WWW.DISS.SELUK.RU

БЕСПЛАТНАЯ ЭЛЕКТРОННАЯ БИБЛИОТЕКА
(Авторефераты, диссертации, методички, учебные программы, монографии)

 

Pages:   || 2 | 3 | 4 | 5 |   ...   | 6 |

«Н.В. Полева БИОХИМИЯ Учебное пособие для студентов высших учебных заведений, обучающихся по специальности 032101 Физическая культура и спорт КРАСНОЯРСК 2009 1 ББК 28.072я73 П49 Печатается ...»

-- [ Страница 1 ] --

ФЕДЕРАЛЬНОЕ АГЕНТСТВО ПО ОБРАЗОВАНИЮ

ГОУ ВПО «КРАСНОЯРСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ

ПЕДАГОГИЧЕСКИЙ УНИВЕРСИТЕТ им. В.П. АСТАФЬЕВА»

Н.В. Полева

БИОХИМИЯ

Учебное пособие

для студентов высших учебных заведений,

обучающихся по специальности 032101

«Физическая культура и спорт»

КРАСНОЯРСК 2009 1 ББК 28.072я73 П49 Печатается по решению редакционно-издательского совета ГОУ ВПО «Красноярский государственный педагогический университет им. В. П. Астафьева»

Рецензенты:

Киршина Е.Д., канд. пед. наук, доцент Наймушина Л.В., канд. хим. наук, доцент Полева Н.В.

П 49 Биохимия: учебное пособие для студентов высших учебных заведений, обучающихся по специальности 032101 «Физическая культура и спорт» / Н.В. Полева ; Краснояр. гос. пед. ун-т им. В.П. Астафьева. – Красноярск, 2009. – 316 с.

ISBN 978-5-85981-321- Учебное пособие соответствует Государственному образовательному стандарту и программе курса «Биохимия» для студентов – будущих специалистов в области физической культуры и спорта.

Пособие состоит из трех глав. В первой главе, посвященной статической биохимии, подробно рассматриваются особенности химического строения организмов, во второй – динамической биохимии – представлены общие закономерности преобразования веществ и энергии, лежащие в основе физиологических функций, их регуляции. В последней главе рассматривается строение мышц и мышечного волокна, дается представление о механизме мышечных сокращений, анализируются особенности биохимической адаптации организма спортсмена к физическим упражнениям.

Адресовано студентам вузов и техникумов по соответствующему профилю.

ББК 28.072я © Красноярский государственный педагогический университет ISBN 978-5-85981-321- им. В.П. Астафьева, © Н.В. Полева,

ПРЕДИСЛОВИЕ

Программа подготовки высококвалифицированных специалистов в области физического воспитания и спорта требует глубокого овладения знаниями во многих науках.

Курс «Биохимия» в фундаментальном образовании специалистов должен служить связующим звеном, соединяющим гуманитарные представления о физическом воспитании и спорте с процессами, лежащими в основе адаптации к физическим нагрузкам, развития физических качеств и т. д. Знания о биохимических закономерностях физического развития и спортивной тренировки позволяют на строго научной основе решать вопросы отбора для занятий спортом, изыскивать наиболее эффективные средства и методы тренировки, правильно контролировать и оценивать результат их применения и точно прогнозировать дальнейшие спортивные достижения, научиться управлять спортивными тренировками и контролировать этап восстановления организма.





При подготовке этого учебного пособия учитывалось наличие у студентов необходимой специальной подготовки по биологии и химии в объеме школьного курса, чтобы понять функциональные аспекты биохимических процессов, которые происходят в органах и тканях человеческого организма. Основное внимание было уделено ознакомлению студентов с принципами, определяющими особенности биохимических сдвигов в организме; при описании основополагающих факторов и принципов указывались возможные пути их реализации в практике спорта.

В соответствии с традиционным разделением биохимии на статическую, динамическую и функциональную пособие состоит из трех глав. В главе «Статическая биохимия» описываются строение и свойства химических соединений, входящих в состав организма. В «Динамической биохимии» излагаются данные о разнообразных биохимических превращениях в организме человека, составляющих основу его физиологических функций. В «Биохимии физических упражнений и спорта» приводятся сведения об особенностях биохимических превращений при мышечной деятельности, о биохимических закономерностях спортивной тренировки и методах биохимического контроля в спорте. Каждая глава подразделяется на параграфы, которые расположены в логической последовательности, чтобы обеспечить лучшее восприятие учебного материала.

Автор будет признателен за все замечания по содержанию, структуре и изложению материала пособия.

ВВЕДЕНИЕ

Биохимия – одна из наиболее бурно развивающихся областей современной биологической науки. Нельзя понять существа явлений биологической жизни, не зная химической природы тех веществ, из которых построен живой организм, не изучив взаимосвязи и последовательности химических превращений, которые определяют жизнедеятельность организма. Живой организм находится в неразрывной связи с окружающей его средой. Из нее он получает необходимые для жизни питательные вещества, воду и кислород. Из поступающих извне веществ в организме образуются сложные биоорганические соединения, принимающие непосредственное участие в биохимических превращениях, в результате которых во внешнюю среду выделяются продукты распада.

Обмен веществ, происходящий в живом организме, сопровождается затратой энергии. Биохимия изучает не только сами процессы синтеза и распада сложных органических соединений в живом организме, но и то, как эти превращения сопряжены с поглощением и выделением энергии, каковы механизмы энергетического обмена, на которых основывается осуществление разнообразных физиологических функций. Одна из наиболее важных задач современной биохимии заключается в том, чтобы на основе глубоких знаний химических превращений, совершающихся в живом организме, найти действенные пути управления обменом веществ.





Биохимия – биологическая дисциплина. В ряду естественнонаучных дисциплин биохимия располагается на стыке точных наук, изучающих физические и химические явления, и чисто биологических дисциплин. Биохимические процессы, протекающие в живом организме, полностью подчиняются всем известным физическим и химическим законам. Биохимия показывает, как на основе элементарных физических и химических явлений возникает качественно новое состояние материи – физиологическая функция.

Исходя из специфической информации, содержащейся в фактическом материале о химической структуре живых организмов и особенностях происходящих в них биохимических процессов, принято выделять статическую, динамическую и функциональную биохимию.

Статическая биохимия занимается изучением химического состава, включая как качественный состав (и строение) соединений, так и количественное их содержание в тех или иных биологических объектах. Динамическая биохимия изучает превращения химических соединений и взаимосвязанных с ними превращений энергии в процессе жизнедеятельности органических форм. Функциональная биохимия выясняет связи между строением химических соединений с процессами их видоизменения, с одной стороны, и функции субклеточных частиц, специализированных клеток, тканей или органов, включающих в свой состав упомянутые вещества, – с другой.

Рис. 1. Схема взаимодействия биохимии спорта К функциональной биохимии относятся и те области биохимических знаний, где изучаются особенности протекания биохимических процессов при различных функциональных состояниях организма (в частности, медицинская биохимия и биохимия спорта).

Биохимия спорта исследует закономерности биохимических превращений в организме человека в процессе занятий физическими упражнениями. В отличие от других разделов функциональной биохимии, где биохимические процессы рассматриваются в основном на уровне отдельных органов и тканей, в биохимии спорта главное внимание уделяется изучению биохимических процессов, происходящих в целостном организме. Положение биохимии спорта среди научных дисциплин, объединенных в комплекс спортивных наук, схематично показано на рис. 1.

СТАТИЧЕСКАЯ

БИОХИМИЯ

1.1. Химический состав организмов Живая природа идентична по химическому составу неживой природе (!), в организмах встречаются все элементы периодической системы, но они по-разному в них распределены. Из более чем 100 химических элементов, обнаруженных в земной коре, только 22 в большом процентном соотношении используются для построения биоорганических молекул. Суммарное содержание 4 элементов – водорода, кислорода, углерода и азота – составляет 99 % от общей массы живых клеток.

Существуют различные классификации химических элементов, содержащихся в организме человека. Так, В.И. Вернадский в зависимости от среднего содержания (массовой доли, %) в живых организмах делил элементы по декадной системе (табл. 1).

Содержание химических элементов в живом веществе (по В.И. Вернадскому) Декада Массовая доля (W), % Химические элементы По этому же принципу химические элементы делят на три группы:

1. Макроэлементы. Это элементы, содержание которых в организме выше 10–2 %. К ним относятся кислород, углерод, водород, азот, кальций, фосфор, калий, натрий, магний, сера и хлор.

2. Микроэлементы. Это элементы, содержание которых в организме находится в пределах от 10–3 до 10–5 %. К ним относятся железо, марганец, йод, цинк, кремний, медь, селен, бор, молибден, фтор, хром, кобальт, ванадий, германий.

3. Ультрамикроэлементы. Это элементы, содержание которых в организме ниже 10–5 %. К ним относятся алюминий, никель, олово, литий, свинец, бром, ртуть, мышьяк, кадмий, серебро, золото.

Иногда ультрамикроэлементы объединяют с микроэлементами в одну группу. В табл. 2 приведены уточнённые данные по содержанию химических элементов в организме человека. Однако эта классификация отражает только содержание элементов в живых организмах, но не указывает на биологическую роль и физиологическое значение того или иного элемента.

При оценке химического состава организмов следует иметь в виду, что все элементы, присутствующие в биологических системах, необходимы для осуществления процессов жизнедеятельности.

При построении молекул биоорганических соединений в основном используются легкие атомы, находящиеся в верхней части периодической системы элементов. Эту особую группу элементов называют органогенами – это углерод, водород, кислород, азот, фосфор и сера.

Эти элементы образуют основные молекулы «жизни» не только потому, что широко распространены в природе (т. е. доступны), но способны взаимодействовать с другими атомами с образованием молекул определенного типа. Водород, кислород, азот, углерод, фосфор и сера обладают общим свойством: все они образуют ковалентные связи.

Как известно, прочность этой связи обратно пропорциональна их атомным весам, поэтому органогены образуют наиболее стабильные связи в биоорганических молекулах.

Особо важное значение в биологическом отношении имеет свойство атомов углерода взаимодействовать не только с другими атомами, но и друг с другом, образуя стабильные ковалентные углерод-углеродные связи. Эти атомы углерода образуют каркас большинства молекул живого. Такие каркасы могут быть прямыми и разветвленными, в виде кольца или сети, а также комбинированными (рис. 2).

Занимая в периодической системе элементов центральное положение, углерод может реагировать как с электроотрицательными элементами – кислородом, азотом, хромом, фосфором, азотом, так и с электроположительным водородом. Благодаря этой способности углерода в состав молекул биоорганических соединений могут включаться функциональные группы, придающие характерные биохимические свойства (табл. 3).

Функциональные группы, входящие в состав органических соединений Все органические молекулы обладают различной трехмерной структурой (рис. 2). Ни один другой элемент не способен создавать стабильные молекулы со столь разнообразной конфигурацией и химическими свойствами.

Все химические элементы входят в состав органических и неорганических веществ, выполняющих в организме определенные функции. Если все биологические вещества, функционирующие в клетке, расположить по сложности их строения, то получаются определенные уровни организации клетки.

Рис. 2. Трехмерная структура органических молекул:

а) углеводород; б) аспарагиновая кислота; в) глюкоза Первый уровень занимают низкомолекулярные вещества (малые молекулы) – вода, углекислый газ, молекулярный кислород и азот, неорганические ионы. Второй уровень представляют так называемые промежуточные соединения, такие как аммиак, органические кислоты и их производные. Из соединений первого и второго уровней строятся биологические мономеры, которые образуют биополимеры (макромолекулы). Среднее положение между биологическими мономерами и биополимерами занимают витамины и коферменты, которые по молекулярной массе ближе к мономерам, но не являются строительными блоками биополимеров.

Макромолекулы способны ковалентно соединяться друг с другом, образуя надмолекулярные комплексы, например липопротеиды (комплексы липидов и белков) или нуклеопротеиды (комплексы белков и нуклеиновых кислот). Следующий уровень организации клетки представлен клеточными органеллами: митохондриями, рибосомами, ядрами, лизосомами и др. Система органелл образует клетку (табл. 4).

Уровни организации клетки Примеры веществ, представляющий Клеточные органеллы Ядро, митохондрии, миофибриллы, рибосомы Надмолекулярные образова- Липопротеиды, нуклеопротеиды, глиния копротеиды, гликолипиды Биополимеры (макромоле- Нуклеиновые кислоты, белки, полисахакулы) риды, липиды Мономеры (строительные Мононуклеотиды, аминокислоты, моноблоки) сахариды (простые сахара), жирные кислоты, глицерин Промежуточные соедине- Кетокислоты, ацетат, карбонилфосфат, Низкомолекулярные веще- CO2, NH3, H2O, O2, неорганические ионы ства (малые молекулы) Среди соединений, входящих в состав организмов, принято выделять пластические и энергетические вещества. Пластические вещества служат строительным материалом при формировании внутриклеточных структур, клеток и тканей. Это главным образом белки, нуклеиновые кислоты, некоторые виды липидов и высокомолекулярных углеводов (полисахариды). Энергетические вещества выполняют роль поставщиков энергии для процессов жизнедеятельности, распадаясь при этом до углекислого газа (СО2) и воды (Н2О). К ним относятся низкомолекулярные и некоторые высокомолекулярные (гликоген, крахмал) углеводы и отдельные группы липидов (в основном жиры).

Приведенная классификация носит весьма условный характер. Так, например, многие биологически активные вещества выполняют в организме пластическую функцию (некоторые ферменты), вместе с тем в определенных условиях пластические соединения могут использоваться как субстрат для окисления, т. е. играют энергетическую роль.

Далее подробно рассмотрим структуру, свойства и биологические функции биологических молекул.

1.2. Структура, свойства и биологические функции воды Жизнь на планете Земля зародилась в водной среде. Ни один организм не может обходиться без воды. Несмотря на простоту химического состава и строения, вода является одним из удивительных соединений, обладает уникальными физико-химическими свойствами и биологическими функциями.

Молекула воды (Н2O) – полярное соединение, в котором электрофильный атом кислорода притягивает спаренные электроны от атомов водорода, приобретая частичный отрицательный заряд, в то время как атомы водорода приобретают частично положительные заряды. Важной особенностью воды является способность ее молекул объединяться в структурные агрегаты за счет образования водородных связей между разноименно заряженными атомами. Образующиеся ассоциаты (рис. 3) состоят из нескольких молекул воды, поэтому формулу воды правильнее было бы записать как (Н2O)n, где n = 2, 3, 4, 5. Водородные связи имеют исключительно важное значение при формировании структур биополимеров, надмолекулярных комплексов, в метаболизме.

Водородная связь – это взаимодействие атома водорода с более электроотрицательным атомом, имеющее частично донорно-акцепторный, частично электростатический характер. Любая химическая связь характеризуется энергией ее образования. По энергии водородная связь занимает промежуточное положение между ковалентной и ионной химическими связями и слабыми ван-дер-ваальсовыми взаимодействиями.

(точками обозначены водородные связи) Необычная структура воды обусловливает ее уникальные физико-химические свойства. Все биохимические процессы в организме протекают в водной среде. Вещества, находящиеся в водном растворе, имеют водную оболочку, которая образуется в результате взаимодействия полярных молекул воды с заряженными группами макромолекул или ионов. Чем больше такая оболочка, тем лучше растворимо вещество.

По отношению к воде молекулы или их части делят на гидрофильные (водорастворимые) и гидрофобные (водонерастворимые). Гидрофильными являются все органические и неорганические соединения, диссоциирующие на ионы, биологические мономеры и биополимеры, имеющие полярные группы. К гидрофобным следует отнести соединения, молекулы которых содержат неполярные группы или цепи (триацилглицерины, стероиды и др.).

Молекулы некоторых соединений содержат как гидрофильные, так и гидрофобные группы; такие соединения называются амфифильными (от греч. amphy – двоякий).

К ним относятся жирные кислоты, фосфолипиды и др. Из вышесказанного следует, что диполи воды способны взаимодействовать не только между собой, но и с полярными молекулами органических и неорганических веществ, локализованных в клетке организма. Этот процесс получил название гидратации веществ.

Физико-химические свойства воды определяют ее биологические функции:

• вода является прекрасным растворителем. Она составляет основу жидких дисперсных систем организма:

крови, лимфы, мочи, слюны, желудочного и кишечного соков, синовиальной и спинномозговой жидкостей, внутреннего содержимого клеток и межклеточной жидкости.

Дисперсными называются системы, состоящие из мелко раздробленных частиц одного вещества (или нескольких), распределенных более или менее равномерно в массе другого. Раздробленное вещество называется дисперсной фазой, а вещество, в котором происходит распределение частиц дисперсной фазы, называется дисперсной средой.

В большинстве жидких дисперсных систем организма вода является дисперсной системой;

• вода выполняет функцию регулятора теплового баланса организма, так как ее теплоемкость значительно превышает теплоемкость любого биологического вещества. Поэтому вода может долго сохранять тепло при изменении температуры окружающей среды и переносить его на расстояние;

• вода способствует сохранению внутриклеточного давления и формы клеток (тургор). Большую роль в процессах жизнедеятельности играет явление диффузии – движения частиц дисперсной фазы и дисперсной среды, приводящего к самопроизвольному выравниванию их концентрации по всему объему системы и установлению состояния равновесия. Причиной этого процесса считают тепловое движение частиц растворенного вещества и растворителя.

Особым видом диффузии является диффузия растворителя через полупроницаемую мембрану, которая непроницаема или малопроницаема для многих растворенных веществ. Вода способна проходить через мембрану, если величина ее пор соответствует размерам молекул воды или если вещество мембраны растворяется в воде. Односторонняя диффузия растворителя через полупроницаемую мембрану получила название осмоса. При такой диффузии устанавливается осмотическое равновесие, при котором в обоих направлениях проходит одинаковое количество растворителя.

Сила, вызывающая осмос, получила название осмотического давления. Величина его зависит от количества частиц растворенного вещества в единице объема раствора и от скорости их движения. Когда внутриклеточное осмотическое давление незначительно преобладает над наружным, клетка находится в нормальном для нее напряженном состоянии – оно называется тургором. При значительном преобладании внутриклеточного осмотического давления избыточное поступление воды в клетку может привести к расстройству ее функций и даже разрыву клеточной оболочки, т. е. к гибели клетки – лизису. В противоположном случае, если больше воды выходит из клетки, происходит сжатие протоплазмы клетки – плазмолиз. Плазмолиз является одной из причин гибели организма от жажды;

• в определенных биохимических процессах вода выступает в качестве субстрата.

Содержание воды в организме человека зависит от возраста: чем моложе человек, тем выше содержание воды. У новорожденных вода составляет 75 % от массы тела, у детей от 1 года до 10 лет – 60–65 %, а у людей старше 50 лет – 50–55 %. Внутри клеток содержится 2/3 общего количества воды, внеклеточная вода составляет 1/3. Необходимое содержание воды в организме человека поддерживается за счет поступления ее извне (примерно 2 л в сутки); около 0,3 л в сутки образуется в процессе распада веществ внутри организма. Нарушение водного баланса в клетках организма приводит к тяжелым последствиям вплоть до гибели клеток. Функции клеток зависят от общего количества внутриклеточной и внеклеточной воды, от водного окружения макромолекул и субклеточных структур. Резкое изменение содержания воды в организме приводит к патологии.

Вопросы для самоконтроля 1. Назовите химические вещества, составляющие организм человека.

2. Какие элементы называют макроэлементами в организме человека? Приведите примеры.

3. Покажите иерархию веществ, входящих в состав живого, по сложности их строения. Приведите примеры.

4. Охарактеризуйте особенности распределения минеральных соединений между отдельными тканями и укажите их биологическую роль.

5. Чем объясняются уникальные физико-химические свойства воды?

6. Перечислите биологические функции воды в организмах.

Основные понятия Макроэлементы, микроэлементы, ультрамикроэлементы, низкомолекулярные вещества (малые молекулы), биологические мономеры, биополимеры (макромолекулы), надмолекулярные комплексы, клеточные органеллы, пластические вещества, энергетические вещества, водородная связь, гидрофильные молекулы, гидрофобные молекулы, амфифильные молекулы, тургор, лизис, плазмолиз.

1.3. Белки Белки – высокомолекулярные вещества, состоящие из аминокислот, связанных между собой пептидными связями.

Белки представляют собой нерегулярные полимеры.

Они составляют значительную часть тканей живых организмов – до 25 %. По количеству генов у человека предполагают наличие около 50000 видов белков. Самый распространенный белок у человека – коллаген, на его долю приходиться 30 % от общего содержания белка.

Атомарный состав белков представлен следующим образом: С – 59 %; H – 6,5–7,3 %; N – 15–18 %; O – 21–24 %; S – 2,5 %, в некоторых P – 0,2–2 %. В состав отдельных белков входят I, Fe, Cu, Br, Mn и другие.

Молекулярный состав белков. Структурными блоками, или мономерами, белков служат аминокислоты – органические соединения, содержащие амино- и карбонильную группы (рис. 4).

Представленная формула верна для 19 из 20 аминокислот, встречающихся в белках (табл. 5). В состав белков, кроме этих 19 аминокислот, входит одна иминокислота – пролин.

Аминокислоты – мономеры, которые входят в состав белков, являются L-аминокислотами. В природе существуют две формы стереоизомеров: L (левовращающие) и D (правовращающие). Помимо L-аминокислот, входящих в белки, в организме есть и D-аминокислоты, которые в белки не включаются.

Аминокислоты различаются по структуре бокового радикала R, а следовательно, и по физико-химическим свойствам, присущим этим радикалам. Среди радикалов можно выделить остатки алифатических, ароматических, гетероциклических молекул, а также функциональные группы спиртов, карбоновых кислот или аминов, которые могут содержать атомы серы.

полное короткое Изолейцин* Иле CH3–CH2–CH – Аспарагино- Асп HOOC – CH2– вая Глутамино- Глу HOOC – CH2–CH2– вая кислота Глутамин Глн NH2CO – CH2–CH2– Метионин* Мет CH3–S – CH2–CH2– Фенилала- Фен нин* Тирозин Тир Триптофан* Трп * Незаменимые -аминокислоты Аминокислоты относятся к амфотерным электролитам: недиссоциированная форма аминокислоты в нейтральном водном растворе превращается в диполярную форму (цвиттерион), которая способна взаимодействовать как с кислотами, так и с основаниями:

Взаимодействие диполярного иона с кислотой можно выразить следующей схемой:

Превращение диполярного иона в щелочной среде:

По кислотно-основным свойствам аминокислоты делят в зависимости от физико-химических свойств бокового радикала на три группы: кислые, основные и нейтральные.

К кислым относятся аминокислоты с карбоксильными группами в боковом радикале: аспарагиновая и глутаминовая. К основным относятся аминокислоты лизин, аргинин и гистидин, имеющие в боковом радикале группировку с основными свойствами: аминогруппу, гуанидиновую и имидазольную группы. Все остальные аминокислоты – нейтральные, так как их боковой радикал не проявляет ни кислых, ни основных свойств.

Следовательно, аминокислоты имеют суммарный нулевой, положительный или отрицательный заряд, зависящий от рН-среды. Значение рН-среды, при котором заряд аминокислоты равен нулю, называется изоэлектрической точкой. Изоэлектрическая точка отражает кислотно-основные свойства разных групп в аминокислотах и является одной из важных констант, характеризующих аминокислоту.

По биологическому значению все аминокислоты подразделяют на заменимые и незаменимые, иногда выделяют еще полузаменимые.

Заменимые кислоты синтезируются в организме человека в достаточном количестве. К ним относятся глицин, аланин, серии, цистеин, тирозин, аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота, аспарагин, глутамин.

Полузаменимые кислоты образуются в организме, но в недостаточном количестве, поэтому их недостаток должен восполняться белковой пищей. Для организма человека такими аминокислотами являются тирозин, аргинин, гистидин.

Незаменимые кислоты в организме не синтезируются, поэтому они должны поступать с пищей. Незаменимых аминокислот восемь: валин, лейцин, изолейцин, треонин, лизин, метионин, фенил аланин, триптофан. Гистидин – незаменимая кислота в том случае, если в организме нет метионина, из которого гистидин получается в результате обмена веществ.

1.3.1. Строение белков Первичная структура белка – это последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи.

Образование молекулы белка происходит за счет взаимодействия карбоксильной группы аминокислотного блока одной аминокислоты с аминогруппой другой аминокислоты. Аминокислотные остатки в молекуле белка соединены пептидными связями (ковалентная связь).

ПЕПТИДНЫЕ СВЯЗИ

Рис. 5. Образование пептидной связи и полипептидной цепи При взаимодействии двух аминокислот образуется дипептид (рис. 5), который способен присоединять еще аминокислоты по карбоксильной (–СООН) и амино (–NH2)группам с образованием трипептида, тетрапептида, пентапептида… Первичная структура белка уникальна и детерминируется генами.

В настоящее время расшифрована первичная структура более тысячи белков. Например, миоглобин человека – белок, состоящий из 153 аминокислотных остатков, а инсулин человека – белок, образованный двумя цепями:

цепь А образована 21 аминокислотным остатком и цепь В – 30 аминокислотными остатками (рис. 6).

Первичная структура белка предопределяет следующие уровни организации белковой молекулы. Строго линейная полипептидная цепь присуща крайне ограниченному числу белков. Одним из таких белков является фиброин шелка – белок, выделяемый гусеницами шелкопряда.

Рис. 6. Первичная структура проинсулина С-белок отщепляется от проинсулина в процессе превращения его в инсулин под воздействием специфического фермента, ускоряющего гидролиз пептидных связей по остаткам аргинина в позициях 31 и 63.

Вторичная структура белка. Под вторичной структурой белка понимают способ укладки полипептидной цепи в упорядоченную структуру, стабилизирующийся водородными связями между карбоксильными и аминогруппами разных аминокислот (рис. 7).

Рис. 7. Схема образования водородной связи Остатки аминокислот в разной степени способны к образованию водородных связей, поэтому полипептидные цепи могут иметь разную форму (структуру):

1) спиральная или -структура – цепь как бы обвивает цилиндр, а ее боковые радикалы направлены наружу (рис. 8). Боковые радикалы аминокислотных остатков не участвуют в поддержании этой структуры.

Рис. 8. Схема -структуры бел- Рис. 9. Модель ковой молекулы (радикалы пока- -структуры белковой молекулы 2) складчатая или -структура – цепь делает длинные вытянутые петли-складки (рис. 9). Боковые радикалы располагаются выше или ниже плоскости, проведенной через образовавшийся складчатый лист;

3) Неупорядоченная форма характеризуется отсутствием пространственной упорядоченности в расположении отдельных фрагментов белковой молекулы (рис. 10).

Рис. 10. Вторичная структура белка:

-конформацию имеют такие белки, как миоглобин, гемоглобин (на 75 %), -кератин (белок волос), коллаген (белок кожи, сухожилий). Для каждого белка характерна та или иная степень спирализации полипептидной цепи:

Как уже упоминалось, способность к образованию водородных связей присуща разным аминокислотам в неодинаковой степени. Вычленяют группу спиралеобразующих аминокислот, среди которых ала, глу, глн, лей, лиз, мет и гис. К образованию -структуры склонны остатки вал, илей, тре, тир, фен, все остальные – -структуры.

Гли, сер, асп, асн, и про имеют отношение к преимущественному образованию неупорядоченных фрагментов полинуклеотидной цепи.

Третичная структура белка. Это способ укладки полипептидной цепи в пространстве. Чтобы белок приобрел присущие ему функциональные свойства, полипептидная цепь должна определенным образом свернуться в пространстве, сформировав функционально активную структуру. Такая структура называется нативной.

Стабилизируют третичную структуру белка взаимодействия, возникающие между боковыми радикалами аминокислотных остатков разных участков полипептидной цепи. Эти взаимодействия (рис. 11) можно разделить на сильные и слабые – полярные (ионные и водородные связи) и неполярные (ван-дер-ваальсовы или гидрофобные).

Рис. 11. Типы взаимодействий, поддерживающих а – дисульфидная связь; б – водородная связь; в – ионная связь;

К сильным взаимодействиям относятся ковалентные связи между атомами серы остатков цистеина, стоящих в разных участках полипептидной цепи. Иногда такую связь называют дисульфидными мостиками.

Водородные связи возникают между функциональными группами боковых радикалов аминокислотных остатков. В образовании связи участвуют те аминокислоты, которые имеют гидроксильные, амидные или карбоксильные группы.

Ионные взаимодействия образуются при контакте положительно заряженных групп боковых радикалов лизина, аргинина, гистидина с отрицательно заряженной СООН-группой аспарагиновой и глутаминовой кислот. У аминокислот три радикала несут положительный заряд и два радикала заряжены отрицательно.

Гидрофобные взаимодействия между углеводородными радикалами аминокислотных остатков способствуют формированию гидрофобного ядра внутри белковой глобулы, т. к. углеводородные радикалы стремятся избежать соприкосновения с водой. В стабилизации молекулы за счет этого типа взаимодействия участвуют 8 аминокислот (первый класс – аминокислоты с алифатическими радикалами). Чем больше в составе белка неполярных аминокислот, тем большую роль в формировании его третичной структуры играют ван-дер-ваальсовы связи.

Многочисленные связи между боковыми радикалами аминокислотных остатков определяют пространственную конфигурацию белковой молекулы. Только правильная пространственная укладка делает белок активным.

Третичная структура отдельно взятого белка уникальна, как уникальна и его первичная структура. Различные нарушения третичной структуры приводят к изменению свойств белка и потере биологической активности.

Четвертичная структура белка – представляет собой олигомерную функционально значимую композицию как агрегацию двух или большего числа полипептидных цепей, имеющих третичную структуру.

Характерным свойством белков с четвертичной структурой является то, что отдельная их субъединица не обладает биологической активностью.

Стабилизация четвертичной структуры белка происходит за счет полярных взаимодействий между боковыми радикалами аминокислотных остатков, локализованных на поверхности субъединиц, – водородная, ионная, гидрофобная, а иногда и дисульфидная связь между объединенными полипептидными цепями. Такие взаимодействия прочно удерживают субъединицы в виде организованного комплекса. Участки субъединиц, на которых происходят взаимодействия, называются контактными площадками.

Классическим примером белка, имеющего четвертичную структуру, является гемоглобин. Гемоглобин состоит из 4-х субъединиц двух разных типов (цепей) – и (рис.

12). -Субъединица состоит из 141 аминокислотного остатка, а – из 146. Третичная структура - и -субъединиц сходна, как и их молекулярная масса. Каждая субъединица содержит простетическую группу – гем (рис. 13).

Рис. 12. Пространственная структура гемоглобина Группировка гема представляет собой сложную копланарную циклическую систему, состоящую из центрального атома, который образует координационные связи с четырьмя остатками пиролла, соединенными метиновыми мостиками. В гемоглобине железо обычно находится в состоянии окисления (2+).

1.3.2. Свойства белков Физико-химические свойства белков зависят от боковых радикалов аминокислотных остатков. Различают химические, физические и биологические свойства белков.

Физические свойства белков. Белки – кристаллические вещества, как правило, белого цвета (есть и окрашенные белки, например гемоглобин), имеющие большую молекулярную массу. С водой белки образуют коллоидные растворы. Растворимость белков в воде определяется их аминокислотным составом, особенностями организации молекулы и свойствами растворителя. Например, альбумины растворимы в воде и в слабых растворах солей, а коллаген и кератины нерастворимы в большинстве растворителей. Стабильность растворам белков придают заряд белковой молекулы и ее гидратная оболочка. рН-среда влияет на заряд белка, а следовательно, и на его растворимость. В изоэлектрической точке растворимость белка наименьшая.

Белки способны адсорбировать на своей поверхности низкомолекулярные органические соединения и неорганические ионы. Это свойство предопределяет транспортные функции отдельных белков.

Белковые молекулы проявляют оптическую активность, т. к. состоят из оптически активных L-аминокислот.

Химические свойства белков исключительно разнообразны, поскольку боковые радикалы аминокислотных остатков содержат различные функциональные группы (–NH2, –СООН, –ОН, –SH и др.). Характерной для белков реакцией является гидролиз пептидных связей. Гидролиз пептидной связи идет в кислой и щелочной среде и с участием ферментов пептидаз (класс гидролаз). Разрушение вторичной, третичной и четвертичной структур называется денатурацией. Денатурация бывает обратимой, когда разрушаются слабые связи (водородные, ионные, гидрофобные), и необратимой, когда разрушаются прочные связи (ковалентные).

Благодаря наличию и амино-, и карбоксильных групп белки обладают амфотерными свойствами. При строго определенной реакции среды кислотные и основные радикалы белковых молекул нейтрализуются, и молекула становится нейтральной. Эта величина рН получила название изоэлектрической точки.

Биологические свойства белков – это не что иное, как функции белков в организме.

1.3.3. Классификация белков Ввиду огромного числа белков, функционирующих в живых организмах, существует несколько их класификаций, в основу которых положен какой-либо признак:

1. По степени сложности белковой молекулы их делят простые и сложные. Простые (протеины) – однокомпонентные, состоящие только из аминокислот. Сложные (протеиды) – двукомпонентные, в состав которых входят протеин и добавочная группа небелковой природы, называемая простетической.

Протеины – альбумины, глобулины, гистоны, коллагены, кератин и т. п.

Протеиды:

а) нуклеопротеиды – простетическая група – нуклеиновые кислоты. Среди многочисленных классов нуклеопротеидов наиболее изученными являются рибосомы, состоящие из нескольких молекул РНК и рибосомных белков, и хроматин – основной нуклеопротеид эукариотических клеток, состоящий из ДНК и структурообразующих белков – гистонов (содержатся в клеточном ядре и митохондриях);

б) гемопротеиды – небелковый компонент этих протеидов – гем, построен из четырех пиррольных колец, с ними связан ион двухвалентного железа (через атомы азота). К таким белкам относятся: гемоглобин, миоглобин, цитохромы. Этот класс белков еще называют хромопротеиды, поскольку гем является окрашенным соединением.

Гемоглобин отвечает за транспорт кислорода: миоглобин – запасание кислорода в мышцах; цитохромы (ферменты) – за катализ окислительно-восстановительных реакций и электронный транспорт в дыхательной цепи;

в) металлопротеиды – в состав простетической группы входят металлы. Хлорофилл – содержит гем, но вместо железа – магний; цитохром a – содержит медь;

г) липопротеиды – содержат липиды, в качестве простетической группы. Эти протеиды входят в состав клеточных мембран;

д) фосфопротеиды – содержат остаток фосфорной кислоты. К фосфопротеидам относят казеин молока, белки куриного яйца (овальбумин и вителлин), ряд ферментов;

е) глюкопротеиды – содержат сахара, например муцин в слюне.

2. По форме молекулы белки разделяют на две группы: фибриллярные (нитевидные) и глобулярные (шарообразные). Фибриллярные белки характеризуются высоким отношением их длины к диаметру. Их молекулы волокнистого строения – кератин, коллаген, миозин. На долю кератинов приходится почти весь сухой вес волос, ногтей;

коллаген – белок сухожилий, хрящей.

Подавляющее большинство природных белков относится к глобулярным. Для них характерно небольшое отношение длины к диаметру молекулы. Это такие белки, как альбумины, миоглобин, все ферменты.

3. По выполняемым в организме функциям:

структурные белки – белки, образующие волокна, навитые друг на друга или уложенные плоским слоем, выполняют опорную или защитную функцию, скрепляют между собой биологические структуры организмов и придают им прочность.

Главным компонентом хрящей и сухожилий является фибриллярный белок коллаген, имеющий очень высокую прочность на разрыв. Связки содержат эластин – структурный белок, способный растягиваться в двух измерениях. Волосы, ногти и перья состоят почти исключительно из прочного нерастворимого белка кератина. Главным компонентом шелковых нитей и паутины служит белок фиброин;

каталитические белки (ферменты) осуществляют управляемый катализ большого числа химических реакций, в которых участвуют как низко-, так и высокомолекулярные субстраты. Однако эта функция в 1982 году перестала считаться уникальной. Выяснилось, что некоторые РНК тоже обладают каталитической активностью. Их называют РНКзимами;

транспортные белки – белки, которые специфически связывают и переносят те или другие молекулы и ионы через мембраны клеток (как внутрь клетки, так и наружу), а также от одного органа организма к другому (альбумины, глобулины). Гемоглобин, содержащийся в эритроцитах, при прохождении крови через легкие связывает кислород и доставляет его к периферическим тканям, а из клеток удаляет углекислый газ. Плазма крови содержит липопротеины, осуществляющие перенос липидов из печени в другие органы; трансферрин транспортирует железо. В клеточных мембранах присутствуют типы транспортных белков, способных связывать глюкозу, аминокислоты и переносить их внутрь клеток;

сократительные (или двигательные) белки – белки, которые обеспечивают клетку или организм двигательной функцией, способностью сокращаться, изменять форму и передвигаться. Белками с такой функцией являются актин и миозин, представляющие собой нитевидные белки, функционирующие в сократительной системе скелетной мышцы, а также во многих немышечных тканях (филаменты эукариотических клеток). Другим примером таких белков служит тубулин – белок, из которого построены микротрубочки, являющиеся важными элементами ресничек и жгутиков, при помощи которых клетки передвигаются. Длинные клетки нервной системы животных также содержат микротрубочки;

защитные белки защищают организм от вторжения других организмов, предохраняют его от повреждений.

Эту функцию выполняют иммуноглобулины (или антитела), способные распознавать чужеродные клетки, проникшие в организм бактерии или вирусы или клетки самого организма, переродившиеся в раковые, а также чужеродные для организма белки, и прочно связываться с ними.

Аналогичная защитная функция у фибриногена и тромбина – белков, участвующих в процессе свертывания крови, они предохраняют организм от потери крови при повреждении сосудистой системы.

Белки змеиного яда, бактериальные токсины и токсичные белки растений, например рицин, вероятно, также в определенном смысле можно отнести к белкам, выполняющим защитную функцию;

регуляторные белки выполняют функцию регуляции клеточной или физиологической активности. К регуляторным белкам на организменном уровне относятся многие гормоны, такие как инсулин, регулирующий обмен глюкозы, гормон роста (соматропин), синтезируемый в гипофизе, паратиреоидный гормон, регулирующий транспорт ионов кальция и фосфатов, и др. На клеточном уровне эту функцию выполняют белки-репрессоры и белки – активаторы транскрипции;

буферные белки – гемоглобин, белки сыворотки крови, которые обладают амфотерными свойствами. Белки способствуют поддержанию определенных значений рН в разных отсеках клетки. Они начинают проявлять буферное действие, когда в жидкой внутренней среде увеличивается количество кислоты или щелочи. Тогда часть белка (аминокислоты) переходит из изоэлектрического состояния (суммарный заряд молекулы равен нулю) в форму «белок-кислота» или соответственно в форму «белокоснование»;

белки – трансформаторы энергии. Белки сечатки глаза – родопсин и ретинен – трансформируют световую энергию в электрическую, а актино-миозиновые комплексы в мышцах преобразуют энергию химических связей в работу (механическую энергию).

Имеется много других белков, функции которых уникальны, что затрудняет их классификацию. Так, например, монеллин – белок, содержащийся в одном из африканских растений, имеет очень сладкий вкус. Он стал предметом изучения как нетоксичное и не способствующее ожирению вещество, которое может быть использовано вместо сахара. Плазма крови некоторых антарктических рыб содержит белки со свойствами антифриза, предохраняющие кровь этих рыб от замерзания. Шарниры в местах прикрепления крыльев у ряда насекомых состоят из белка резилина, обладающего почти идеальной эластичностью.

Вопросы для самоконтроля 1. Какие химические соединения называют белками?

2. Какую структурную формулу имеют аминокислоты?

3. В чем заключается стереоизомерия аминокислот?

4. Какие аминокислоты проявляют амфотерные свойства?

5. Строение и физико-химические свойства природных аминокислот.

6. Перечислите незаменимые аминокислоты.

7. Объясните механизм образования пептидной связи.

Каковы особенности этой связи.

8. Охарактеризуйте все виды взаимодействий, стабилизирующих третичную структуру белка.

9. Объясните пространственную конфигурацию белков на примере миоглобина и гемоглобина.

10. Перечислите физико-химические свойства белка.

11. Биологические функции белков.

12. Дайте отличительную характеристику простых и сложных белков.

13. Назовите основные биологические функции сложных 14. Что такое денатурация белков? Каковы причины, ее вызывающие?

15. Приведите классификацию белков, основанную на их биологических функциях.

Основные понятия Аминокислоты, заменимые аминокислоты, незаменимые аминокислоты, простые белки, сложные белки, первичная структура белка, вторичная структура белка, третичная структура белка, четвертичная структура белка, амфотерность аминокислот, ренатурация белков, изоэлектрическая точка белков.

1.4. Углеводы Углеводы наряду с белками – наиболее распространенные соединения, участвующие в построении клетки и используемые в процессе ее жизнедеятельности. Они входят в состав всех живых организмов. Самым богатым источником углеводов служат растения: до 80 % сухой массы тканей растений составляют углеводы. В организмах животных и человека их значительно меньше; наиболее богаты углеводами печень (5–10 %), скелетные мышцы (1– 3 %), сердечная мышца (0,5 %), головной мозг (0,2 %).

Углеводами называют очень большое число соединений, обладающих различной химической структурой и биологическими функциями.

Углеводы – полигидроксикарбонильные соединения и их производные. Термин «углеводы» возник более 100 лет тому назад и означал «состоящие из углерода и воды», но, даже не отвечая современным представлениям о структуре углеводов, используется и по сей день.

Также углеводы можно определить как альдегидные или кетонные производные полиатомных спиртов.

По способности гидролизоваться (разлагаться под действием воды) все углеводы классифицируют на простые (моносахариды), которые не подвергаются гидролизу, и сложные (олигосахариды и полисахариды) (рис. 14).

Олигосахариды состоят из небольшого числа моносахаридов (до 10), а полисахариды – более чем из 10 моносахаридов.

Кетозы Альдозы Гетерополисахара Гомополисахара 1.4.1. Моносахариды Моносахариды можно рассматривать как производные многоатомных спиртов, содержащие карбонильную (альдегидную или кетонную) группу. Если карбонильная группа находится в конце цепи, то моносахарид представляет собой альдегид и называется альдозой; при любом другом положении этой группы моносахарид является кетоном и называется кетозой.

Простейший углевод должен содержать три атома углерода. В названиях углеводов указывается количество атомов (3 – триозы, 4 – тетрозы, 5 – пентозы, 6 – гексозы и т. д.) и наличие функциональной группы, например:

альдотриозы, кетотриозы и т.п.

Простейшие представители моносахаридов – триозы:

глицеральдегид и диоксиацетон. При окислении первичной спиртовой группы трехатомного спирта – глицерола – образуется глицеральдегид (альдотриоза), а окисление вторичной спиртовой группы приводит к образованию диоксиацетона (кетотриоза) (рис. 15).

Приведенные выше линейные структурные формулы простейших углеводов называются формулами в проекции Фишера.

Выделенные звездочкой атомы углерода являются асимметрическими. Асимметрическим называется атом углерода, соединенный с четырьмя разными заместителями (атомами или группами атомов). Вещества, в составе которых есть асимметрические атомы углерода, обладают особым видом пространственной изомерии – стереоизомерией, или оптической изомерией. Стереоизомеры отличаются пространственной конфигурацией атомов водорода и гидроксильной группы при асимметрическом атоме углерода. Число стереоизомеров равно 2n, где n – число асимметрических атомов углерода. Например, альдогексоза общей формулы С6Н12Об с четырьмя асимметрическими атомами может быть представлена любым из 16 возможных стереоизомеров, восемь из которых относятся к D-ряду, а восемь – к L-ряду.

Родоначальниками D- и L-ряда можно условно считать D- и L-глицериновые альдегиды. Принадлежность моносахарида к D- и L-ряду определяется положением водорода и гидроксила у наиболее удаленного от альдегидной или кетонной группы асимметрического углеродного атома. Изомер глицеральдегида, у которого при проекции модели на плоскость ОН-группа у асимметричного атома углерода расположена с правой стороны, принято считать D-глицеральдегидом, а зеркальное отражение – L-глицеральдегидом (рис. 16).

H C OH HO C H

Рис. 16. Стереоизомеры глицеральдегида Монозы с пятью и более углеродными атомами могут существовать не только в линейной (цепной), но и в циклической (кольчатой) форме. Циклизация происходит за счет разрыва двойной связи в карбонильной группе, перемещения атома водорода к освободившейся валентности карбонильного кислорода и замыкания кольца углеродных атомов с образованием внутренних циклических aили b-полуацеталей (рис. 17).

H C OH HO C H

H OH H OH

HO H HO H

H OH H OH

Рис. 17. Примеры линейной и циклической форм глюкозы В 1929 г. Хеуорс предложил способ изображения циклических форм углеводов, наиболее близко отражающий реальные структуры. Пяти- и шестичленные циклические структуры изображаются при этом в виде плоских циклических систем, гидроксильные группы у каждого атома углерода которых ориентированы либо вверх, либо вниз.

Обычно используют упрощенную форму написания формулы в проекции Хеуорса, опуская углеродные атомы в составе кольца.

Формулы Хеуорса изображаются в виде шести- (пиранозного цикла) или пятиугольника (фуранозного цикла) в перспективе в горизонтальной плоскости. Находящиеся ближе к читателю связи изображают более жирными линиями (углеродные атомы цикла не пишут). Заместители, расположенные справа от остова углеводной молекулы при ее вертикальном изображении, помещают ниже плоскости кольца, а заместители, находящиеся слева, – выше плоскости кольца. Обратное правило применяют только для того единственного углеродного атома, гидроксильная группа которого участвует в образовании циклического полуацеталя. Так, у D-сахаров группу СН2ОН пишут над этим атомом углерода, а водородный атом при нем – внизу.

Наконец, следует помнить, что при написании структурных формул по Хеуорсу гидроксильная группа при первом атоме углерода должна быть расположена ниже плоскости кольца в a-форме и выше – в b-форме:

a-D-фруктофураноза b-D-фруктофураноза (кольцевая форма) Формула Хеуорса Гидроксильная группа, образовавшаяся при замыкании цикла из карбонильной группы, называется полуацетальным или гликозидным гидроксилом. При взаимодействии гликозидного гидроксила одного моносахарида с атомом кислорода одной из гидроксигрупп другого остатка моносахарида образуются сложные углеводы – олиго- и полисахариды.

В природе в равной степени может встречаться и линейная, и кольцевая (циклическая) форма моносахарида, которые самопроизвольно превращаются друг в друга.

Такие изомерные формы называются кольчато-линейными таутомерами.

Однако проекционные формулы Хеуорса не отражают подлинной конформации моносахаридов. Пиранозное кольцо может принимать две конфигурации – форму кресла и форму лодки (конформационные формулы) (рис. 18). Форма кресла обычно более устойчива, и, по-видимому, именно она преобладает в большей части природных сахаров.

Биологические функции моносахаридов:

• энергетическая – моносахариды используются в качестве источников энергии в клетке;

• пластическая – моносахариды и их производные участвуют в построении разнообразных биологических молекул.

Производные моносахаридов. Большую группу производных моносахаридов составляют фосфорные эфиры, которые образуются в ходе превращений углеводов в тканях.

Вот некоторые из них:

H C OH OH

В природе широко распространены два аминопроизводных моносахарида: глюкозамин и галактозамин. Как и соответствующие гексозы, гексозамины могут существовать как в линейной, так и в циклической форме. Глюкозамин входит в состав многих полисахаридов, содержащихся в тканях животных и человека; галактозамин является компонентом гликопротеинов и гликолипидов.

В состав полисахаридов входит глюкуроновая кислота:

Наиболее важное биологическое значение имеют следующие моносахариды и их производные:

1) пентозы – рибоза, дезоксирибоза;

2) гексозы – глюкоза, фруктоза.

Рибоза (С5Н10О5) – альдопентоза – моносахарид, содержащий пять атомов углерода и альдегидную группу в линейной структуре. Входит в состав рибонуклеиновой кислоты, образуя с азотистыми основаниями и фосфорной кислотой нуклеотиды.

Дезоксирибоза (C5H10O4) – альдопентоза. Это дезоксисахар – производное рибозы, где гидроксильная группа у второго атома углерода замещена водородом с потерей атома кислорода (приставка «дезокси» указывает на отсутствие атома кислорода). Этот моносахарид входит в состав нуклеотидов, образующих дезоксирибонуклеиновую кислоту.

Глюкоза (C6H12O6) – шестиатомный сахар (альдогексоза), которую иногда называют «виноградным сахаром», встречается в соке многих фруктов и ягод, в том числе и винограда.

Глюкоза является структурной единицей (кирпичиком) для построения большинства пищевых ди- и полисахаридов. С пищей к нам поступают моно-, ди- и полисахариды. Всасываются в кишечнике моносахариды. Полисахариды в процессе движения по желудочно-кишечному тракту расщепляются на отдельные молекулы моносахаридов и всасываются в кровь в тонком кишечнике. С кровью воротной вены большая часть глюкозы (около половины) из кишечника поступает в печень, остальная глюкоза через общий кровоток транспортируется в другие ткани. Концентрация глюкозы в крови в норме поддерживается на постоянном уровне и составляет 3,33– 5,55 мкмоль/л, что соответствует 80–100 мг в 100 мл крови.

Транспорт глюкозы в клетки регулируется во многих тканях гормоном поджелудочной железы – инсулином. В клетке в ходе многостадийных химических реакций (Цикл Кребса) глюкоза превращается в другие вещества, которые в конечном итоге окисляются до углекислого газа и воды, при этом выделяется энергия, используемая организмом для обеспечения жизнедеятельности. Без присутствия инсулина глюкоза не поступит в клетку и не будет использована в качестве источника энергии. В этом случае в качестве топлива обычно используются жиры.

Фруктоза (C6H12O6) – шестиатомный сахар (кетогексоза). Ее еще называют плодовым сахаром, так как она является одним из самых распространенных углеводов фруктов. В отличие от глюкозы она может без участия инсулина проникать из крови в клетки тканей. Часть фруктозы попадает в клетки печени, где она превращается в более универсальное «топливо» – глюкозу, поэтому фруктоза тоже способна повышать уровень сахара в крови, хотя и в значительно меньшей степени, чем другие простые сахара. Фруктоза легче, чем глюкоза, способна превращаться в жиры. Основным преимуществом фруктозы является то, что она в 2,5 раза слаще глюкозы и в 1,7 – сахарозы. Ее применение вместо сахара позволяет снизить общее потребление углеводов.

OH O H OH OH

1.4.2. Олигосахариды Олигосахариды представляют собой короткие полимеры, состоящие из моносахаридных единиц и характеризующиеся сравнительно невысокой молекулярной массой.

В зависимости от количества остатков моносахаридов, входящих в молекулу олигосахаридов, последние делят на дисахариды, трисахариды и т. д. Наибольший интерес представляет группа дисахаридов.

Природные дисахариды построены из двух одинаковых или разных моносахаридных остатков, связанных гликозидной связью:

Простейшими природными представителями дисахаров являются: сахароза (свекольный, или тростниковый, сахар), мальтоза (солодовый сахар), лактоза (молочный сахар), целлобиоза (продукт неполного гидролиза целлюлозы). Это бесцветные кристаллические вещества, хорошо растворимые в воде, сладкие на вкус. Имеют бруттоформулу C12H22O11.

Состав дисахаридов определяется по продуктам их кислотного или ферментативного гидролиза:

Сахароза + H2O D-фруктозы + D-глюкозы Лактоза + H2O D-глюкозы + D-галактозы Мальтоза + H2O D-глюкозы + D-глюкозы Целлобиоза + H2O D-глюкозы + D-глюкозы Моносахаридные звенья в дисахаридах могут быть связаны между собой a- или b-гликозидной связью в зависимости от конфигурации аномерного атома углерода. Если дисахарид образуется за счет гликозидного гидроокисла в a-положении, то возникает a-гликозидная связь. Так, например, в мальтозе остатки молекул D-глюкозы связаны -1,4-гликозидной связью:

Мальтоза образована двумя a-глюкопиранозными циклами В отличие от мальтозы в целлобиозе, также являющейся димером глюкозы, мономеры соединены -1,4гликозидной связью:

Целлобиоза образована b-глюкопиранозным и a-глюкопиранозным циклами Сахароза состоит из остатков D-фруктозы (таутомер b-фураноза) и D-глюкозы (таутомер-пираноза), которые связаны за счет полуацетальных гидроксилов этих моносахаридов и образуют -1,2-гликозидную связь:

Сахароза образована a-глюкопиранозным и b-фруктофуранозным циклами Лактоза образована b-галактопиронозным и a-глюкопиранозным циклами 1.4.3. Полисахариды Полисахариды – высокомолекулярные углеводы, построенные из большого числа остатков моносахаридов и их производных, связанных гликозидными связями. Если полисахарид состоит из остатков одного вида моносахаридов, то называется гомополисахарид, если из разных, то гетерополисахарид.

Гомополисахариды: Гетерополисахариды:

1.4.3.1. Гомополисахариды Крахмал – белое аморфное вещество, содержащееся в цитоплазме клеток растений в виде крупных гранул.

Крахмал накепливается в семенах, клубнях (40–78 %) и других частях растений (10–25 %). Этот гомополисахарид состоит из остатков D-глюкозы.

Крахмал состоит из двух фракций, отличающихся строением и свойствами: амилозы – 15–25 % – и амилопектина – 75–85 %. Амилоза представляет собой длинные неразветвленные цепи из остатков D-глюкозы, связанных гликозидными связями (рис. 19).

Глюкозные остатки образуют неразветвленную цепь, которая в пространстве закручивается в спираль, но молекула в целом имеет нитевидную форму. Во внутренний канал спирали молекулы амилозы могут входить соответствующие по размеру молекулы, например иода, образуя комплексы, называемые комплексами включения.

Амилопектин, в отличие от амилозы, имеет разветвленную цепь (рис. 20). В цепи D-глюкозные единицы соединены за счет связи между шестым атомом углерода одного остатка и первым углеродным атомом другого, то есть -1,6-гликозидными связями.

БОКОВАЯ ЦЕПЬ

H2C ТОЧКА ВЕТВЛЕНИЯ

ОСНОВНАЯ ЦЕПЬ

Между точками разветвления располагаются 20– 25 глюкозных остатков, а ветви содержат от 15 до 45. Отдельные участки полигликозидных цепочек спирализованы подобно амилозе. Поэтому амилопектин в растворе при добавлении иода окрашивается, но не в синий, а в фиолетовый цвет.

При быстром нагревании происходит гидролитическое расщепление макромолекул на более мелкие, образуется смесь полисахаридов, называемых декстринами:

Гликоген – резервное питательное вещество организма человека и животных. Иначе его называют «животным крахмалом». Гликоген по структуре близок к амилопектину, однако степень ветвления у него больше, чем у амилопектина, поэтому молекула гликогена более компактна. Гликоген – не однородное вещество, а смесь полисахаридов разной молекулярной массы. Между точками разветвления содержится 8–10 остатков D-глюкозы, и в целом молекула гликогена несколько симметричнее, плотнее и компактнее, чем молекула амилопектина.

Часть гликогена находится в соединении с белками.

Гликоген откладывается в виде гранул в цитоплазме клеток и расщепляется до глюкозы при недостатке ее в организме. Гликоген запасается главным образом в печени (до 6–20 % от массы печени) и в мышцах, где его содержание редко превышает 1–4 %. Функция мышечного гликогена состоит в том, что он является легкодоступным источником глюкозных единиц, используемых в ходе гликолиза в самой мышце. Гликоген печени используется главным образом для поддержания физиологических концентраций глюкозы в крови, прежде всего в промежутках между приемами пищи. Через 12–18 ч после приема пищи запас гликогена в печени почти полностью истощается. Содержание мышечного гликогена заметно снижается только после продолжительной и напряженной физической работы.

Целлюлоза – наиболее распространенный растительный полисахарид. Она встречается в растительном мире в качестве структурного компонента клеточной стенки.

Особенно богаты целлюлозой волокна хлопка (98–99 %).

Целлюлоза состоит из остатков D-глюкозы, связанных между собой -1,4-гликозидными связями. Такой тип связи приводит к тому, что макромолекула целлюлозы имеет строго линейное нитевидное строение и не образует с иодом соединений включения:

Структура целлюлозы хорошо отвечает ее биологической задаче. Отдельные цепи целлюлозы связаны между собой водородными связями, что способствует образованию волокнистой и очень прочной структуры. В клеточных стенках растений волокна целлюлозы плотно упакованы в слои, которые дополнительно стабилизированы другими соединениями полисахаридной природы. Целлюлоза не имеет питательной ценности для высших животных (кроме жвачных) и человека, так как пищеварительные секреты слюны и ферменты желудочно-кишечного тракта не способны расщеплять -1,4-гликозидные связи.

1.4.3.2. Гетерополисахариды Гетерополисахариды входят в состав соединительной ткани. Их основная функция – связывание и соединение клеток в ткани.

Гиалуроновая кислота – важнейшая составная часть межклеточного вещества тканей животных. Особенно высоко ее содержание в коже, стекловидном теле глаза, сухожилиях и синовиальной жидкости суставов, где она ковалентно связана с белками.

В структурном отношении молекула представляет собой линейный полисахарид, образованный дисахаридными повторяющимися звеньями, состоящими из остатков из D-глюкуроновой кислоты и N-ацетил-D-глюкозамина, соединенных -1,3-гликозидной связью. Повторяющиеся дисахаридные звенья соединяются между собой -1,4- гликозидными связями в полимер.

АЦЕТИЛГЛЮКОЗАМИН

H OH HN C O

ГЛЮКУРОНОВАЯ КИСЛОТА

Рис. 22. Строение гиалуроновой кислоты Хондроитинсульфат является составной частью костной ткани, хрящей, сухожилий, роговицы глаз, сердечных клапанов, кровеносных сосудов и других подобных тканей.

Повторяющееся дисахаридное звено в хондроитинсульфате состоит из D-глюкуроновой кислоты и N-ацетилгалактозаминсульфата, звенья соединены друг с другом –1,3-гликозидными связями. В полимер дисахаридные звенья соединятся –1,4-гликозидными связями.

Хондроитинсульфаты способствуют заживлению ран и пролежней.

Гепарин – гетерополисахарид, препятствующий свертыванию крови у животных и человека. Гепарин содержится в крови, печени, легких, селезенке, щитовидной железе, некоторых других тканях и органах.

Молекула гепарина состоит из глюкуроновой кислоты и -глюкозамина в виде двойного производного серной кислоты, соединенных между собой -1,4-гликозидными связями.

ГЛЮКУРОНОВАЯ КИСЛОТА

АЦЕТИЛГАЛАКТОЗАМИНСУЛЬФАТ

Рис. 23. Строение хондроитинсульфата

ГЛЮКУРОНОВАЯ КИСЛОТА

АЦЕТИЛГЛЮКОЗАМИНДИСУЛЬФАТ

Функции полисахаридов:

• энергетическая – крахмал и гликоген составляют «депо» углеводов в клетке, так как при необходимости они быстро расщепляются на легко усваиваемый источник энергии – глюкозу;

• опорная – хондроитинсульфат выполняет опорную функцию, образуя костную ткань;

• структурная – гиалуроновая кислота, хондроитинсульфат и гепарин являются структурными межклеточными веществами;

• гидроосмотическая и ионрегулирующая – гиалуроновая кислота, благодаря высокой гидрофильности и отрицательному заряду, связывает межклеточную воду и катионы, регулируя межклеточное осмотическое давление.

Вопросы для самоконтроля 1. Какие химические соединения называют углеводами?

2. Приведите классификацию углеводов по их способности гидролизоваться.

3. Какие углеводы называют моносахаридами? Приведите примеры.

4. На какие большие классы разделяют моносахариды по наличию в их структурной формуле функциональных групп?

5. Что такое оптическая симметрия? Приведите пример стереоизомеров в ряду гексоз.

6. Объясните механизм кольчато-цепной таутомерии.

7. Приведите формулу проекции Фишера и формулу Хеуорса для глюкозы.

8. Какие биологические функции в организме выполняют моносахариды?

9. Перечислите основные функции в организме производных моносахаридов.

10. Назовите наиболее распространенные пентозы, гексозы.

11. Какие углеводы называют олигосахаридами?

12. Какими физическими свойствами обладают дисахариды?

13. Какова общая формула дисахаридов, образованных двумя молекулами глюкозы?

14. Какие углеводы называют полисахаридами? Примеры.

15. Чем гомополисахариды отличаются от гетерополисахаридов? Примеры.

16. Какие связи обеспечивают разветвляющуюся структуру амилопектина?

17. Охарактеризуйте отличия в строении гликогена и крахмала.

18. Перечислите биологические функции полисахаридов.

Основные понятия Углеводы, моносахариды (монозы), олигосахариды, полисахариды, альдотриоза, кетотриоза, кольчато-цепная таутомерия, -гликозидная связь, -гликозидная связь, декстрины.

1.5. Липиды К липидам относятся природные органические соединения очень разнообразные по строению, которые объединены общим свойством – они нерастворимы в воде, но растворимы в неполярных растворителях (бензине, ацетоне и т. д.). Название одной из групп липидов, а именно – жиров (от греч. липос – жир) взято для обозначения класса в целом.

Липиды по способности к гидролизу делят на омыляемые и неомыляемые. Омыляемые липиды подразделяют на простые и сложные. Простые липиды представлены двухкомпонентными веществами – сложными эфирами высших жирных кислот с глицерином, высшими или полициклическими спиртами. К простым липидам относятся воски и жиры, некоторые в эту группу добавляют еще церамиды. К сложным липидам относятся фосфолипиды, гликолипиды и сфинголипиды, которые при гидролизе образуют три и более компонента. К неомыляемым липидам относят стероиды, жирные кислоты (структурный компонент омыляемых липидов), жирорастворимые витамины (А, Д, Е, К) и др.

1.5.1. Жиры Характерными структурными компонентами большинства липидов являются жирные кислоты – одноосновные карбоновые кислоты, содержащие от 4 до 24 углеродных атомов. Благодаря длинному неполярному «хвосту» этих кислот большинство липидов нерастворимы в воде и проявляют свойства масел и жиров. Практически все природные жирные кислоты содержат четное число атомов углерода, наиболее часто – 16 или 18. Углеводородный радикал может быть как насыщенным, так и содержащим двойные связи (в растениях и животных ненасыщенные кислоты встречаются в два раза чаще насыщенных). Двойная связь ненасыщенных кислот обычно расположена между 9 и 10 атомами углерода. В природных кислотах не встречаются сопряженные двойные связи; между ними всегда находится хотя бы одна CH2-группа. В подавляющем большинстве случаев двойные связи в природных кислотах имеют цисконфигурацию. Некоторые жирные кислоты из природных источников представлены в табл. 6.

Некоторые природные жирные кислоты Миристиновая CH3(CH2)12COOH Пальмитиновая CH3(CH2)14COOH Лигноцериновая CH3(CH2)22COOH Пальмитолеиновая CH3(CH2)5CH=CH (CH2)7COOH Олеиновая CH3(CH2)7CH=CH (CH2)7COOH Линолевая CH3(CH2)4CH=CHCH2CH=CH–CH2)7COOH Линоленовая CH3CH2(CH=CHCH2)2CH=CH–CH2)7COOH Арахидоновая CH3(CH2)4(CH=CHCH2)3CH=CH–(CH2)3COOH В тканях и клетках жирные кислоты встречаются не в свободном состоянии, а в виде сложных эфиров в составе липидов различных классов.

Триацилглицерины – наиболее простые и широко распространенные липиды. Они представляют собой эфиры глицерина и жирных кислот.

Эфиры глицерина и высших карбоновых кислот: моноацилглицериды, в которых только один гидроксильный атом водорода глицерина замещен остатком кислоты, диацилглицериды – два атома водорода, триацилглицериды – три атома водорода. Три кислотных остатка в молекуле триацилглицерина могут быть как одинаковыми (тристеарилглицерин, трипальмитоилглицерин и т. д. – простые жиры), так и разными (смешанные жиры – олеодистеаринглицерин, олеопальмитостеаринглицерин).

Триацилглицерины – это неполярные, гидрофобные вещества, практически нерастворимые в воде. Они бесцветны, не имеют запаха и вкуса (окраска и запах обусловлены примесями), легче воды. При окислении 1 г жира выделяется 39 кДж энергии, что более чем в 2 раза превосходит тепловой эффект окисления углеводов и белков.

При хранении под воздействием света, кислорода воздуха, температуры, влаги, микроорганизмов жиры подвергаются окислению и другим химическим превращениям. Образующиеся при этом перекиси, альдегиды, кетоны придают жирам неприятный горький вкус и могут быть токсичны для организма. Жиры обычно не содержатся в мембранах.

1.5.2. Жироподобные вещества (липоиды) Воски. Природные воски – это сложные смеси эфиров высших спиртов и высших жирных монокарбоновых кислот. Жирные кислоты содержат от 14 до 36 углеродных атомов, а высшие спирты – 16–22 углеродных атома.

CH3(СН2)7СH=CH(CH2)7 C O CH2(СН2)7СH=CH(CH2)7CH

ОЛЕИНОВАЯ КИСЛОТА ОЛЕИНОВЫЙ СПИРТ

Воски устойчивы к действию света, окислителей, нагреванию и другим физическим воздействиям, а также хуже гидролизуются, чем жиры. Именно поэтому воски в организме выполняют защитные свойства.

Фосфолипиды – сложные эфиры многоатомных спиртов и высших жирных кислот, содержащие остатки фосфорной кислоты, и связанные с нею добавочные соединения (аминоспирты, аминокислоты и др.). Фосфолипиды в зависимости от спирта, входящего в их состав, подразделяют на фосфатиды, сфингофосфолипиды и гликосфинголипиды.

В состав фосфатидов входит глицерин. Их рассматривают как производные фосфатидной кислоты, откуда и происходит название этой группы фосфолипидов:

Фосфатиды различаются высшими жирными кислотами и добавочными соединениями, входящими в их состав.

В зависимости от добавочного соединения среди фосфатидов различают фосфатидилхолин (лецитин), фосфатидилколамин (кефалин), фосфатидилсерин, фосфатидилэтаноламин и фосфатидилинозит.

HC O COR2 O COOH

Фосфатидилсерин (серинфосфатиды) Наиболее распространены в природе лецитины.

Фосфолипиды составляют основу липидного бислоя биологических мембран. Липиды, которые входят в состав мембран, отличаются от триацилглицеринов и восков тем, что наряду с жирными, гидрофобными «хвостами»

содержат одну или несколько полярных, гидрофильных «голов». Гидрофильные фрагменты, расположенные на внешней поверхности мембраны, образуют гидрофильный слой, а углеродные радикалы («хвосты») – внутренний липофильный (гидрофобный) слой мембраны.

ВОДНАЯ СРЕДА

ВОДНАЯ СРЕДА

Рис. 25. Расположение фосфолипидов в бислое биологической мембраны При физиологических pH (~7) остаток фосфорной кислоты во всех фосфолипидах заряжен отрицательно, а аминогруппы (в тех соединениях, в которых они присутствуют) – положительно. Таким образом, фосфоглицериды состоят из полярной, гидрофильной «головы» и жирного, гидрофобного «хвоста» (рис. 25).

Сфинголипиды. Второй важный класс мембранных липидов, сфинголипиды, также имеют полярную «голову»

и неполярный «хвост», но не содержат глицерина. Сфинголипиды – структурные аналоги фосфолипидов, содержащие вместо глицерина жирный аминоспирт – сфингозин. Различают два подкласса сфинголипидов: церамиды и сфингомиелины.

Церамиды – это производные сфингозина, в которых аминогруппа ацилирована высшими жирными кислотами (18–26 атомов углерода в цепи):

Сфингомиелины – это производные церамидов, содержащие фосфорилхолиновую группировку, присоединенную по гидроксилу первого атома углерода:

Фосфохолин Сфинголипиды характеризуются большей устойчивостью к действию окислителей, чем фосфолипиды. Они нерастворимы в эфире, что используется для отделения их от фосфолипидов.

Сфинголипиды в большом количестве присутствуют в мембранах клеток нервной ткани.

Гликолипиды. В состав гликолипидов входят сфингозин и углеводный компонент. В качестве углеводного компонента могут выступать глюкоза, галактоза, глюкозамин, галактозамин и их ацетильные производные либо олигосахаридные цепи, которые присоединены по гидроксилу при первом атоме углерода церамида. Высшие жирные кислоты, входящие в состав гликолипидов, весьма разнообразны:

а) цереброзиды, которые в качестве третьего компонента в своем составе содержат высшую жирную кислоту (18–26 атомов углерода в цепи) и гексозу – глюкозу или галактозу):

б) сульфатиды – производные цереброзидов, в которых к гексозе (глюкозе или галактозе) в положении 3 атома углерода присоединена серная кислота. Много этих гликолипидов в белом веществе мозга:

Галактозо-3-сульфат в) ганглиозиды – производные цереброзидов, содержащие сиаловую кислоту. Находятся ганглиозиды в ганглиозных клетках, являются структурными компонентами рецепторов.

Сиаловая кислота (N-ацетилнейраминовая кислота) Стероиды – это обширная группа природных веществ, являющихся сложными эфирами специфически построенных полициклических спиртов (стеролов) и высших жирных кислот.

В отличие от всех рассмотренных выше липидов стероиды подвергаются щелочному гидролизу (омылению) с образованием соответствующих жирных кислот и спиртов. В организме человека лишь 10 % стеролов представлены стероидами, а 90 % находятся в свободном состоянии и образуют неомыляемую (негидролизующуюся) фракцию. Стеролы имеют довольно сложное строение.

Ограничимся рассмотрением структуры наиболее важного в функциональном отношении для организма человека стерола – холестерола:

В организме животных и человека стеролы окисляются с образованием производных, имеющих общее название стероиды. Из высших жирных кислот в составе стероидов обнаружены, в основном, пальмитиновая, стеариновая и олеиновая кислоты.

К стероидам относятся холевые кислоты (ингредиенты желчи, способствующие всасыванию жирных кислот в кишечнике), стероидные гормоны, кортикостероиды. Тестостерон выполняет тканеобразующую функцию, нортестостерон способствует наращиванию мышечной массы, так как интенсифицирует синтез белков, однако подавляет продуцирование спермы. Кортикостероиды регулируют углеводный и солевой обмен.

Ниже приведены формулы эстрадиола и тестостерона – женского и мужского половых гормонов.

Функции липидов:

• структурная. Фосфолипиды вместе с белками образуют биологические мембраны. В состав мембран входят также стероиды;

• энергетическая. При окислении жиров высвобождается большое количество энергии, которая идет на образование АТФ. В форме липидов хранится значительная часть энергетических запасов организма, которые расходуются при недостатке питательных веществ. Животные, впадающие в спячку, и растения накапливают жиры и масла, расходуют их на поддержание процессов жизнедеятельности. В организме до 33 % всей энергии АТФ образуется за счет окисления липидов;

• антиоксидантная. Витамины А, D, Е, К препятствуют окислению веществ;

• запасающая. Триацилглицериды являются формой хранения жирных кислот, то есть «метаболическим топливом». Это и источник воды, так как окисление 100 г жира дает примерно 105 г воды;

• защитная. Триацилглицериды в составе жировой ткани, в виде жировой прокладки, обеспечивают теплоизоляционную и механическую защиту тела и органов. Воски образуют защитную смазку;

• регуляторная. Фосфотидилинозитолы являются внутриклеточными посредниками в действии гормонов. Из полиненасыщенных жирных кислот образуются вещества, регулирующие иммуногенез, гемостаз, неспецифическую резистентность организма, воспалительные, аллергические, пролиферативные реакции. Из холестерина образуются стероидные гормоны: половые и кортикоиды, витамин D, желчные кислоты. Кроме этого, некоторые липиды, например гликолипиды, влияют на функционирование нервной системы;

• пищеварительная. Желчные кислоты, фосфолипиды, холестерин обеспечивают эмульгирование и всасывание липидов;

• информационная. Ганглиозиды обеспечивают межклеточные контакты.

Источником липидов в организме являются синтетические процессы и пища. Часть липидов в организме не синтезируются (полиненасыщенные жирные кислоты – витамин F, витамины А, D, Е, К), они являются незаменимыми и поступают только с пищей.

1.5.3. Строение биологической мембраны В отличие от белков и полисахаридов липиды не являются биополимерами, но они способны образовывать надмолекулярные структуры, сходные или даже превышающие по массе макромолекулы. Такими структурами служат биологические мембраны – плоские структуры толщиной в несколько молекул, образующие сплошную перегородку между отдельными отсеками. Мембраны асимметричны: их наружная и внутренняя поверхности отличаются друг от друга.

Биологические мембраны играют важную роль в жизнедеятельности клетки и всего организма в целом. Они отделяют клетки от окружающей среды, тем самым обусловливая их индивидуальность. Мембраны образованы главным образом липидами и белками; в них имеются также углеводные компоненты, связанные с липидами и белками. Липиды мембран (в основном, фосфолипиды) в водной среде спонтанно образуют замкнутые бимолекулярные слои, непроницаемые для полярных соединений.

В эукариотических клетках мембраны образуют целый ряд клеточных органелл (ядро, митохондрии) и субклеточных систем, таких как аппарат Гольджи и эндоплазматический ретикулум, которые по своей природе являются мембранами.

Однако мембраны – не только высокоорганизованные поверхности раздела, но и активные биологические системы, отвечающие за такие процессы, как селективный транспорт веществ внутрь и наружу клетки, связывание гормонов и других регуляторных молекул, передача электрических импульсов, синтез АТФ. Мембраны различаются между собой по структуре и, следовательно, по функциям.

Липиды, входящие в состав мембран, являются амфифильными соединениями. Их молекулы имеют как гидрофобные группы (углеводородные радикалы высших жирных кислот), так и гидрофильные. Гидрофильную часть называют «полярной головкой» и обозначают на рисунках в виде кружочка; гидрофобные углеводородные «хвосты» изображают в виде волнистых линий (рис. 26).

Полярные «головки» липидов обращены в сторону водной среды, а гидрофобные «хвосты» составляют внутреннюю область и находятся в тесном контакте друг с другом. Контактируют между собой и гидрофильные «головки». Все взаимодействия носят нековалентный характер.



Pages:   || 2 | 3 | 4 | 5 |   ...   | 6 |
 
Похожие работы:

«А. А. В А Й С Ф Е Л Ь Д УЧЕБНОЕ ПОСОБИЕ ДЛЯ СТУДЕНТОВ СПЕЦИАЛЬНОСТЕЙ АРХИТЕКТУРА И ДИЗАЙН АРХИТЕКТУРНОЙ СРЕДЫ ХАБАРОВСК 2003 А.А. Вайсфельд ОСНОВЫ СТРОИТЕЛЬНОЙ МЕХАНИКИ (в двух частях) УЧЕБНОЕ ПОСОБИЕ ДЛЯ СТУДЕНТОВ СПЕЦИАЛЬНОСТЕЙ АРХИТЕКТУРА И ДИЗАЙН АРХИТЕКТУРНОЙ СРЕДЫ Часть 1. Основы статики и оценки напряженно-деформируемого состояния сооружений ХАБАРОВСК 2003 Предисловие Настоящее пособие написано в соответствии с программой курса Строительная механика для студентов, обучающихся по...»

«Санкт-Петербургский государственный университет информационных технологий, механики и оптики Кафедра компьютерных образовательных технологий А.В. Белозубов, Д.Г. Николаев Основы работы на компьютере и в сети Интернет Учебно-методическое пособие Санкт-Петербург 2007 УДК 681.3 Белозубов А.В., Николаев Д.Г. Основы работы на компьютере и в сети Интернет. Учебно-методическое пособие. – СПб., 2007. - 100 с. Рецензенты: Л.С. Лисицына, к.т.н., доцент, зав. каф. КОТ СПбГУ ИТМО А.А. Бобцов, д.т.н.,...»

«Л.Н. Боброва СБОРНИК ОЛИМПИАДНЫХ ЗАДАЧ ПО ФИЗИКЕ Учебное пособие 7 класс Содержание Предисловие Введение 4 История олимпиад по физике. Рекомендации по решению олимпиадных физических задач Измерение физических величин Механическое движение Масса. Объем. Плотность Взаимодействие тел. Силы в природе Давление твердых тел, жидкостей и газов Работа. Мощность. Энергия Простые механизмы. КПД Ответы Литература Приложения. Таблицы физических величин ПРЕДИСЛОВИЕ Учебное пособие предназначено для...»

«Министерство образования и науки Российской Федерации Федеральное агентство по образованию РФ Владивостокский государственный университет экономики и сервиса _ ФИЗИКА Практикум Владивосток Издательство ВГУЭС 2009 ББК 22.3 Ф 48 Рецензенты: В.А. Игнатюк, д-р физ.-мат наук, профессор; В.Н. Савченко, д-з физ.-мат. наук, профессор ФИЗИКА: практикум / сост. В.А. Доценко, Б.П. ОстаФ 48 нин, Л.Р. Родкина, А.И. Шавлюгин, Е.Э. Шмакова. – Владивосток: Изд-во ВГУЭС, 2009. – 116 с. В практикуме содержится...»

«МИНИСТЕРСТВО ОБРАЗОВАНИЯ И НАУКИ РФ Федеральное государственное бюджетное образовательное учреждение высшего профессионального образования Санкт-Петербургский государственный ЛЕСОТЕХНИЧЕСКИЙ УНИВЕРСИТЕТ имени С.М. Кирова (СПбГЛТУ) Факультет механической технологии древесины ИСТОРИЯ И МЕТОДОЛОГИЯ НАУКИ И ПРОИЗВОДСТВА В ОБЛАСТИ АВТОМАТИЗАЦИИ по направлению 220700 Автоматизация технологических процессов Учебное пособие Санкт-Петербург 2011 1 Рассмотрены и рекомендованы к изданию...»

«МЕХАНИЗАЦИЯ И АВТОМАТИЗАЦИЯ СТРОИТЕЛЬСТВА Учебное пособие Табаков С.В. Раздел I. Введение. Общие сведения о механизации и автоматизации строительства Современное строительство является одной из наиболее механизированных сфер человеческой деятельности. Строительные машины используются на всех этапах строительного производства, а именно: 1- в карьерной добыче строительных материалов (песка, гравия, глины, мела и т.д.); 2- в изготовлении железобетонных, металлических, деревянных и других...»

«Санкт-Петербургский государственный университет информационных технологий, механики и оптики Кафедра компьютерных образовательных технологий С.В. Мерзлякова, А.С. Пирская, Е.В. Смирнова Основы работы в сети Интернет Учебно-методическое пособие Санкт-Петербург 2008 УДК 681.3 Мерзлякова С.В., Пирская А.С., Смирнова Е.В. Основы работы в сети Интернет. Учебно-методическое пособие. – СПб., 2008. – 120 с. Рецензенты: А.А. Бобцов, д.т.н., профессор каф. СУиИ СПбГУ ИТМО Д.Г. Николаев, старший...»

«Под общей редакцией В.И. Савельева Допущено Научно-методическим советом по физике Министерства образования и науки Российской Федерации в качестве учебного пособия для студентов высших учебных заведений, обучающихся по техническим направлениям и специальностям Второе издание, стереотипное УДК 53(075.8) ББК 22.3я73 С12 Савельев И.В. Курс общей физики : в 4 т. — Т. 1. Механика. Молекулярная физика С12 и термодинамика : учебное пособие / И.В. Савельев ; под общ. ред. В.И. Савельева. — 2-е изд.,...»

«Под ред. Джоанны Роджерс Под ред. Роджерс, Д. Гейткипинг. Механизмы контроля на вход в систему социальной защиты детей: теоретическое обоснование и первый опыт. Том 1. — Санкт-Петербург, КиНт-принт, 2010. — 168 с. ISBN 978-5-904778-02-6 Данная книга знакомит читателя с системой гейткипинга и опытом ее практического применения. Авторы глав убеждены в том, что гейткипинг является средством контроля на входе в систему социальной защиты детей и обеспечения выхода из нее. Гейткипинг — это...»

«МИНИСТЕРСТВО ОБРАЗОВАНИЯ И НАУКИ РОССИЙСКОЙ ФЕДЕРАЦИИ НОУ ВПО ОМСКАЯ ГУМАНИТАРНАЯ АКАДЕМИЯ О.Ю. Патласов, О.В. Сергиенко АНТИКРИЗИСНОЕ УПРАВЛЕНИЕ. ФИНАНСОВОЕ МОДЕЛИРОВАНИЕ И ДИАГНОСТИКА БАНКРОТСТВА КОММЕРЧЕСКОЙ ОРГАНИЗАЦИИ Учебное пособие Допущено Советом Учебно-методического объединения по образованию в области менеджмента в качестве учебного пособия по специальности Менеджмент организации Омск Издательство НОУ ВПО ОмГА 2008 УДК 343.535; 339.5; 631. ББК 67.404; 65.290- П Рецензенты: зав....»

«Юрий Анатольевич Александровский. Пограничные психические расстройства. Учебное пособие. Оглавление Об авторе. Предисловие. Раздел I. Теоретические основы пограничной психиатрии Общее понятие о пограничных формах психических расстройств (пограничных состояниях). 5 Краткий исторический очерк. Системный анализ механизмов психической дезадаптации, сопровождающей пограничные психические расстройства Основные подсистемы единой системы психической адаптации. Барьер психической адаптации и...»

«МИНИСТЕРСТВО ОБРАЗОВАНИЯ И НАУКИ, МОЛОДЕЖИ И СПОРТА УКРАИНЫ ОДЕССКИЙ НАЦИОНАЛЬНЫЙ ЭКОНОМИЧЕСКИЙ УНИВЕРСИТЕТ ЭКОНОМИЧЕСКИЙ УНИВЕРСИТЕТ В КАТОВИЦАХ МЕЖДУНАРОДНЫЕ ЭКОНОМИЧЕСКИЕ ОТНОШЕНИЯ: ТЕОРИЯ И ПОЛИТИКА УЧЕБНОЕ ПОСОБИЕ 2-е издание, переработанное и дополненное Под редакцией доктора экономических наук, профессора, академика АЭН Украины Ю. Г. Козака Рекомендовано Министерством образования и науки Украины как учебное пособие для студентов высших учебных заведений Киев – Катовице Центр учебной...»

«И. И. ТАШЛЫКОВА-БУШКЕВИЧ ФИЗИКА В 2-х частях Часть 1 МЕХАНИКА. МОЛЕКУЛЯРНАЯ ФИЗИКА И ТЕРМОДИНАМИКА. ЭЛЕКТРИЧЕСТВО И МАГНЕТИЗМ Допущено Министерством образования Республики Беларусь в качестве учебного пособия для студентов технических специальностей учреждений, обеспечивающих получение высшего образования Минск БГУИР 2006 УДК 53 (075.8) ББК 22.3 я 73 Т 25 Р е ц е н з е н т ы: кафедра теоретической физики и астрономии Брестского государственного университета им. А. С. Пушкина (декан физического...»

«Министерство образования и науки Российской Федерации Сыктывкарский лесной институт (филиал) федерального государственного бюджетного образовательного учреждения высшего профессионального образования СанктПетербургский государственный лесотехнический университет имени С. М. Кирова Кафедра электрификации и механизации сельского хозяйства А. Ф. Триандафилов, В. В. Федюк, А. Ю. Лобанов РЕМОНТ СЕЛЬСКОХОЗЯЙСТВЕННЫХ МАШИН Учебное пособие Утверждено учебно-методическим советом Сыктывкарского лесного...»

«ИНСТИТУТ РУССКОГО ПРЕДПРИНИМАТЕЛЬСТВА В.Г. ФЕДЦОВ, Л.А. ДРЯГИЛЕВ ЭКОЛОГИЯ И ЭКОНОМИКА ПРИРОДОПОЛЬЗОВАНИЯ Под редакцией д. н. э. П. В. Забелина Учебно - методическое пособие Москва 2003 ББК 20.18я73 Ф349 Р е ц е н з е н т ы: Р.С. ПЕРМЯКОВ, д.т.н., профессор, заслуженный деятель науки РФ (Российская академия госслужбы при Президенте РФ) Н.Ф. ПУШКАРЕВ, д.э.н. (Российская экономическая академия им. Г.В. Плеханова) Федцов В. Г., Дрягилев Л. А. В учебно-методическом пособии рассмотрены следующие...»

«МИНИСТЕРСТВО ОБРАЗОВАНИЯ И НАУКИ РОССИЙСКОЙ ФЕДЕРАЦИИ ГОСУДАРСТВЕННОЕ ОБРАЗОВАТЕЛЬНОЕ УЧРЕЖДЕНИЕ ВЫСШЕГО ПРОФЕССИОНАЛЬНОГО ОБРАЗОВАНИЯ ТЮМЕНСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ НЕФТЕГАЗОВЫЙ УНИВЕРСИТЕТ ИНСТИТУТ КИБЕРНЕТИКИ, ИНФОРМАТИКИ И СВЯЗИ КАФЕДРА ЭЛЕКТРОЭНЕРГЕТИКА МЕТОДИЧЕСКИЕ УКАЗАНИЯ к выполнению и защите выпускных квалификационных работ для студентов направлений 140200 и 140600: бакалавр 140200.62 Электроэнергетика и 140600.62 Электротехника, электромеханика и электротехнологии специалист 140211.65...»

«МИНИСТЕРСТВО ОБРАЗОВАНИЯ И НАУКИ РОССИЙСКОЙ ФЕДЕРАЦИИ САНКТ-ПЕТЕРБУРГСКИЙ НАЦИОНАЛЬНЫЙ ИССЛЕДОВАТЕЛЬСКИЙ УНИВЕРСИТЕТ ИНФОРМАЦИОННЫХ ТЕХНОЛОГИЙ, МЕХАНИКИ И ОПТИКИ Риторика Учебно-методическое пособие Санкт-Петербург 2014 Каменская Н.Е., Кузьмина О.В., Петрова Н.А., Солоусов А.С. Риторика: Учебно-методическое пособие. /Под общей ред. Кузьминой О.В. – СПб.: Редакционно-издательский отдел Санкт-Петербургского Национального исследовательского университета информационных технологий, механики и...»

«МИНИСТЕРСТВО ОБРАЗОВАНИЯ И НАУКИ РОССИЙСКОЙ ФЕДЕРАЦИИ ФЕДЕРАЛЬНОЕ АГЕНТСТВО ПО ОБРАЗОВАНИЮ САНКТ-ПЕТЕРБУРГСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ УНИВЕРСИТЕТ ИНФОРМАЦИОННЫХ ТЕХНОЛОГИЙ, МЕХАНИКИ И ОПТИКИ Л.С. Лисицына МЕТОДОЛОГИЯ ПРОЕКТИРОВАНИЯ МОДУЛЬНЫХ КОМПЕТЕНТНОСТНООРИЕНТИРОВАННЫХ ОБРАЗОВАТЕЛЬНЫХ ПРОГРАММ Методическое пособие Санкт-Петербург 2009 1 Лисицына Л.С. Методология проектирования модульных компетентностно-ориентированных образовательных программ. Методическое пособие. СПб: СПбГУ ИТМО. 2009. – 50с....»

«МИНИСТЕРСТВО ОБРАЗОВАНИЯ РОССИЙСКОЙ ФЕДЕРАЦИИ ПЕНЗЕНСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ УНИВЕРСИТЕТ ПРИКЛАДНАЯ МЕХАНИКА Часть I Методические указания и контрольные задания Пенза 2002 УДК 531.3 (075) И85 Методические указания предназначены для студентов специальности 180200 Электрические и электронные аппараты и других специальностей очного и заочного обучения и содержат контрольные задания для самостоятельной работы студентов по темам Растяжение и сжатие, Статически неопределимые системы, Геометрические...»

«МИНИСТЕРСТВО ОБРАЗОВАНИЯ И НАУКИ РОССИЙСКОЙ ФЕДЕРАЦИИ Курганский государственный университет Кафедра Автомобили КОНСТРУИРОВАНИЕ И РАСЧЕТ АВТОМОБИЛЯ И   ТРАКТОРА  Сборник задач и методические указания к проведению практических занятий для студентов специальностей 190201, 190109.65, направления 190100 Курган 2012 Кафедра: Автомобили Дисциплина: Конструирование и расчет автомобиля и трактора (специальность 190201, 190109.65, направление 190100). Составили: канд. техн. наук, доц. С.С. Гулезов канд....»






 
© 2013 www.diss.seluk.ru - «Бесплатная электронная библиотека - Авторефераты, Диссертации, Монографии, Методички, учебные программы»

Материалы этого сайта размещены для ознакомления, все права принадлежат их авторам.
Если Вы не согласны с тем, что Ваш материал размещён на этом сайте, пожалуйста, напишите нам, мы в течении 1-2 рабочих дней удалим его.