперсия по надою молока за лактацию отражает временно сложившийся баланс в соотношении частот встречаемости особей, различающихся по составу и характеру взаимодействия функциональных блоков, переданных предками в процессе случайного отбора и подбора.

Биохимическая генетика, как указывает Н.П. Дубинин (1976), представляет собой генетический контроль механизма биохимиPDF created with FinePrint pdfFactory Pro trial version www.pdffactory.com ческих реакций. Причина упорядоченности и последовательности процессов, их скорости кроется в действии белков – ферментов.

Наследственность – это воспроизведение в поколениях сходного обмена веществ, что достигается благодаря контролю над биохимией ферментов со стороны генов. Образование биологических катализаторов осуществляется за счет специфических функциональных генов – кодирующих регуляторов, индукторов (субстратов, метаболитов, гормонов) и оперона – участка генетического материала, которые взаимодействуют на уровне транскрипции и трансляции (Гершкович И., 1968).

Изменение наследственной информации при реализации программ генной инженерии позволит избирательно воздействовать и на интенсивность протекания различных сторон обмена веществ у животных.

По данным биохимических показателей крови можно судить об интенсивности обменных процессов, следовательно, об уровне молочной продуктивности животных. Отслеживание связей между отдельными метаболитами крови в молочном скотоводстве может служить основой для проведения более точного отбора уже в раннем возрасте молодняка и соответствующего совершенствования селекционной работы (Меркулов М.П., Наливайко Л.П., Г.А.Бондаренко (1983) предлагает использовать метаболиты крови в качестве дополнительных тестов в селекции, направленной на повышение молочной продуктивности крупного рогатого скота, путем выявления и последующего разведения животных, метаболический уровень которых свойственен коровам с высокими показателями молочной продуктивности.

М.Е.Усцелемов с соавторами (1990) полагают, что результаты интерьерных исследований будут тем надежнее, чем больше будет численность сравниваемых групп. Объективность критериев значительно выше, если сравнение групп животных осуществляется в разных повторностях с учетом сезонов года, условий кормления и содержания, а также генотипов исследуемых животных.

Расчеты показали (Baldwin R. et al., 1980), что улучшение метаболических параметров при подборе животных от средних рангов к высшим может повысить молочную продуктивность на PDF created with FinePrint pdfFactory Pro trial version www.pdffactory.com 20%. Так, по данным А.Н.Угнивенко (1983), видно, что при гетерогенном подборе пар родителей с учетом трансаминазы АСТ живая масса абердин-ангусских бычков на 20,8…30,5%, а телок на 9,3…13,8% выше, чем у их сверстников от гомогенного подбора по этому ферменту. Наименьшая живая масса была у телочек, полученных от родителей с низкой активностью аспартатаминотрансферазы.

Л.С. Жебровский, А.Д.Комиссаренко и В.Е.Митютько (1980) считают, что при выборе метаболитов в качестве возможных тестов при селекции следует учитывать 4 основных положения:

1. Генетическая обусловленность и непосредственное участие в синтезе.

2. Относительно невысокая изменчивость.

3. Высокая наследуемость и возрастная повторяемость в 4. Достоверная корреляционная связь исследуемого метаболита с показателями продуктивности.

В настоящее время разработаны эффективные приемы отбора животных по их биохимической индивидуальности (Смирнов О.К., с соавторами, 1973, 1974), позволяющие среди лучших фенотипов отбирать лучшие генотипы уже в раннем онтогенезе животных.

Перспективы развития современной биохимической генетики сельскохозяйственных животных включают в себя и выявление генных систем, определяющих ферментные связи, влияющие на обменные процессы и продуктивность, поскольку в живой клетке хранится полная информация об отдельных ферментах, закодированная в ДНК (Диксон М., Уэбб Э., 1982).

Генетические факторы, ответственные за наследственную передачу типа обмена веществ и его приспособительную изменчивость, по А.Е. Браунштейну, реализуют свое действие именно путем управления биосинтезом белков-ферментов.

Наследственную информацию, закодированную в генах, пишут Л.С.Жебровский, А.Д.Комиссаренко и В.Е.Митютько (1980), можно рассматривать в качестве программы, определяющей структуру всех ферментов и других белков, синтезирующихся в организме… Можно сказать, что имеющийся набор ферментов и других белков у каждого животного является отражением его геPDF created with FinePrint pdfFactory Pro trial version www.pdffactory.com нетической конституции. Более того, следует считать, что наследственные индивидуальные различия в физиологических и продуктивных качествах или же отклонения в виде тех или иных аномалий, по-видимому, определяются различиями в синтезе ферментов, белков и других биологически активных веществ. Генетические системы через ферменты контролируют направление, по которому должны протекать обменные процессы (Смирнов В настоящее время биохимической генетикой установлено, что уровень активности ряда ферментов крови контролируется наследственностью, при этом действие самого гена во многих случаях осуществляется через посредство ферментов. Поэтому очень важно знать долю наследственности в общем проявлении уровня того или иного биологического катализатора в организме Таблица 1 – Коэффициенты наследуемости (h2) активности трансаминаз крови у разных видов животных, % (по О.К. Смирнову)

АЛТ АСТ

Крупный рогатый скот молочного Анализ данных табл. 1. показывает, что наиболее высокий уровень наследуемости трансаминаз характерен в целом для крупного рогатого скота молочного типа и свиней. По данным Л.Р. Трифоновой (1972), коэффициент наследуемости уровня ключевых ферментов сыворотки крови у 3-месячных телок находится в пределах 40,7…49,3%, а у 12 - месячных животных доходит до 86,8%, что свидетельствует о значительном влиянии генотипа на изучаемые интерьерные показатели животных.

В исследованиях Г.С.Тараненко (1984) на животных чёрнопёстрой породы самая высокая наследуемость получена по карбоангидразе – 63,4%, по другим исследуемым ферментам – каталазе и пероксидазе – показатели были несколько ниже и составиPDF created with FinePrint pdfFactory Pro trial version www.pdffactory.com ли 19,6...44,6%. В материалах, приведенных С.В. Стояновским с соавтоами (1981), коэффициенты наследуемости АСТ сыворотки крови установлены на уровне 45…56%, фермента АЛТ – порядка 34…62%. В опытах О.К. Смирнова доля влияния наследственности на показатели АСТ составляет 60%. В исследованиях С.М..Марутяна (1973) и И.П.Нестеренко (1980) также подтверждается средняя и высокая степень наследуемости трансаминаз Коэффициент наследуемости важнейших ферментов крови, рассчитанный через учетверенный коэффициент корреляции уровня энзимов полусестер «по отцам», в исследованиях В.И.Волгина и А.С.Бибиковой (1980) составил у молочного скота по АЛТ +0,04…0,80; по АСТ +0,30…0,31; а по щелочной фосфатазе сыворотки крови в пределах +0,32…0,40.

По данным Н.И. Курылевой и Н.Н. Морозова (1982), на фоне значительной изменчивости установлены высокие коэффициенты наследуемости АЛТ на уровне 54…92%, АСТ в пределах 38…83% и щелочной фосфатазы 32…50%. В исследованиях А.И. Шибистого, В.И. Скорохид и Т.В. Кочергиной (1979) доля наследственности в общем проявлении уровня трансаминаз у молочных коров составляет 39,2…40,6%. По материалам В.Н. Усачева с соавторами (1990), величина наследуемости трансаминаз со стороны отцов была в пределах 29…33%.

Анализ экспериментальных данных А.А.Тореханова (1993) показал, что в группе белковых метаболитов крови коэффициенты наследуемости активности трансаминаз АЛТ и АСТ оказались в числе наиболее высоких:

40 …45 %, а по лактатдегидрогеназе 27 … 61 %. Степень наследования последней в зарубежных исследованиях у телок мясных пород в возрасте 11…12 месяцев составила 32%. Это свидетельствует об относительной устойчивости указанных биохимических показателей, которые в значительной мере определяются генотипом животных.

Наследуемость ферментов сыворотки крови зависит, прежде всего, от генетического потенциала матерей исследуемых животных. Потомство от родителей с высоким уровнем ферментов значительно превосходит своих сверстников с низким генотипом важнейших ферментов сыворотки крови (Лапшин С.А., ГоряPDF created with FinePrint pdfFactory Pro trial version www.pdffactory.com ев_Г.Д., 1985). Как показали исследования Г.С.Тараненко, 1972, дочери в основном повторяют тип взаимосвязи хозяйственнополезных признаков с профилем ферментов крови, отмечаемом у их матерей. В ряде случаев (Кивкуцан Ф.Р., Эрнст Л.К., 1966;

Романенко Н.И, 1985) между показателями трансаминаз коровматерей и их дочерей наблюдается взаимосвязь в диапазоне 0,49…0,70, которая предопределяет очень высокую наследуемость.

Зарубежные ученые (Bulla J. et al., 1983, 1984; Osta R. et al., 1995) сходятся во мнении, что на активность фермента глутатионпероксидазы в значительной мере оказывают влияние генетические факторы. Обнаружено влияние породы и генотипа айрширских и словацко-пёстрых коров на данные глутамилтранспептидазы, альдолазы, лактатдегидрогеназы и щелочной фосфатазы. Материалы А.С. Зенькова с соавторами (1989), К.И. Исабекова и Б. О. Алимжанова (1993) также подтверждают значительную зависимость биохимических показателей крови от породной принадлежности животных. Исследования (Койононго Ф.Д. с соавторами, 1984) показали, что ферменты ЛДГ, МДГ, ГДГ, отвечающие за окислительно-восстановительные процессы и азотистый обмен у коров, прежде всего имеют генеалогическую обусловленность. По данным В.И.Волгина, А.С.Бибиковой (1982), а также М.Е.Усцелемова с соавторами (1990), дочери отдельных быков-производителей заметно отличаются по уровню трансаминаз АЛТ и АСТ, а также щелочной фосфатазы.

А.И.Бальцанов, И.М.Дунин (1992) считают, что биохимический состав крови в определенной мере взаимосвязан с племенными и продуктивными качествами животных. Исследования, проведенные на симментальских коровах и их помесных генотипах, показали, что общее содержание в сыворотке крови трансаминаз почти одинаково у всех породных групп. Однако у симменталов по сравнению с помесями в крови было больше АЛТ на 2,0…24,7% и меньше АСТ на 6,8…33,0%. Наибольшее количество фермента АСТ было обнаружено в крови коров, имеющих 1/2, 5/8 и 3/4 «крови» по красно-пёстрым голштинам и наименьшее у симменталов. Аналогичная закономерность у помесных животных отмечена рядом других исследователей (Прокин В.Г., 1989; Бороздина Н.И. с соавт.,. 1990; Усцелемов М.Е. с соавт., PDF created with FinePrint pdfFactory Pro trial version www.pdffactory.com 1990; Романенко Н.И. с соавт., 1991;.Ерофеев В.И., Мягких М.Л., М.В.Саликова изучила межпородные различия в состоянии окислительно-восстановительных процессов в организме животных 5-ти разводимых молочных пород и пришла к выводу, что уровень каталазы выше у коров холмогорской и джерсейской по сравнению с животными симментальской и голландской пород.

При этом чёрно-пёстрые животные занимают промежуточное положение.

Исследования, проведенные Е.К.Меркурьевой с соавторами (1970, 1972), Л.Р. Трифоновой (1971), Г.М. Александровой (1974), Р.В.Ковальковой (1979), В.М. Гукяжевым с соавторами (1980), И.П. Нестеренко (1980), Л.Н. Кулиш (1982), В.И. Косиловым, М.Д. Кадышевой (1983), I. Stodola, I. Slipka (1983), С.П. Кулаченко с соавторами (1984), Б. Гирнюс (1986), А. Mazumder et al.

(1986), И.П. Заднепрянским с соавторами (1988), В.С. Барановой и О.С. Белоновской (1989), показали четкую зависимость активности основных ферментов крови от породной принадлежности и генотипа животных как молочных, так и мясных пород.

Американские генетики Д.У.Бидл и Э.Л.Тейтем сформулировали положение, согласно которому действие генов осуществляется через энзимы по такой принципиальной схеме, как «1 ген – 1фермент». В настоящее время считается (Дубинин Н.П., 1976), что эта формула должна быть заменена на новое положение:

«1 ген – 1 полипептидная цепь». Это имеет глубокий смысл.

Сложные белки, состоящие из комплекса полипептидов, не могут кодироваться отдельными генами. Они обуславливаются группой генов по числу входящих в них полипептидных цепей. О.А. Иванова придерживается другой точки зрения: «много генов – много О.К.Смирнов (1982) отмечает, что в настоящее время изучен характер наследования 16-ти типов ферментов у человека, птицы, кроликов, лошадей и свиней. У крупного рогатого скота ферменты сыворотки крови наследуются как полимерный признак по промежуточному типу. Потомство родителей с высокой активностью трансаминаз значительно превосходит своих сверстников от предков, характеризующихся низким уровнем этих ферментов (Марутян С.М., 1973).

PDF created with FinePrint pdfFactory Pro trial version www.pdffactory.com Коэффициент наследуемости фермента АСТ больше у мясного скота, в то время как АЛТ – у молочного. У животных молочного направления генетическое разнообразие АСТ определяется главным образом влиянием матери, а АЛТ – отца. У мясного скота эти признаки передаются потомкам примерно одинаково как со стороны матери, так и отца.

А.Н.Угнивенко (1983) при проверке возможности использования ферментативного теста при подборе родительских пар пришел к заключению, что следует избегать закрепления за коровами с низким уровнем ферментов крови аналогичных быковпроизводителей.

Лучшие по качеству дочерей отцы имели более высокий уровень активности кислой фосфатазы крови. Установленные при этом ранги быков-производителей по сумме учтенных биохимических показателей как у оцененных по качеству дочерей, так и у ремонтных животных оказались близкими к рангам по продуктивности дочерей или их матерей (Черекаева Е.А., 1982). Это подтверждают и данные Е.Я.Борисенко и М.М.Кот (1978), свидетельствующие о том, что продуктивные и племенные качества животных напрямую зависят от физиологических показателей При скрещивании и межвидовой гибридизации сочетаемость биохимической индивидуальности родительских пар имеет существенное значение. При благоприятных условиях в случае эффекта гетерозиса в диапазоне 20…26% происходит значительный положительный сдвиг в уровне активности АСТ и содержании сульфгидрильных групп, контролирующих биосинтез белка (Загдсурэн Е. с соавт., 1982). Следовательно, племенные качества молочного скота связаны с его ферментативным статусом и биохимической индивидуальностью. Изучение комплекса интерьерных показателей в каждом конкретном случае отражает взаимодействие генотипа со средой, обуславливая генетическое разнообразие признака.

На наследственную обусловленность ферментов крови у молочного скота указывают также и результаты изучения их полиморфных систем. Д.Л. Левантин с соавторами (1982) установили, что животные лимузинской породы характеризуются определенным генетическим разнообразием полиморфных систем амилазы, PDF created with FinePrint pdfFactory Pro trial version www.pdffactory.com церулоплазмина и щелочной фосфатазы. Серый украинский скот в исследованиях Л.А. Зубаревой с соавторами охарактеризован по 8 локусам полиморфных белков и ферментов крови. И.И. Жураев (1988) считает, что полиморфные системы ферментов крови и молока могут быть успешно использованы при сохранении генофонда редких пород.

Итак, уровень важнейших ферментов крови у молочного скота в значительной мере обусловлен генетически, что является предпосылкой успешного интерьерного отбора.

Изменчивость показателей ферментов крови Состав крови является относительно постоянным. Это обеспечивает сохранение видовых, породных и индивидуальных особенностей животных. При использовании автоанализатора энзимов крови получены следующие данные межвидовых различий по ферментному статусу крови, которые обусловлены скоростью ферментативных реакций.

Таблица 2 – Спектр изменчивости некоторых ферментов крови у сельскохозяйственных животных, м.ед. (по А Ричо) В условиях оптимального обеспечения протеином в летний период домашние и дикие животные значительно различаются по уровню трансаминаз сыворотки крови. Если у коров и овец они составляют 70…80 ед./мл, то, например, у северного оленя 49ед./мл (Бадло Л.П., 1982). Е.Загдсурэн (1979) выявил видовые PDF created with FinePrint pdfFactory Pro trial version www.pdffactory.com различия у гибридного молодняка по АСТ и каталазе. Наибольший эффект гетерозиса по уровню изучаемых ферментов крови проявился у гибридов, полученных от спаривания ячих с монгольскими быками.

Изучение полиморфизма ферментов у молочного скота позволяет вскрыть внутривидовые различия по изоферментному диапазону его крови. При электрофорезе лактатдегидрогеназы доминирует фракция ЛДГ–1, затем ЛДГ–2, минимальная активность отмечается у фракций ЛДГ–4 и ЛДГ–5 (Heinova D., Blahovec J., 1994). В исследованиях Л.Б.Коцкого (1982) также обнаружено, что изоферментный спектр лактатдегидрогеназы представлен 5-ю изоформами. Общая активность изоферментов ЛДГ и щелочной фосфатазы у нетелей ниже, чем у лактирующих и стельных коров. Изоферментный спектр малатдегидрогеназы в тканях печени, молочной железы и сыворотки крови представлен только 2-мя изоформами.

Перераспределение изоферментов лактатдегидрогеназы (Уилькинсон Дж., 1968) отражает специфику энергетического обмена клетки, изменение которого с возрастом может зависеть как от интенсивности других ферментативных систем, так и от уровня гормонов в организме (Парина Е.В., 1975; Никитин В.Н., Т.Е. Григорьевой, Е.В. Юрьевой и Г.И. Ивановым (1991) при использовании аналогичной методики показано, что у крупного рогатого скота имеется от 1-го до 3-х изоферментов щелочной фосфатазы сыворотки крови. При этом следует отметить, что изоферментный спектр, частота обнаружения и активность изоформ этого энзима зависят от возраста, физиологического состояния и направления обмена веществ в организме животных.

В материалах исследований А.Л. Карус (1990) установлно, что в сыворотке крови коров находится 7 изоформ сорбитолдегидрогеназы, количество которых не зависит ни от породы, ни от возраста. Встречаемость аллелей амилазы, выявленная В.В. Иссык с соавторами (1984) в двух изученных племзаводах алатаусской породы скота различается незначительно.

В исследованиях ряда ученых проведен анализ изменчивости ферментов крови в зависимости от половой принадлежности животных. Хотя, по данным Е.В.Эйдригевича и В.В.Раевской (1978), у крупного рогатого скота самцы несколько превосходят самок PDF created with FinePrint pdfFactory Pro trial version www.pdffactory.com по уровню трансаминаз, в исследованиях О.К. Смирнова, различия эти были не столь существенны как по АЛТ, АСТ, так и по уровню щелочной и кислой фосфатаз. Наоборот, в опытах_Л.Р. Трифоновой, 1972 и Л.А. Валгэ, 1971 установлено, что активность амилазы, аланин - и аспартатаминотрансферазы крови у коров выше, а уровень активности альдолазы и щелочной фосфатазы ниже, чем у быков. Различия в уровне активности ферментов у половозрелых животных в период активной воспроизводительной функции отражают проявление биохимического полового диморфизма в одной из важнейших регуляторных систем По мнению большинства исследователей (Смирнов О.К., 1974; Эйдригевич Е.В. и Раевская В.В., 1978; Мкртчян Э.И., 1983;

Ронжина Т.Г., 1983; Кулаченко С.П. с соавт., 1984; Ронжина Т.Г., 1985; Горбаченко Н.Г., Федак Н.Н., 1989; Забалуев Г.И., 1991; Богачева И.Н., Монастырев А.М., 1996; Переверзев Д.Б., Мещеряков Р.К., 1998), уровень аминотрансфераз у молодняка с возрастом повышается и достигает своего максимума в 6…12 месяцев, а по данным Г.Н. Зеленова (1983) – в 15 месяцев. После окончания интенсивного синтеза мышечной ткани профиль изучаемых ферментов у животных постепенно снижается.

По данным Н.И. Курылевой, Н.Н. Морозовой (1982), Ф.А. Заидова с соавторами (1986) и В.С. Барановой с соавт.

(1989), максимально высокая активность АСТ установлена у молодняка в возрасте 3, а АЛТ – 4 месяцев. Минимальный уровень указанных ферментов отмечается в 2-месячном возрасте. Исследования Ю.Ф. Мишанина с соавтором (1995) показали, что уровень активности трансаминаз в сыворотке крови телят в первый месяц их жизни в 1…7 и 20-суточном возрасте существенно не Окислительные свойства крови, а также активность ферментов переаминирования имеют специфику на каждом этапе онтогенеза животных. Интенсивность процесса обмена веществ в организме с возрастом падает (Бегучев А.П., 1969). Такое снижение самообновления белковых веществ, по мнению А.В. Нагорного, 1953 и В.Н. Никитина, 1962, происходит неравномерно. На первой стадии онтогенеза животных процессы дифференциации соPDF created with FinePrint pdfFactory Pro trial version www.pdffactory.com провождаются повышением энергетического и функционального потенциала тканей. В последующем дифференциация приводит к усилению гетерогенности протоплазмы, делает ее как бы более «жесткой» и трудно самообновляющейся за счет перегрузки «инертными» белками и другими биологически пассивными соединениями.

Вместе с тем возрастная динамика биологических катализаторов в крови зависит от их специфики. Так, фермент фосфатаза, по данным Э.И.Мкртчян (1983), до 6-ти, а по сведениям З.И. Чапайкиной, В.П. Кондратьевой (1984) и Т.В. Лосевой (1989), до 12-месячного возраста у животных нарастает, а затем стабилизируется. В исследованиях В.М. Севастьяновой и Т.В. Лосевой (1987) у нетелей она была значительно ниже, чем у телят.

Уровень трансаминаз, лактатдегидрогеназы и щелочной фосфатазы сыворотки крови у взрослых животных также зависит от возраста. Причем активность щелочной фосфатазы, каталазы и пероксидазы со старением животных значительно снижается (Валгэ Л.А., 1971; Тараненко Г.С., 1972; Стояновский С.В., 1981;

Сумцов Б.М., 1982; Прокин В.Г., 1989).

Профиль каталазы в эксперименте В.В.Казарцева и С.Е.Шкуратовой (1988) в процессе индивидуального развития молодняка изменялся волнообразно. В 6 месяцев он заметно повысился, а в 12 уже стабилизировался. По данным М.А. Гавриленко и С.В. Стояновского (1974), активность каталазы крови с возрастом молодняка постоянно снижается. Как показали исследования Н.С. Мандыгры с соавторами (1994), в условиях Украины активность лимфоцитарных дегидрогеназ у телок в 3-х месячном возрасте ниже по сравнению с относительно стабильным уровнем активности этих ферментов в более старшем возрасте.

По данным В.И. Волгина и А.С. Бибиковой (1980, 1982), коэффициенты изменчивости фермента АЛТ у молодняка находятся в диапазоне 18,9…26,9%, а трансаминазы АСТ 21,2…34,4%. У взрослых животных вариабильность этих энзимов находится в пределах 24,3…29,7%.

Исследованиями ряда ученых (Щербатый З.Е., 1982; Папин_Н.Е., 1983; Заидов Ф.А. с соавт., 1986; Аберкулов М.Н., 1987; Чуйкова Н.В., Шульга Т.Н., 1997; Переверзев Д.Б.,, Мещеряков Р.К., 1998) установлено, что сам уровень указанных выше PDF created with FinePrint pdfFactory Pro trial version www.pdffactory.com ферментов и показатели их изменчивости носят четко выраженный породный признак. Отмеченная закономерность характерна и для каталазы крови (Казарцев В.В., Шкуратова С.Е., 1988), а также креатинкиназы в мышечной ткани молодняка (Цеденова Л.П., 1996). Исследования А.Сарсенова показали, что уровень окислительных ферментов каталазы и пероксидазы в крови у помесных телочек значительно выше, чем у чистопородных животных.

По данным А.А.Меньковой, Е.П.Ващекина, И.В.Малявко (1996), двигательная активность ремонтных бычков при использовании моциона способствовует росту уровня трансаминаз в сыворотке их крови. На профиль активности глюкозо–6– фосфатдегидрогеназы и глутатионредуктазы существенно влияет сезон рождения телят. Молодняк осеннего рождения отстает в росте, и обмен веществ у него происходит на более низкои уровне по сравнению с молодняком весеннего рождения (Палфий Ф.Ю. с соавт., 1990). Что касается влияния сезона года на профиль параметров основных ферментов крови АЛТ, АСТ, щелочной и кислой фосфатаз, а также ЛДГ, то следует отметить, что, по данным О.К. Смирнова с соавторми (1976), Ц. Дзивики, А. Свиргил (Dziewiecki C., Swiergiel A., 1979), а также И.П. Нестеренко (1980), этот фактор не оказывает заметного влияния. В то же время И.Ройзман (1956), Г.Ф. Ященко (1968), Л.А.Валгэ (1971), а также В.Ф.Лысов (1994) считают, что такие ферменты крови, как щелочная фосфатаза, каталаза и пероксидаза, а по материалам исследований В.М.Гукяжева с соавторами (1980), И. Штодола, И. Слипка (Stodola I., Slipka I., 1983), Н.И. Романенко (1985), А Мацумдер (Mazumder A. et al., 1986), А.А.Шубина, с соавтором (1995), трансаминазы АЛТ и АСТ, а также амилаза в значительной мере зависят от сезонности. Это обстоятельство важно принимать во внимание при организации интерьерных исследований О.К. Смирновым и А.П. Пасечник не выявлено каких - либо значительных суточных колебаний в уровне аминотрансфераз, в то же время в их исследованиях данные по фосфатазе у животных были более изменчивы, что указывает на имеющуюся вариабельность этого фермента.

PDF created with FinePrint pdfFactory Pro trial version www.pdffactory.com По Е.В. Эйдригевичу и В.В. Раевской, лактация и беременность вызывают у животных большое физиологическое напряжение организма, что, безусловно, определяет значительные изменения его картины крови. Эту закономерность подтверждает ряд авторов (Меркурьева Е.К., Волгин В.И., Трифонова Л.Р., 1972;

Grun E., Hottengrott I., 1978; Прохоренко П.Н., Подгорная Г.А., 1980; Романенко Н.И., 1985; Турко И.Б., 1986; Шубин А.А., 1986;

Романенко Н.И. с соавт., 1989; Бороздина Н.И. с соавт., 1990; Карыбаев Д.К. с соавт., 1990; Усцелемов М.Е. с соавт., 1990; Лысов_В.Ф., 1994; Hristov S. et al., 1995). Они отмечают максимум активности аминотрансфераз и щелочной фосфатазы в сыворотке крови у животных в начале лактации и в период ее разгара во время интенсивного молокообразования. Г.П. Легошин и Л.С.Обухова считают, что показатели крови, характеризующие активность трансаминаз у коров, отличаются большой изменчивостью, но нечастой повторяемостью в процессе лактации.

Р.К. Милушев (1989) приводит данные о том, что активность окислительных ферментов в крови изменяется в ходе лактации.

Активность каталазы лактирующих высокопродуктивных коров, как отмечает Е.А. Васильева (1982), наиболее высокая в первый период лактации, затем снижается, но не строго пропорционально величине изменяющихся удоев. В противоположность каталазной активности пероксидазная активность крови наиболее низкая на первой стадии лактации. В дальнейшем она последовательно возрастает и одновременно со снижением уровня каталазы резко повышается у животных к концу лактационного периода.

В исследованиях Н.Абрашева с соавторами (1987) какихлибо заметных биохимических различий у животных по щелочной фосфатазе не выявлено, в то время как по материалам Л.В.Валовой и О.И.Курдумановой (1988) щелочная и кислая фосфатаза систематически нарастают у коров в процессе лактации. Альдолаза также подвергнута лактационным изменениям, а по уровню лактатдегидрогеназы максимум фермента был отмечен в период наивысших удоев животных (Меркурьева Е.К., Волгин В.И., Трифонова_Л.Р., 1972). Расчеты зарубежных ученых показали, что по таким ферментам сыворотки крови как аспартат– и –глутаминтрансфераза, а также лактатдегидрогеназа доля PDF created with FinePrint pdfFactory Pro trial version www.pdffactory.com фактора стадии лактации в общей величине дисперсии уровня изучаемых энзимов составляет соответственно 65,22 и 19% (Graf Анализ имеющихся данных большинства исследователей показывает, что продуктивные качества животных напрямую связаны с уровнем важнейших ферментов крови. У высокопродуктивных коров с надоем, превышающим 6000 кг молока, профиль АСТ был выше на 9,4% по сравнению с животными средней продуктивности (Шубин А.А. с соавт., 1995).

На повышенную активность трансаминаз и щелочной фофатазы в сыворотке крови у более продуктивных коров указывают результаты исследований И.Б. Турко (1986), Н.И. Романенко с соавторами (1989), а также ряда иностранных ученых (Jones I., Vildman_Е., 1982; Blum I., 1983; Bulla J. et al., 1984), исследовавших фермент сыворотки крови АСТ.

Исследования П.Т. Апасьева показали, что активность фермента каталазы в значительной мере обусловлена физиологическим состоянием животных. В.И. Булынин с соавторами (1983), а также И.Б. Турко (1986) считают, что состояние стельности и ее сроки оказывают существенное влияние на уровень метаболитов крови. При этом уровень фермента АСТ незначительно меняется в сторону повышения, активность же АЛТ сыворотки крови к концу беременности у животных снижается. В то же время исследования И.З. Ильясова, Р.Ш. Кабирова (1966); В.Н. Кузьмичевой (1983); Д. Хайэмазарес (Hiamazares J. et al., 1988), Н.Ж._Жульбекова (1989); Ж.В. Шишковой и В.М. Севастьяновой (1989) показали, что к 4-му месяцу стельности, и особенно в сухостойный период, у животных происходит нарастание фона активности важнейших ферментов сыворотки крови, что детерминируется усилением процессов переаминирования и самообновления белков в их организме. По мнению же Е.В. Эйдригевича, В.В. Раевской (1978), И.П. Нестеренко (1980) и С. Христоф (Hristov S. et al., 1995), трансаминазы сыворотки крови у животных мало изменяются, в том числе и в ходе полового цикла.

Польские исследователи (Grabowski K., TyzzenhanzMalinowska К., 1986) за 4…8 нед до отела у 65-ти коров в сухостойный период изучали активность АСТ в сыворотке крови.

Между группой коров с повышенным и средним уровнем ферPDF created with FinePrint pdfFactory Pro trial version www.pdffactory.com мента сравнивали данные плодовитости животных после отела. В результате выяснили, что существенных различий не было, но отмечена высокая изменчивость изучаемых показателей и установлена положительная корреляция между активностью фермента АСТ у коров в сухостойный период и продолжительностью их Анализ кинетики дыхательной функции крови, проведенный А.А. Сысоевым и Н.С. Курнавиным (1977), показал, что уровень использования кислорода тканями во время половой охоты у животных повышается, затем в первую половину стельности снижается, с 6-го месяца стельности и до родов постоянно нарастает и достигает своего максимума во время отела коров. Уровень таких ферментов, как каталаза, пероксидаза и фосфатаза, по сведениям Г.Ф. Ященко (1968), значительно повышается у животных до родов и после них. По данным Е.А. Васильевой (1982), каталазная активность крови у коров достигает своей минимальной величины во время их сухостойного периода.

Следует отметить, что опыты проводились с использованиием различных методических подходов, и полученные результаты бывали зачастую противоречивы.

При исследовании комплекса ферментов крови у животных представляет интерес изучение характера имеющейся взаимосвязи между ними. Анализ зависимости между отдельными ферментами крови, по данным Н. Мацумдер (Mazumder N. et al., 1988), полученным на полукровных животных, происходящих от скрещивания различных пород, показал низкий уровень корреляции в пределах –0,01…+0,12. Профиль щелочной фосфатазы отрицательно коррелировал с показателем активности амилазы сыворотки крови у животных. В исследованиях В.Трипати, С.Студиес (Tripathi V., Studies S.1987), проведенных на быках джерсейской породы и их помесях, были установлены достоверные отрицательные взаимосвязи в крови между трансаминазами и кислой фосфатазой, а также положительные между кислой и щелочной фосфатазой. По данным Г.С. Тараненко (1972) и М.В. Саликовой (1974), наблюдается определенный антагонизм между уровнем каталазы и пероксидазы в крови животных, что связано с биохимической специфичностью их действия.

PDF created with FinePrint pdfFactory Pro trial version www.pdffactory.com Обнаружена четкая взаимосвязь изучаемых ферментов с биохимическим и морфологическим составом крови животных. В исследованиях А.Е. Козловой (1985) у молодняка с высоким уровнем трансаминаз было значительно выше содержание гемоглобина, а также число эритроцитов, больше уровень общего белка и щелочной резерв, чем у телят с низкой активностью этих ферментов. Н.Г. Шаныгина (1956) указывает на участие пероксидазы в обмене веществ у животных. Уровень этого фермента, по ее данным, тесно взаимосвязан с числом эритроцитов в крови.

Для нормального хода обменных процессов у животных необходимы оптимальные условия ферментативного катализа. Отсутствие хотя бы одного из ферментов автоматически влечет за собой нарушение обмена веществ в организме в целом. Взаимосвязь биологических катализаторов между собой кодируется генетической информацией, заложенной в молекуле ДНК и передается через синтез ферментативных белков.

Материалы исследований показывают, что основные стадии полового цикла у коров тесно связаны с кинетикой дыхательной функции их крови (Григоров Г.Н., 1973; Сысоев А.А., Курнавин_Н.С., 1977; Эйдригевич Е.В., Раевская В.В., 1978). По профилю ферментов сыворотки крови представляется возможность прогнозировать также и плодовитость животных (Смирнов О.К., 1974). В фолликулярную стадию полового цикла, которая длится 8 суток, в крови коров, как показали исследования Н.Н. Воробьева (1981), содержится больше ферментов каталазы, альдолазы и меньше щелочной фосфатазы, чем в лютеальной фазе, продолжительность которой составляет 13 суток В этот период у животных в самих гонадах резко повышается активность цитохромоксидазы (Любомская О.В., Смолянинов Б.В., 1996).

У коров с повышенным профилем щелочной фосфатазы в комплексе с содержанием прогестерона в дозе 2,0…2,7 нг/мл отмечается повышенный характер суперовуляции (Зеньков А.С. с соавт.,1994). В исследованиях Л.А.Валгэ (1970) у быковпроизводителей обнаружена положительная связь щелочной фосфатазы сыворотки крови с их половой активностью, при этом отмечается повышенная концентрация спермы и значительно больший объем эякулята.

PDF created with FinePrint pdfFactory Pro trial version www.pdffactory.com Данные И.З.Сирацкого (1994) показали, что морфологические и ферментативные показатели крови и, прежде всего трансаминаз и каталазы, а также спермы быков-производителей чёрно-пёстрой породы взаимообусловлены. Ю.О.Шапиро (1996) установил взаимосвязь между типами эстераз трикарбоновых кислот и сульфгидрильными группами в сперме быков и считает, что приспособительная эволюция у животных идет за счет изменения частот аллелей полиморфных генов, коррелирующих с теми или другими биохимическими процессами, которые имеют аддитивное значение или суммарнодействующий эффект.

Некоторые гинекологические заболевания у молочного скота отражаются и на биохимическом составе его крови. При скрытом эндометрите угнетаются антиокислительные свойства каталазы и пероксидазы крови, что связано с истощением запасов антиоксидантной защиты у животных. При этом заболевании профиль указанных ферментов, а также лактатдегидрогеназы был выше по сравнению с общепринятой физиологической нормой (Белоновская О.С., 1995).

Уровень фермента каталазы крови у молочного скота, по мнению Ф.Я. Беренштейна и В.К. Бириха, зависит не только от возраста, но также и от условий кормления и содержания животных. Биохимические параметры крови, как отмечают Г.Н. Крылова и Е.В. Щеглов (1986), имеют важное значение для контроля за состоянием обмена веществ. Необходимо знать, как влияет фактор кормления животных на ферментативную активность их В.С. Минаев с соавторами (1977) указывают, что уровень полноценности кормления животных в значительной степени оказывает влияние на синтетические и структурнообразовательные процессы в тканях, особенно на содержание в крови общего и остаточного азота, мочевины, а также активность трансаминаз. В опытах Н.А. Балабаева (1973), Н.Г. Горбаченко и Н.Н. Федак (1989) выявлено нарастание аминотрансфераз и иммунологической реактивности животных при сбалансированном Л.А.Валгэ (1971), Л.В. Бурлаченко (1979) и Г.П. Денисенко (1980) считают, что активность щелочной фосфатазы у животных является прежде всего одним из показателей их фосфорноPDF created with FinePrint pdfFactory Pro trial version www.pdffactory.com кальциевого обмена. В связи с этим рекомендуется использовать показатели данного фермента для ранней диагностики нарушений минерально-витаминного обмена у животных.

Е.В. Эйдригевич и В.В. Раевская (1978) отмечают, что избыток протеина в рационе повышает активность фосфатаз в сыворотке крови у животных. Установлено также, что на ферменты влияет наличие в рационе некоторых микроэлементов – цинка, марганца, кобальта, меди и др. При голодании понижается уровень активности фосфатаз, а при дополнительном потреблении протеина и жира, наоборот, повышается, что может приниматься во внимание при использовании фосфатазного теста.

При полноценном кормлении молочного скота дополнительные добавки кормов не сказываются на активности аминотрансфераз (Смирнов О.К., Пасечник А.П., 1972). При этом некоторые исследователи отмечают колебания показателей активности изучаемых ферментов при разном уровне протеинового питания. Установлено, что в условиях голодания животных повышается уровень трансаминаз крови.

Фосфатазы сыворотки крови оказываются более лабильными к фактору кормления, особенно в отношении биологической полноценности питания животных. В связи с этим фосфатазный тест в настоящее время успешно используется в медицинской и зоотехнической практике для оценки уровня биологической полноценности минерального питания. Установлено, что активность фосфатаз в сыворотке крови животных связана с соотношением кальция и фосфора в их рационе. Минимум активности фосфатаз наблюдается при пониженном соотношении кальция и фосфора.

Кроме того, в ходе исследований А.П. Солдатова, Н.И. Дубинской и В.И. Остроуховой (1991) было обнаружено, что ферменты АСТ и щелочную фосфатазу можно применять и в качестве диагностирующего теста при оценке молочного скота на устойчивость животных к маститу. Рекомендуется для диагностики стресс - синдрома в качестве дополнительных тестов использовать уровень активности таких ферментов, как лактатдегидрогеназа, щелочная фосфатаза и аспартатаминотрансфераза (Никитченко_И.Н. с соавт., 1987). В экстремальных условиях повышение фона радиации в Гомельской области Белоруссии, по данным Л.В. Рогожиной, Е.В. Шарлай и М.Л. Котченко (1996), вызвало PDF created with FinePrint pdfFactory Pro trial version www.pdffactory.com трехкратное снижение показателя лактатдегидрогеназы в крови у Таким образом, на фоне энзимной активности крови молочного скота сказывается в той или иной степени целый комплекс эндо- и экзогенных факторов, которые необходимо учитывать при отборе племенных животных, а также при постановке научных исследований по интерьеру высокопродуктивного молочного продуктивности крупного рогатого скота Принимая во внимание перспективы использования биохимических показателей крови в селекционно - племенной работе, следует отметить, что природа корреляций между компонентами крови и признаками продуктивности животных основана на твердо установленных фактах определяющей роли генов в синтезе белков (Кушнер Х.Ф., 1964; Патрушев Л.И., 2002). Продуктивность животных всегда связана с усилением отдельных направлений обмена веществ и в этом отношении значительный интерес представляют ферменты их крови.

Прогнозирование молочной продуктивности с использованием показателей крови, как указывают Е.В. Эйдригевич, В.В. Раевская (1978), требует особенно четких представлений о биосинтезе компонентов молока, их предшественниках и факторах, контролирующих молокообразование… Лактация – очень сложный процесс, и секреция молока в молочной железе всего лишь заключительный его этап. Вначале в ряде внутренних органов – желудке, кишечнике, печени и др. – происходит образование предшественников молока. В настоящее время известно, что регуляция лактации осуществляется рядом ферментов и гормонов.

В связи с этим правильней будет считать, что лактация животных– это функция не только их молочной железы, но и всего организма в целом.

А.И. Кононский (1992) указывает, что фазы секреторного цикла клеток альвеолярного эпителия при образовании молока катализируются оксидоредуктазами, обеспечивающими его необходимой энергией, а также фосфатазами, которые осуществляют PDF created with FinePrint pdfFactory Pro trial version www.pdffactory.com транспортирование сырья и секрета. В целом процессы образования молока регулируются нейрогуморальным путем.

Н.В. Груздев, В.В. Полежаев и В.А. Рыжков (1993) отмечают более высокий уровень ферментов трансаминаз АЛТ и АСТ в сыворотке крови у рекордисток с надоем за лактацию, превышающим 7000 кг молока. Для интерьера высокопродуктивных коров характерны более активные адсорбционные процессы (Таранов М.Т., 1976). В исследованиях А.И. Шибистого, В.И. Скорохид и Т.В. Кочергиной (1979) показано, что повышенный уровень трансаминаз в крови высокопродуктивных коров отмечается не только во время лактации, но и в течение их сухостойного периода.

Метаболический уровень крови, по мнению Я.З. Лебенгарц (1985), можно рекомендовать как объективный критерий для оценки эффекта скрещивания, а также степени адаптации животных к условиям промышленной технологии.

Многие ведущие ученые мира предполагают возможность корреляционной связи между продуктивностью животных и активностью ферментативных систем. Однако имеющиеся экспериментальные данные по этой проблеме, к сожалению, в настоящее время разрознены, отрывочны и зачастую носят противоречивый характер.

Чаще у животных отмечается положительная связь между ферментами переаминирования и показателем надоя за лактацию.

Такая зависимость была значительной в исследованиях В. Крист (Crist W. et al., 1966), В.М.Шелест (1978), К.Фрам (Frahm K. et al., 1978), Ф.Краф (Qraf F. et al., 1978), С.В.Стояновского с соавторами (1981) и Ж.Я.Елецкой (1987) с показателями фермента АСТ в пределах +0,26…0,90. Аналогичная корреляция отмечена и с АЛТ сыворотки крови. Указанная закономерность была установлена и в процессе исследований Г.П.Легошина и Л.С.Обуховой (1970), хотя в ходе самой лактации эта взаимосвязь была не всегда одинаковой.

Биохимический ферментативный статус крови положительно коррелировал с показателями молочной продуктивности коров в исследованиях Ф.Р.Кивкуцан, Л.К.Эрнста (1966), А.В.Игнатьева (1976), Л.М.Березкиной, Ю.П.Поповой (1982), Г.Д.Горяева.

PDF created with FinePrint pdfFactory Pro trial version www.pdffactory.com Н.И.Бороздиной с соавторами (1990), Д.К.Карыбаева с соавторами (1990), а также А.В. Тютюнникова (1993).

Вместе с тем Т.М. Тогонидзе (1982) показано, что на уровень связи ферментов сыворотки крови с надоем значительное влияние оказывает тип конституции животного. Кроме того, как считают П.С. Редькин с соавт.(1989), индивидуальные биохимические различия животных по изучаемым ферментам указывают на возможную связь их с признаками продуктивности. В то же время Л.Р. Трифонова установила, что связь ферментов с надоем коров часто носит криволинейный характер.

Что касается других ферментов крови, то следует отметить, что взаимосвязь ферментов глутаминтранспептидазы, альдолазы, лактатдегидрогеназы и щелочной фосфатазы с молочной продуктивностью коров была в диапазоне +0,23…0,27 (Bulla I. et al., 1984). Показатели лактатдегидрогеназы, как и показатели – ГБДГ и АЛП, в опытах С.В.Стояновского с соавт. (1981), Д.Тимет (Timet D. et al., 1985) значительно уменьшались при наибольших надоях коров и стабилизировались, когда продуктивность животных начинала снижаться. Фермент каталаза цельной крови отрицательно коррелировал с надоем коров в пределах 0,24 …0,35; в то время как с массовой долей жира в молоке эта взаимосвязь была положительной и находилась на уровне 0,12 … 0,48 (Балдаев С.Н., 1956; Вовжинчак С.В., 1961; Слепцов_М.К. с соавт., 1961, 1962; Григоров Г.Н., Сысоев А.А., 1974; Всяких А.С.

с соавт., 1981; Гирнюс Б., 1986).

Г.М. Александрова (1974), отмечая спад активности каталазы в последние месяцы лактации перед запуском животных, считает, что он связан с их последующей молочной продуктивностью.

Электрофорез очень важного с биохимической точки зрения фермента уридинмонофосфатсинтазы, участвующего в синтезе РНК и ДНК, показал, что гетерозиготные по этому энзиму животные по уровню молочной продуктивности за лактацию на 7,5% превосходили доминантных гомозигот (Shanks R. et al., Таким образом, выявленные показатели корреляции ключевых ферментов крови с данными молочной продуктивности у PDF created with FinePrint pdfFactory Pro trial version www.pdffactory.com взрослых животных далеко не окончательны и требуют дальнейшей тщательной проработки.

В зоотехнической литературе в настоящее время достаточно данных о возможности раннего прогнозирования показателей молочной продуктивности животных. Так, в исследованиях Ф.В._Фотиадис с соавторами (1983), проведенных на телках 9-месячного возраста на фоне годовых надоев коров 3000 кг молока, отбор по уровню ферментов АСТ, щелочной фосфатазы и амилазы дал прибавку в молочной продуктивности.

Биохимические исследования крови у телок, проведенные А.Новиковым (1978), К. Фрам (Frahm K. et al., 1978), Л. Бо Гане, К. Лундстром (Bo Gahne L., Lundstrom K., 1978), подтверждают генотипическую связь между ее ферментными показателями и продуктивностью животных, что позволяет успешно использовать эти данные для раннего прогнозирования их продуктивности.

В.И.Волгин и А.С.Бибикова (1982), обобщая экспериментальный материал о корреляционных связях метаболитов крови с продуктивностью животных, отмечают, что у телок разного возраста имеется отрицательная взаимосвязь показателей молочной продуктивности со щелочной фосфатазой в период выращивания от 6 до 12-ти месяцев на уровне 0,18 и положительная корреляционная зависимость с уровнем фермента АСТ. При этом отбор молодняка по 1…3 метаболитам крови значительно эффективнее, чем селекция по надою их женских предков.

В исследованиях И.М. Дунина, Я.З. Лебенгарц и К.К. Аджубекова (1994) изучены трансаминазы АЛТ и АСТ, щелочная фосфатаза и лактатдегидрогеназа у животных разных экологических зон. Были установлены генетические и возрастные различия в уровне активности этих ферментов, выявлены корреляционные зависимости отдельных из них с показателями молочной продуктивности и адаптационными качествами животных. В то время как в биохимических исследованиях Э.И.Мкртчян (1983) в основном не выявлено какой-либо постоянной взаимосвязи между величиной надоя животных и показателями трансаминаз в сыворотке их крови, С.С. Грабовский и А.С. Карпа (1990) пришли к заключению, что по активности фермента фосфатдегидрогеназы PDF created with FinePrint pdfFactory Pro trial version www.pdffactory.com в раннем возрасте у животных можно прогнозировать уровень их молочной продуктивности.

Следует отметить, что достаточно высокие коэффициенты корреляции профиля трансаминаз с надоем за 1-ю лактацию получены рядом авторов в исследованиях, данные которых представлены в табл.3.

Таблица 3 – Результаты прогнозирования молочной продуктивности первотелок по ферментному профилю крови в раннем возрасте Наименование Корреляция с надоем Автор исследования и год Данные табл. 3 показывают, что молочную продуктивность можно успешно прогнозировать уже на ранних этапах развития молодняка. Лучшие результаты в селекции дает отбор по 2 …3-м биохимическим параметрам крови, хотя в этом случае, как отмечают А.С. Бибикова и В.И. Волгин (1976), существенно возрастает и напряженность отбора.

По данным Г.П. Легошина, Л.С. Обуховой (1975), Л.С. Жебровского, А.Д. Комиссаренко и В.Е. Митютько (1980), результаты отбора телок в раннем возрасте по 4-м…6-ти показателям крови значительно выше, чем отбор животных по происхождеPDF created with FinePrint pdfFactory Pro trial version www.pdffactory.com нию и составляют не менее 50…60% от эффекта селекции по собственной продуктивности за 1-ю лактацию. В то же время селекция животных по одному из этих показателей в возрасте 6…9 месяцев оказалась неэффективной. Установлено, что при отборе животных по 4-м параметрам желаемый высокий уровень изучаемых метаболитов крови отмечается примерно у 1-го Что касается состава молока, то исследования В.И. Волгина, А.С. Бибиковой и Н.И. Курылёвой показали, что массовая доля жира в молоке коров обусловлена высоким уровнем окислительных процессов в их организме. Оптимальная интенсивность окислительных процессов в организме жирномолочных коров является одним из множества необходимых факторов, определяющих физиологическую основу этого селекционного признака у животных. Установлена высокая положительная взаимосвязь содержания фермента АЛТ с массовой долей жира в молоке: +0,63, а также массовой долей белка в молоке на уровне +0,68 (Шибистый А.И. с соавт., 1979).

По материалам В.П. Галочкиной с соавторами (2000), у быстрорастущих откармливаемых бычков значительно выше метаболическая способность. Четкая закономерность выявлена у молодняка при изучении взаимосвязи ферментов переаминирования АЛТ и АСТ с интенсивностью развития животных в процессе онтогенеза. Даже в возрасте до 6-ти месяцев по уровню трансаминаз можно успешно прогнозировать энергию роста у молодняка.

К таким однозначным выводам пришли в ходе своих исследований А.В. Прудов, Д.Б. Переверзев (1974), Э.И. Мкртчян (1980), Г.Ш. Григорян с соавторами (1982), Г.С. Лозовая (1982), В.Ф.

Кос, М.А. Гавриленко (1983), Э.А. Пярна (1983), Д.Б. Переверзев (1985), Ф.А. Заидов с соавт. (1986), Г.Т. Ли с соавторами (1986), И.И. Размаев, А.Г. Авизов (1986), М.О. Топурия, Г.В. Джинчарадзе (1986), В.А. Величко (1987), С.Г. Заводовский (1987), Н.И.

Мамонтов, И.М. Волохов (1989) и подавляющее большинство авторов, результаты исследований которых представлены в табл. 4.

PDF created with FinePrint pdfFactory Pro trial version www.pdffactory.com PDF created with FinePrint pdfFactory Pro trial version www.pdffactory.com И.М. Волоховым (1976) было показано, что общая сумма полноценных белков, содержащихся в мясе 15-месячных бычков, с повышенной активностью ферментов переаминирования составляла 68% от общего количества белков. В то же время у животных с низким уровнем этих энзимов она составила 64,2%, в 18-месячном возрасте эти показатели были соответственно 72,6 и 66,7%. По данным Г.С. Тараненко (1972), В.Ф. Кос, М.А. Гавриленко (1983), окислительный фермент каталаза также связан с уровнем среднесуточных приростов живой массы положительно, в то время как фермент пероксидаза, наоборот, отрицательно.

Наиболее тесная корреляционная связь у бычков мясных пород отмечена между уровнем фермента альдолазы и показателями живой массы в 8 месяцев +0,74; в 12 месяцев +0,84 и в 15-месячном возрасте +0,75. Процессы переаминирования в крови бычков находятся на достаточно высоком уровне в период 12…15 месяцев (Заднепрянский И.П., Родионова Г.Б., 1997).

О.К. Смирновым с соавторами (1976) был проведен длительный опыт на крупном рогатом скоте с целью проверки перспективности использования ферментных тестов по уровню аланин- и аспартатаминотрансферазы в сыворотке крови в процессе селекции скота на обильномолочность и мясную продуктивность. В результате установлено, что подбор родителей по указанному тесту крови может существенно влиять на характер продуктивности их потомства. Скрещивание мясной кианской породы с молочной холмогорской при подборе родительских пар с учетом биохимической индивидуальности по трансаминазам привело к повышению эффекта скрещивания на 12…14%. В результате этих опытов, а также исследований И.И.Размаева и А.Г.Авизова (1986) при прогнозе мясной продуктивности животных предложено использовать индекс переаминирования.

Исследования показали, что воспроизводительная способность животных связана с ферментным составом их крови. Наблюдается высокая положительная корреляция между профилем фермента АСТ племенных бычков в возрасте 4…12 месяцев и качеством спермопродукции во взрослом состоянии. Наиболее устойчивая взаимосвязь отмечалась в период выращивания молодняка от 4-х до 6-ти месяцев, она была на уровне 0,30…0,59. Это дает основание использовать величину активности указанного PDF created with FinePrint pdfFactory Pro trial version www.pdffactory.com фермента для селекционных целей при отборе ремонтных бычков на качество их спермопродукции уже в раннем возрасте (Ронжина Т.Г., 1983).

Установлена корреляционная связь между активностью отдельных лейкоцитарных дегидрогеназ в первые сутки жизни телят и их жизнеспособностью в первые 2 недели, позволяющая отбирать животных с сомнительным прогнозом в группу риска (Мясников Ю.В., Яковлев А.Ф., 1999).

Таким образом, основные хозяйственно-полезные признаки крупного рогатого скота в определенной мере связаны с метаболическим профилем ферментов крови животных. У молодняка уже на ранней стадии развития с учетом биохимической индивидуальности можно успешно прогнозировать будущую продуктивность.

PDF created with FinePrint pdfFactory Pro trial version www.pdffactory.com

РОЛЬ ОКИСЛИТЕЛЬНЫХ ФЕРМЕНТОВ КРОВИ

ПРИ ОТБОРЕ ВЫСОКОПРОДУКТИВНЫХ

ЖИВОТНЫХ

Важное значение для ранней диагностики молочной продуктивности коров имеют окислительные свойства их крови, которые обусловлены наличием в ней гемоглобина, эритроцитов, а также ферментов – каталазы и пероксидазы.

В госплемзаводе «Молочное» в весенний период на коровах чёрно-пёстрой породы были проведены предварительные исследования, цель которых установить изменчивость показателей крови: числа эритроцитов, уровня активности каталазы и пероксидазы в связи с возрастом животных, их лактацией, стельностью, а также продуктивностью.

Направление работы – изучение возможностей прогнозирования показателей молочной продуктивности коров чёрнопёстрой породы на уровне 5000 кг молока с учетом активности окислительных ферментов крови каталазы и пероксидазы.

Первая серия исследований – предварительная. Объект исследования – коровы чёрно-пёстрой породы всего межотельного периода с годовым надоем 5000 кг молока. Исходный фактор – окислительные ферменты цельной крови – каталаза и пероксидаза. Анализировались факториальная изменчивость изучаемых ферментов крови, а также молочная продуктивность коров в разрезе 1, 2-й и полновозрастной лактаций. Схема исследований Определение фермента каталазы в крови проводили по методике А. Баха и С. Зубковой, основанной на способности каталазы разлагать перекись водорода на воду и молекулярный кислород.

Количественное определение пероксидазной активности проводилось по методу Симакова, который основан на определении скорости реакции окисления индигокармина перекисью водорода в слабокислой среде в присутствии пероксидазы крови. Мерой активности пероксидазы является время, необходимое для окисления индигокармина.

PDF created with FinePrint pdfFactory Pro trial version www.pdffactory.com PDF created with FinePrint pdfFactory Pro trial version www.pdffactory.com В результате проведенных исследований установлено, что окислительные свойства крови зависят от возраста животных.

Число эритроцитов у первотелок выше, чем у нетелей. После 1-го отела их число снижается и в последующем остается примерно на одном уровне (n=51; 5,201±0,152 млн. в 1 мм3 крови).

Кроме того, с возрастом животных связана и активность окислительных ферментов крови. Если у нетелей активность каталазы была 2,265±0,072 мг% (n=9), то у коров (n=75) она составила 2,399±0,069 мг%. Пероксидазная активность крови была соответственно 15,600±0,720 с и 17,452±0,699 с. Изменение активности каталазы, как свидетельствуют данные табл. 5, отмечено и в разрезе лактаций. Полновозрастные животные отличаются наивысшим индексом фермента (Р0,99).

Таблица 5 – Динамика каталазной активности крови с возрастом коров Результаты исследований показали, что в процессе стельности существенных различий в числе эритроцитов не обнаружено, в то же время активность каталазы у холостых коров ниже, чем у стельных (d =0,240 мг%). В первые 3 месяца стельности у животных уровень каталазы резко повышается (d =0,243 мг%; Р0,99), а к 4…5-му месяцу беременности вновь снижается до исходного уровня. В ходе лактационной деятельности количество эритроцитов и активность пероксидазы в весенний период не изменялись.

Активность же каталазы (рис. 2) до 7-го месяца лактации повышается с 2,261±0,070 до 2,517±0,121 мг%, а затем снижается до уровня, отмеченного в сухостойный период.

В ходе исследований было установлено, что уровень изучаемых ферментов связан с показателями молочной продуктивности коров. У жирномолочных животных (табл. 6) отмечены повышенная каталазная активность крови и большее количество эритроцитов как по первой, так и по полновозрастной лактации.

PDF created with FinePrint pdfFactory Pro trial version www.pdffactory.com Проведенный анализ показал, что коровы, отнесенные к известным в чёрно-пёстрой породе генеалогическим линиям Аннас Адема 30587, Роттерда Пауля 36498, Танталуса 203 СГ-15, Анштурма 53 СВГ-52 и Примуса 59 СВГ-53, имели различия по количеству эритроцитов и каталазной активности крови.

Рисунок 2 – Изменчивость активности каталазы крови при лактации В процессе исследований были вычислены коэффициенты корреляции между изучаемыми ферментами крови. Связь между окислительными ферментами крови у полновозрастных животных (n=20) была отрицательной (r = –0,386±0,190; Р0,95). Это объясняется специфичностью действия изучаемых ферментов.

Взаимосвязь между количеством эритроцитов и каталазной активностью крови прямая (r = +0,803 ± 0,092; Р 0,999). Это связано с тем, что часть каталазы находится в строме эритроцитов.

Корреляция окислительных ферментов крови с массовой долей жира в молоке у коров была различной : с активностью каталазы положительнвая с уровнем же пероксидазы: отрицательная.

PDF created with FinePrint pdfFactory Pro trial version www.pdffactory.com Таблица 6 – Связь активности каталазы крови и количества эритроцитов с жирномолочностью коров Данные биохимического и морфологического состава крови животных, полученные в ветбаклаборатории, показали, что количество сахара, каротина, кальция, неорганического фосфора, общего белка, кислотная емкость сыворотки крови, а также число эритроцитов и лейкоцитов у коров были в пределах физиологической нормы.

Таким образом, из проведенных предварительных исследований можно сделать заключение, что активность окислительных ферментов крови и число эритроцитов у коров обусловлены возрастом. Каталазная активность крови в значительной мере изменяется при лактации и стельности животных. И, наконец, число эритроцитов и уровень каталазы крови связаны с показателями массовой доли жира в молоке у коров.

На втором этапе исследований в госплемзаводе «Молочное»

в осенне-зимний период был проведен опыт на коровах чёрнопёстрой породы и их дочерях.

Были изучены внутрипородные различия в ферментном составе крови при лактационной деятельности животных с разным уровнем надоя и массовой доли жира в молоке. Ферментные показатели крови у коров учитывали в течение 5-ти смежных месяцев в наиболее напряженный период лактации. Для проведения эксперимента были сформированы разновозрастные группы животных, которые были аналогичны по породности, генеалогии, живой массе, возрасту и сезону отела.

PDF created with FinePrint pdfFactory Pro trial version www.pdffactory.com Данные табл. 7 свидетельствуют о том, что с повышением надоя у коров систематически снижается показатель каталазы В то же время у более жирномолочных коров первой лактации, как это представлено в табл.8, по сравнению с менее жирномолочными животными активность каталазы достоверно на 0, мг% выше (Р0,99). У полновозрастных животных с большей массовой долей жира в молоке активность фермента также была выше на 0,142 мг%. Что касается фермента пероксидазы, то разница в ее активности оказалась статистически недостоверной.

Исследование уровня ферментов в процессе лактации (рис. 3) показало, что активность каталазы до 6-го мес. повышается вместе с ростом массовой доли жира в молоке коров, а затем к концу лактационного периода имеет тенденцию к снижению и, как указывает Е.А.Васильева (1982), достигает своей минимальной величины у животных во время сухостойного периода. По нашим данным (рис.4) активность второго изучаемого фермента – пероксидазы на протяжении всей лактации закономерно снижается при параллельном спаде удоев. Аналогичным образом указанные ферменты крови изменяются и в процессе стельности коров.

Изучение активности ферментов крови в разные периоды лактации показывает, что в целом связь каталазы с порядковым месяцем лактации прямая (в пределах +0,266±0, (Р0,95)…0,472±0,110 (Р0,999), с пероксидазой –отрицательная (Р0,999)…0,711±0,070 (Р0,999) при высокой степени их достоверности).

В научной литературе также имеются данные о том, что величина пероксидазной активности крови противоположна изменениям активности каталазы. М.В.Саликова (1974) исследуя кровь 5-ти пород молочного и молочно-мясного направления продуктивности, показала, что у коров, имеющих высокую активность каталазы крови, пероксидазный уровень был ниже, чем у животных с низкой активностью каталазы. Следовательно, величина пероксидазной активности крови противоположна изменениям активности фермента каталазы. Указанная закономерность подтверждается и в наших исследованиях.

PDF created with FinePrint pdfFactory Pro trial version www.pdffactory.com PDF created with FinePrint pdfFactory Pro trial version www.pdffactory.com PDF created with FinePrint pdfFactory Pro trial version www.pdffactory.com Рисунок 3 – Динамика изменения каталазы крови у коров в процессе лактации и стельности PDF created with FinePrint pdfFactory Pro trial version www.pdffactory.com Рисунок 4 – Изменение пероксидазной активности крови в связи с лактацией и стельностью коров PDF created with FinePrint pdfFactory Pro trial version www.pdffactory.com Это объясняется биохимической индивидуальностью изучаемых окислительных ферментов крови. Каталаза разлагает перекись водорода, токсичную для организма. Её субстратами служат спирты, метанол, этанол, гликол, коламин и др. Пероксидаза же окисляет различные субстраты перекисью водорода, а также с помощью органических перекисей. Объектами её деятельности являются полифенолы, ароматические амины, жирные кислоты, цитохром, тирозин, адреналин, билирубин и др.

Корреляция между месячным надоем и пероксидазной активностью крови оказалась положительной и равной +0,261±0, (Р0,95) …0,588±0,090 (Р0,999). Характерно то, что с повышением уровня надоев эта корреляция снижается.У молодых животных установлена прямая взаимосвязь показателя каталазы крови с массовой долей жира в молоке (r = + 0,541±0,098) при Р0,999, в то же время корреляция пероксидазы с аналогичным 0,215±0,138…0,392±0,114; Р0,99).

В этих исследованиях, как и в предварительных, изучался биохимический состав крови подопытных животных, показатели которого (сахар, каротин, кальций, неорганический фосфор, кислотная емкость и общий белок сыворотки крови) в основном были в пределах физиологической нормы.

Таким образом, результаты исследований показали, что повышение надоев за лактацию у животных связано со снижением уровня каталазы в их крови. Коровы с более высокой массовой долей жира в молоке отличаются повышенным уровнем каталазного индекса. Активность окислительных ферментов крови закономерно изменяется в процессе лактации и стельности коров.

В результате исследований установлено, что у коров с повышенным уровнем каталазы крови выше последующая продуктивность. Надой животных по рекордной лактации возрос на 334…654 кг, а выход молочного жира на 10,8…36,9 кг. В отношении пероксидазы разность в показателях молочной продуктивности животных по наилучшей лактации была в пользу группы коров с пониженной активностью, указанного фермента по надою PDF created with FinePrint pdfFactory Pro trial version www.pdffactory.com соответственно 677…760 кг, по выходу молочного жира Исследования показали (табл. 9), что и результаты пожизненного использования коров связаны с уровнем окислительных ферментов крови. На фоне повышенного уровня каталазы продолжительность использования животных была на 4,2…4,8%, число дойных суток на 5,9…6,3% выше, а пожизненный надой коров был больше на 12,0… 17,7%.

Таблица 9 – Данные пожизненного использования коров при разной каталазной активности крови PDF created with FinePrint pdfFactory Pro trial version www.pdffactory.com Количество молочного жира и белка у животных оказалось повышенным соответственно на 14,7…26,7 и 15,5…22,2%.

Разность по общему количеству молока 4% массовой доли жира в расчете на 1 дойные сутки составила 8,3…19,2%, а на 1 сутки жизни 10,1…20,9% в пользу коров с повышенным индексом каталазы.

Данные по пероксидазе указывают на то, что на фоне пониженной активности этого фермента в крови пожизненный надой у коров был выше на 3,1…7,4%, выход молочного жира на 5,8…15,9%, молочного белка на 2,8…10,1% при этом разность в количестве молока 4% массовой доли жира, полученная в расчете на 1 дойные сутки, составила 11,3…22,5%, а на 1 сутки жизни Результаты исследований показали, что коэффициент повторяемости уровня каталазы крови у животных за 5 смежных месяцев лактации в среднем составил +0,294±0,049 (Р0,999). При этом максимальная повторяемость показателя каталазы отмечается между 2 и 3-м, а также 3 и 4-м месяцами лактации соответственно +0,619±0,068 (Р0,999) и +0,514±0,080 (Р0,999).

Анализ материалов показывает, что уровень активности этого фермента в значительной степени зависит от наследственных факторов. Корреляция активности каталазы у дочерей и их матерей была в пределах +0,425±0,137 (Р0,99)…0,653±0, (Р0,999); с учетом пероксидазы эта взаимосвязь составила +0,050±0,218…0,505±0,176 (Р0,99). На высокую взаимосвязь активности каталазы крови у телок и их матерей указывают и материалы табл. 10.

Показатели каталазной активности крови дочерей находятся в прямой зависимости от уровня этого фермента у матерей при высокой степени достоверности. При анализе генеалогической обусловленности окислительных ферментов крови установлено, что по каталазе у 73,8%, а по пероксидазе у 81% животных ранговое распределение дочерей совпадает с аналогичным показателем у их матерей.

PDF created with FinePrint pdfFactory Pro trial version www.pdffactory.com PDF created with FinePrint pdfFactory Pro trial version www.pdffactory.com При этом следует отметить, что коэффициенты изменчивости фермента каталазы крови у молодняка значительно выше, чем у взрослых животных. Уровень каталазы, как представлено в табл.

11, у телок в 6 месяцев выше на 0,465 мг% (Р0,95), а пероксидазы на 7,7 с (Р0,999) по сравнению с 3-месячным возрастом. В то же время результаты показали, что живая масса телок в процессе онтогенеза не связана с оксидазной активностью их крови.

окислительных ферментов крови у телок аналогичного родительского индекса по продуктивности женских предков. Если учитывать при селекции животных только 1 фермент крови – каталазу (табл. 12), то эффект по надою в варианте с повышенным уровнем этого фермента составляет 14,8% при Р0,95; а по выходу молочного жира 18,5% при Р0,99. В случае отбора животных в возрасте 3-х…6-ти месяцев с пониженным уровнем пероксидазы крови (табл. 13) надой коров за 1-ю лактацию увеличивается на 15,5% при Р0,95; а выход молочного При более жестком отборе, сочетающем высокий уровень каталазы и низкую активность пероксидазы (табл. 14), отмечается резкое повышение надоя за 1-ю лактацию на 27,2% при Р0,99; а выхода молочного жира на 33,1% при Р0,99; т. е. эффект селекции повышается в 1,8 раза.

PDF created with FinePrint pdfFactory Pro trial version www.pdffactory.com PDF created with FinePrint pdfFactory Pro trial version www.pdffactory.com PDF created with FinePrint pdfFactory Pro trial version www.pdffactory.com PDF created with FinePrint pdfFactory Pro trial version www.pdffactory.com Анализ пожизненного использования этих животных показал, что в случае благоприятного уровня окислительных ферментов в крови количество молока 4% массовой доли жира в расчете на 1 сутки жизни было выше на 7,7…11,6%.

Наряду с показателями молочной продуктивности немаловажное значение имеют и данные, характеризующие воспроизводительные качества животных, поскольку с ними в определенной мере связаны сроки продуктивного использования.

Известно, что процесс стельности, а также стадии полового цикла обусловлены в известной мере динамикой дыхательных свойств крови животных (Григоров Г.Н. с соавт., 1974; Сысоев_А.А., Курнавин Н.С., 1977; Эйдригевич Е.В., Раевская В.В., 1978). По уровню активности ферментов крови возможен достаточно точный прогноз плодовитости животных (Смирнов О.К., Для указанного направления исследований по результатам опыта, проведенного методом популяционного анализа, были сформированы 4 группы коров – аналогов по породности, линейной принадлежности, живой массе и возрасту 1-го отела, отелившихся в августе … октябре.



Pages:   || 2 | 3 |
 
Похожие работы:

«Министерство образования науки Российской Федерации Российский университет дружбы народов А. В. ГАГАРИН ПРИРОДООРИЕНТИРОВАННАЯ ДЕЯТЕЛЬНОСТЬ УЧАЩИХСЯ КАК ВЕДУЩЕЕ УСЛОВИЕ ФОРМИРОВАНИЯ ЭКОЛОГИЧЕСКОГО СОЗНАНИЯ Монография Издание второе, доработанное и дополненное Москва Издательство Российского университета дружбы народов 2005 Утверждено ББК 74.58 РИС Ученого совета Г 12 Российского университета дружбы народов Работа выполнена при финансовой поддержке РГНФ (проект № 05-06-06214а) Н а у ч н ы е р е...»

«Министерство здравоохранения Российской Федерации Тихоокеанский государственный медицинский университет В.А. Дубинкин А.А. Тушков Факторы агрессии и медицина катастроф Монография Владивосток Издательский дом Дальневосточного федерального университета 2013 1 УДК 327:614.8 ББК 66.4(0):68.69 Д79 Рецензенты: Куксов Г.М., начальник медико-санитарной части УФСБ России по Приморскому краю, полковник, кандидат медицинских наук; Партин А.П., главный врач Центра медицины катастроф Приморского края;...»

«МИНИСТЕРСТВО СЕЛЬСКОГО ХОЗЯЙСТВА РОССИЙСКОЙ ФЕДЕРАЦИИ НЕКОММЕРЧЕСКАЯ ОРГАНИЗАЦИЯ СОЮЗ ОПТОВЫХ ПРОДОВОЛЬСВТЕННЫХ РЫНКОВ РОССИИ Методические рекомендации по организации взаимодействия участников рынка сельскохозяйственной продукции с субъектами розничной и оптовой торговли Москва – 2009 УДК 631.115.8; 631.155.2:658.7; 339.166.82. Рецензенты: заместитель директора ВНИИЭСХ, д.э.н., профессор, член-корр РАСХН А.И. Алтухов зав. кафедрой товароведения и товарной экспертизы РЭА им. Г.В. Плеханова,...»

«А.Н. КОЛЕСНИЧЕНКО Международные транспортные отношения Никакие крепости не заменят путей сообщения. Петр Столыпин из речи на III Думе О стратегическом значении транспорта Общество сохранения литературного наследия Москва 2013 УДК 338.47+351.815 ББК 65.37-81+67.932.112 К60 Колесниченко, Анатолий Николаевич. Международные транспортные отношения / А.Н. Колесниченко. – М.: О-во сохранения лит. наследия, 2013. – 216 с.: ил. ISBN 978-5-902484-64-6. Агентство CIP РГБ Развитие производительных...»

«Институт биологии моря ДВО РАН В.В. Исаева, Ю.А. Каретин, А.В. Чернышев, Д.Ю. Шкуратов ФРАКТАЛЫ И ХАОС В БИОЛОГИЧЕСКОМ МОРФОГЕНЕЗЕ Владивосток 2004 2 ББК Монография состоит из двух частей, первая представляет собой адаптированное для биологов и иллюстрированное изложение основных идей нелинейной науки (нередко называемой синергетикой), включающее фрактальную геометрию, теории детерминированного (динамического) хаоса, бифуркаций и катастроф, а также теорию самоорганизации. Во второй части эти...»

«В.М. Фокин ТЕПЛОГЕНЕРАТОРЫ КОТЕЛЬНЫХ МОСКВА ИЗДАТЕЛЬСТВО МАШИНОСТРОЕНИЕ-1 2005 В.М. Фокин ТЕПЛОГЕНЕРАТОРЫ КОТЕЛЬНЫХ МОСКВА ИЗДАТЕЛЬСТВО МАШИНОСТРОЕНИЕ-1 2005 УДК 621.182 ББК 31.361 Ф75 Рецензент Доктор технических наук, профессор Волгоградского государственного технического университета В.И. Игонин Фокин В.М. Ф75 Теплогенераторы котельных. М.: Издательство Машиностроение-1, 2005. 160 с. Рассмотрены вопросы устройства и работы паровых и водогрейных теплогенераторов. Приведен обзор топочных и...»

«О. Ю. Климов ПЕРГАМСКОЕ ЦАРСТВО Проблемы политической истории и государственного устройства Факультет филологии и искусств Санкт-Петербургского государственного университета Нестор-История Санкт-Петербург 2010 ББК 63.3(0)32 К49 О тветственны й редактор: зав. кафедрой истории Древней Греции и Рима СПбГУ, д-р истор. наук проф. Э. Д. Фролов Рецензенты: д-р истор. наук проф. кафедры истории Древней Греции и Рима Саратовского гос. ун-та В. И. Кащеев, ст. преп. кафедры истории Древней Греции и Рима...»

«Исаев М.А. Основы конституционного права Дании / М. А. Исаев ; МГИМО(У) МИД России. – М. : Муравей, 2002. – 337 с. – ISBN 5-89737-143-1. ББК 67.400 (4Дан) И 85 Научный редактор доцент А. Н. ЧЕКАНСКИЙ ИсаевМ. А. И 85 Основы конституционного права Дании. — М.: Муравей, 2002. —844с. Данная монография посвящена анализу конституционно-правовых реалий Дании, составляющих основу ее государственного строя. В научный оборот вводится много новых данных, освещены крупные изменения, происшедшие в датском...»

«ISSN 2075-6836 Фе дера льное гос уд арс твенное бюджетное у чреж дение науки ИнстИтут космИческИх ИсследованИй РоссИйской академИИ наук (ИкИ Ран) А. И. НАзАреНко МоделИровАНИе космического мусора серия механИка, упРавленИе И ИнфоРматИка Москва 2013 УДК 519.7 ISSN 2075-6839 Н19 Р е ц е н з е н т ы: д-р физ.-мат. наук, проф. механико-мат. ф-та МГУ имени М. В. Ломоносова А. Б. Киселев; д-р техн. наук, ведущий науч. сотр. Института астрономии РАН С. К. Татевян Назаренко А. И. Моделирование...»

«Российская академия естественных наук Ноосферная общественная академия наук Европейская академия естественных наук Петровская академия наук и искусств Академия гуманитарных наук _ Северо-Западный институт управления Российской академии народного хозяйства и государственного управления при Президенте РФ _ Смольный институт Российской академии образования В.И.Вернадский и ноосферная парадигма развития общества, науки, культуры, образования и экономики в XXI веке Под научной редакцией: Субетто...»

«Е.А. Урецкий Ресурсосберегающие технологии в водном хозяйстве промышленных предприятий 1 г. Брест ББК 38.761.2 В 62 УДК.628.3(075.5). Р е ц е н з е н т ы:. Директор ЦИИКИВР д.т.н. М.Ю. Калинин., Директор РУП Брестский центр научно-технической информации и инноваций Государственного комитета по науке и технологиям РБ Мартынюк В.Н Под редакцией Зам. директора по научной работе Полесского аграрно-экологического института НАН Беларуси д.г.н. Волчека А.А Ресурсосберегающие технологии в водном...»

«НАЦИОНАЛЬНАЯ АКАДЕМИЯ НАУК БЕЛАРУСИ Институт истории В. И. Кривуть Молодежная политика польских властей на территории Западной Беларуси (1926 – 1939 гг.) Минск Беларуская наука 2009 УДК 94(476 – 15) 1926/1939 ББК 66.3 (4 Беи) 61 К 82 Научный редактор: доктор исторических наук, профессор А. А. Коваленя Рецензенты: доктор исторических наук, профессор В. В. Тугай, кандидат исторических наук, доцент В. В. Данилович, кандидат исторических наук А. В. Литвинский Монография подготовлена в рамках...»

«ИННОВАЦИОННО-ОРИЕНТИРОВАННАЯ ПОДГОТОВКА ИНЖЕНЕРНЫХ, НАУЧНЫХ И НАУЧНО-ПЕДАГОГИЧЕСКИХ КАДРОВ С.И. ДВОРЕЦКИЙ, Е.И. МУРАТОВА, И.В. ФЁДОРОВ ИННОВАЦИОННО-ОРИЕНТИРОВАННАЯ ПОДГОТОВКА ИНЖЕНЕРНЫХ, НАУЧНЫХ И НАУЧНО-ПЕДАГОГИЧЕСКИХ КАДРОВ ИЗДАТЕЛЬСТВО ТГТУ Министерство образования и науки Российской Федерации ГОУ ВПО Тамбовский государственный технический университет С.И. ДВОРЕЦКИЙ, Е.И. МУРАТОВА, И.В. ФЁДОРОВ ИННОВАЦИОННО-ОРИЕНТИРОВАННАЯ ПОДГОТОВКА ИНЖЕНЕРНЫХ, НАУЧНЫХ И НАУЧНО-ПЕДАГОГИЧЕСКИХ КАДРОВ...»

«Межрегиональные исследования в общественных науках Министерство образования и науки Российской Федерации ИНО-центр (Информация. Наука. Образование) Институт имени Кеннана Центра Вудро Вильсона (США) Корпорация Карнеги в Нью-Йорке (США) Фонд Джона Д. и Кэтрин Т. Мак-Артуров (США) Данное издание осуществлено в рамках программы Межрегиональные исследования в общественных науках, реализуемой совместно Министерством образования и науки РФ, ИНО-центром (Информация. Наука. Образование) и Институтом...»

«УДК 80 ББК 83 Г12 Научный редактор: ДОМАНСКИЙ Ю.В., доктор филологических наук, профессор кафедры теории литературы Тверского государственного университета. БЫКОВ Л.П., доктор филологических наук, профессор, Рецензенты: заведующий кафедрой русской литературы ХХ-ХХI веков Уральского Государственного университета. КУЛАГИН А.В., доктор филологических наук, профессор кафедры литературы Московского государственного областного социально-гуманитарного института. ШОСТАК Г.В., кандидат педагогических...»






 
© 2013 www.diss.seluk.ru - «Бесплатная электронная библиотека - Авторефераты, Диссертации, Монографии, Методички, учебные программы»

Материалы этого сайта размещены для ознакомления, все права принадлежат их авторам.
Если Вы не согласны с тем, что Ваш материал размещён на этом сайте, пожалуйста, напишите нам, мы в течении 1-2 рабочих дней удалим его.