WWW.DISS.SELUK.RU

БЕСПЛАТНАЯ ЭЛЕКТРОННАЯ БИБЛИОТЕКА
(Авторефераты, диссертации, методички, учебные программы, монографии)

 

Pages:   || 2 | 3 | 4 | 5 |

«НАУЧНО-ПРАКТИЧЕСКИЕ АСПЕКТЫ КОМПЛЕКСНОЙ ПЕРЕРАБОТКИ И ОЦЕНКИ КАЧЕСТВА МЯСА И ПРОДУКТОВ УБОЯ МАРАЛОВ ...»

-- [ Страница 1 ] --

КАЗАХСКАЯ ИНЖЕНЕРНО-ТЕХНИЧЕСКАЯ АКАДЕМИЯ

На правах рукописи

КАЙМБАЕВА ЛЕЙЛА АМАНГЕЛЬДИНОВНА

НАУЧНО-ПРАКТИЧЕСКИЕ АСПЕКТЫ КОМПЛЕКСНОЙ

ПЕРЕРАБОТКИ И ОЦЕНКИ КАЧЕСТВА МЯСА

И ПРОДУКТОВ УБОЯ МАРАЛОВ

Специальность: 05.18.04 - Технология мясных, молочных и рыбных продуктов и холодильных производств Диссертация на соискание ученой степени доктора технических наук

Научный консультант:

доктор технических наук, профессор Узаков Я.М.

Улан-Удэ -

СОДЕРЖАНИЕ

ВВЕДЕНИЕ ГЛАВА 1. АНАЛИТИЧЕСКИЙ ОБЗОР 1.1 Характеристика послеубойных изменений мышечной ткани и ак- тивность комплекса протеолитических ферментов мяса 1.2 Современные тенденции производства поликомпонентных мясных продуктов 1.3 Анализ мясной продуктивности туш горно-алтайских маралов 1.4 Использование мяса горно-алтайских маралов в производстве мяс- ных изделий 1.5 Пищевая ценность крови сельскохозяйственных животных и ее ис- пользование 1.6 Производство протеолитических ферментов и применение их в мясной промышленности 1.7 Характеристика соединительной ткани и ее роль в формировании качественных показателей мясных продуктов 1.8 Пищевая ценность овощных компонентов, используемых для со- здания рецептур поликомпонентных продуктов из мяса маралов 1.9 Заключение по первой главе

ГЛАВА 2. МЕТОДОЛОГИЯ ПРОВЕДЕНИЯ ИССЛЕДОВАНИЙ

2.1 Постановка опытов 2.2 Методы исследований

ГЛАВА 3. ИССЛЕДОВАНИЕ КАЧЕСТВЕННЫХ ПОКАЗАТЕЛЕЙ

МЯСА И ПРОДУКТОВ УБОЯ МАРАЛОВ

3.1 Изучение мясной продуктивности и морфологического состава туш маралов 3.2 Изучение физико-химических, функциональных и структурно- механических показателей мяса маралов в процессе послеубойного хранения 3.3 Изменение активности тканевых протеиназ мяса маралов по стади- ям процесса автолиза 3.4 Химический состав мясного сырья 3.5 Функционально-технологические и структурно-механические пока- затели фаршей из мяса маралов и говядины 3.6 Исследование биологической ценности крови маралов и крови крупного рогатого скота 3.7 Заключение по третьей главе

ГЛАВА 4. РАЗРАБОТКА ТЕХНОЛОГИИ ФЕРМЕНТА ИЗ




СЫЧУГОВ МАРАЛОВ И ПРИМЕНЕНИЕ ЕГО ДЛЯ ГИДРОЛИЗА

СОЕДИНИТЕЛЬНОТКАННЫХ БЕЛКОВ

4.1 Разработка технологии фермента из сычугов маралов 4.1.1 Определение активности фермента 4.1.2 Влияние температуры и рН на активность фермента 4.1.3 Исследование процессов кислотной и термической инактивации фермента 4.2 Исследование качественных показателей мясного сырья в процессе гидролиза соединительнотканных белков 4.2.1 Исследование качественных показателей мяса и субпродуктов маралов в процессе гидролиза 4.2.2 Исследование процесса гидролиза мяса маралов с применением фермента и массирования 4.2.3 Изменение окраски и гемовых пигментов мяса маралов 4.2.4 Влияние технологических методов обработки на микроструктуру мяса маралов

ПОЛИКОМПОНЕНТНЫХ ПРОДУКТОВ ИЗ МЯСА МАРАЛОВ

5.1 Компьютерное моделирование рецептур поликомпонентных про- дуктов из мяса маралов 5.1.1 Определение влияния дозировки рецептурных компонентов на физико-химические, функционально-технологические и структурномеханические показатели поликомпонентных продуктов из мяса маралов методом факторного планирования 5.2 Оптимизация рецептур поликомпонентных продуктов из мяса ма- ралов

ПОЛИКОМПОНЕНТНЫХ ПРОДУКТОВ ИЗ МЯСА МАРАЛОВ

6.1 Разработка технологии производства колбасного хлеба 6.2 Разработка технологии полуфабрикатов мясных рубленых 6.3 Разработка технологии колбасок гематогеновых

ГЛАВА 7. ВНЕДРЕНИЕ В ПРОИЗВОДСТВО И ОЦЕНКА

КАЧЕСТВА ПОЛИКОМПОНЕНТНЫХ ПРОДУКТОВ

ИЗ МЯСА МАРАЛОВ

7.1 Микробиологическая оценка сырья и готовой продукции 7.2 Качественные характеристики готовых опытных и контрольных продуктов 7.3 Экономическая эффективность производства поликомпонентных продуктов из мяса маралов

СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ И УСЛОВНЫХ ОБОЗНАЧЕНИЙ

СПИСОК ИСПОЛЬЗОВАННЫХ ИСТОЧНИКОВ

Приложение А (обязательное). Акт убоя и изучение мясной продукции маралов Приложение Б (обязательное). Результаты исследования образцов мяса и продуктов убоя маралов Приложение В (обязательное). Результаты исследований образца крови маралов на минеральный состав Приложение Г (обязательное). Акт выработки субстанции «Пепсин пищевой» из сычугов маралов Приложение Д (обязательное). Инновационный патент на изобретение № Приложение Е (обязательное). Заключение на гистологические исследования срезов мяса маралов Приложение Ж (обязательное). Результаты исследования образцов на аминокислотный, жирнокислотный, витаминный и минеральный составы Приложение И (обязательное). Акт выработки и дегустации колбасного хлеба, ливерной колбасы, гематогеновых колбасок, полуфабрикатов мясных рубленых Приложение К (обязательное). Акт экспертизы №3 (микробиологиче- ские исследования) Приложение Л (обязательное). Стандарт организации ТОО «АФ «Кай- нар» «Колбасный хлеб из мяса маралов»





Приложение М (обязательное). Стандарт организации ТОО «АФ «Кайнар» «Колбасные изделия из мяса маралов»

Приложение Н (обязательное). Стандарт организации ТОО «АФ «Кай- нар» «Полуфабрикаты мясные рубленые из мяса маралов»

ВВЕДЕНИЕ

удовлетворение потребностей населения в качественных, экологически безопасных продуктах питания.

отклонения от формулы сбалансированного питания, прежде всего по уровню потребления микронутриентов – витаминов, микроэлементов, ненасыщенных жирных кислот, многих органических соединений растительного происхождения, имеющих важнейшее значение в регуляции обмена веществ и функции отдельных органов и систем.

Рацион питания казахстанцев на сегодняшний день является атерогенным по повышенному поступлению насыщенных жирных кислот, легкоусвояемых углеводов, натрия хлорида и сниженным по содержанию растворимых пищевых волокон, витаминов: С, А, -каротина.

Наблюдается быстрый рост заболеваний во всех возрастных группах населения. Интенсификация жизни, загрязнение окружающей среды снижают сопротивляемость организма человека к вредным воздействиям [30].

В целом, это привело к ухудшению здоровья людей старших возрастов, росту заболеваемости и смертности, сокращению продолжительности жизни.

Между тем, правильное питание, основанное на достижениях науки, и охрана продуктов питания от вредных примесей стали действенным фактором профилактики многих заболеваний. Правильное питание способствует сохранению здоровья, нормальному росту, развитию и повышению защитных сил организма, достижению высокой работоспособности и долголетию [30, 83].

Принципами питания практически здоровых людей являются:

– соответствие энергоценности пищевого рациона фактическим энерготратам организма;

– профилактическая направленность питания, учитывающая возможность предупреждения или замедления развития атеросклероза и ишемической болезни сердца, гипертонической болезни, сахарного диабета, желчнокаменной болезни, онкологических заболеваний, остеопороза и другой распространенной в старости патологии;

– соответствие химического состава рациона возрастным изменениям обмена веществ и функций органов и систем;

– разнообразие продуктового набора для обеспечения сбалансированного содержания в рационе всех незаменимых пищевых веществ;

– использование продуктов и блюд, обладающих достаточно легкой перевариваемостью, в сочетании с продуктами, умеренно стимулирующими секреторную и двигательную функции органов пищеварения, нормализующими состав кишечной микрофлоры;

– правильный режим питания с более равномерным по сравнению с молодым возрастом распределением пищи по отдельным приемам;

– индивидуализация питания с учетом особенностей обмена веществ и состояния отдельных органов и систем у конкретных пожилых и старых людей, их личных долголетних привычек в питании.

По мнению геронтологов, питание – это один из основных факторов, определяющих состояние здоровье человека. Пища может стать могучим средством лечения, неся заряд бодрости, поддерживая постоянство внутренней среды организма индивидуумов. Сегодня лечение едой считается не менее действенным, чем лекарствами. Пищевые продукты удовлетворяют, с одной стороны, физиологические потребности, с другой стороны – выполняют профилактические функции.

поликомпонентных продуктов с использованием животного и растительного сырья, обогащенных определенными витаминами и биологически активными добавками, несомненная полезность которых в том, что они могут сбалансировать и улучшить рацион благодаря введению белков, аминокислот, витаминов, микро- и макроэлементов, пищевых волокон и других полезных веществ.

Основными источниками питательных веществ, необходимых для поддержания жизнедеятельности организма человека в норме, являются мясо и продукты его переработки. В этой связи, разработка новых видов мясных продуктов предусматривает максимально возможное вовлечение в технологический процесс нетрадиционных убойных животных - алтайских маралов.

Восточно-Казахстанская область, особенно ее горная и предгорная части, – уникальная природно-климатическая зона, благоприятная для разведения пантовых маралов.

Пантовое мараловодство области представлено двумя видами пантовых оленей – маралами и пятнистыми оленями. Основное назначение этой отрасли животноводства – производство пантов – ценного лекарственного сырья.

В настоящее время разведением маралов занимаются двенадцать хозяйств в пяти регионах области.

В 90-е годы, когда проходило реформирование сельского хозяйства и отмечался кризис всего сельскохозяйственного производства, в результате недостаточного внимания отрасль пантового оленеводства в области развивалась очень медленно, численность маралов и оленей за 12 лет сократилась в 1,4 раза, пантовая продуктивность рогачей снизилась более чем на треть. Все это привело к сокращению объемов производства продукции пантового оленеводства:

объемы производства пантов сократились в 1,8 раза, мяса маралов и оленей – в 1,6.

В последние годы развитие отрасли в регионах области проходит неодинаково: в одних она развивается (Усть-Каменогорск, Зыряновский и Курчумский районы), в других – сокращается (Катон-Карагайский и Зайсанский районы).

Мараловодство – самая высокорентабельная отрасль животноводства, уровень рентабельности производства пантовой продукции в начале 2000-х годов составлял 300-400 процентов, в отдельных хозяйствах доходил до 600-700.

В настоящее время уровень рентабельности заметно снизился, основная причина – повышение себестоимости продукции из-за удорожания материальных затрат. Однако отрасль остается рентабельной, в последние четыре года уровень рентабельности производства пантового сырья в целом по области находился в пределах 12-35 %, в отдельных крупных хозяйствах достигал 100%.

Рентабельным остается также производство мяса маралов и алтайских оленей (19-33%), а также шкур (9-26 %). Кроме того, пантовое мараловодство имеет ряд преимуществ в сравнении с другими отраслями животноводства и является весьма перспективной отраслью для отдаленных горных районов. На уход за маралами и оленями затрачивается в два раза меньше труда, чем на уход за другими видами скота, а это имеет немаловажное значение для освоения отдаленных, малонаселенных горных районов. Эксклюзивными качествами маралов являются: неприхотливость, высокая резистентность к среде обитания, специфичность питания, высокая плодовитость, хороший и быстрый нагул.

Вместе с тем, в доступной литературе и патентных исследованиях в РК практически не имеются сведения о переработке мяса и субпродуктов маралов.

Установлено, что мясо маралов является высокобелковым продуктом, обладает полным набором незаменимых аминокислот, сбалансированным соотношением жира и белка. Эти показатели предопределяют возможность использования мяса маралов в диетическом питании [84, 104, 105].

Актуальным направлением является получение фермента из сычугов маралов и использование его в технологии поликомпонентных продуктов.

В связи с вышеизложенным, в работе проведены научные эксперименты и исследования мясного сырья маралов: изучены морфологический состав туш самцов и самок в половозрастном аспекте, пищевая и биологическая ценность биологическая ценность компонентов, содержащих соединительнотканные фармацевтической компании «РОМАТ», в колбасном цехе ТОО «АФ КАЙНАР».

Целью работы является теоретическое и экспериментальное обоснование комплексного использования мяса и продуктов убоя маралов на основе анализа физико-химических и биохимических свойств исходного сырья в производстве поликомпонентных продуктов.

Для реализации поставленной цели были определены следующие задачи исследования:

- изучить мясную продуктивность и морфологический состав туш маралов Восточно-Казахстанской области;

- изучить физико-химические, функционально-технологические и структурно-механические показатели мяса маралов в процессе послеубойного хранения;

- исследовать активность тканевых протеиназ мяса маралов по стадиям процесса автолиза;

- изучить химический состав и биологическую ценность продуктов убоя маралов Восточно-Казахстанской области;

- разработать технологию фермента из сычугов маралов;

- исследовать качественные показатели мясного сырья в процессе гидролиза соединительнотканных белков;

- спроектировать методом компьютерного моделирования рецептуры поликомпонентных продуктов из мяса маралов (колбасного хлеба, полуфабрикатов мясных рубленых, гематогеновых колбасок, ливерной колбасы);

- разработать технологии поликомпонентных продуктов из мяса маралов;

- внедрить в производство и оценить качество поликомпонентных продуктов из мяса маралов;

- разработать нормативно-техническую документацию на новые продукты.

мясоперерабатывающей промышленности широко применяются различные методы обработки мяса с целью улучшения качества и интенсификации в процессе созревания. Применение биохимических и физических воздействий при посоле мяса дает существенный технологический эффект и обеспечивает выпуск готового продукта, отличающегося повышенной нежностью, достаточной длительности технологического цикла.

В связи с этим, при разработке программы исследований выбраны методологические подходы, учитывающие конечную цель, в качестве которой были приняты интенсификация процесса созревания мяса маралов, улучшение качества исходного сырья.

Таким образом, научная концепция работы заключается в теоретическом и экспериментальном обосновании комплексной переработки мяса и продуктов убоя маралов с использованием массирования и ферментирования в процессе созревания; получении новых поликомпонентных продуктов, обогащенных функциональными веществами – коллагеном и эластином – в виде белковых наполнителей.

Научная новизна. Разработаны теоретические и практические аспекты комплексной переработки мяса и продуктов убоя маралов с использованием биотехнологических методов обработки сырья.

Научно обоснована и экспериментально подтверждена целесообразность производства фермента из сычугов марала. Исследованиями установлено, что в результате массирования с ФСМ ускоряется процесс автолиза, улучшаются физико-химические, функционально-технологические и структурномеханические показатели мяса маралов. Массирование мяса маралов с ФСМ локализации.

Установлено, что биотехнологическая обработка субпродукта II категории (путового сустава) маралов с ФСМ способствует получению коллагеновой массы с высокой пищевой ценностью, что подтверждается повышенным содержанием в гидролизате аминного азота.

Доказана принципиальная возможность использования коллагеновой массы в качестве белкового наполнителя в исследуемых фаршевых системах поликомпонентных продуктов. Выявлено, что состав белкового наполнителя способствует получению прочной структуры и повышению функциональнотехнологических показателей готовых продуктов.

Диссертационная работа содержит элементы научной новизны в рамках пунктов 1, 2, 3, 4, 6, 7, 8 паспорта специальности 05.18.04 – Технология мясных, молочных и рыбных продуктов и холодильных производств.

Практическая значимость. На основе анализа и обобщения результатов экспериментальных исследований разработаны и предложены:

- технологические параметры ФСМ;

- режимы интенсивной обработки мяса маралов, позволяющие сократить длительность процесса автолиза и улучшить физико-химические, функционально-технологические и структурно-механические показатели;

- оптимальный рецептурный состав и технология получения белковых функционально-технологические и структурно-механические показатели поликомпонентных продуктов из мяса маралов;

нормативно-техническая документация.

Результаты аналитических и экспериментальных исследований включены в монографию, научные доклады и статьи. Разработанные новые методики исследований используются для проведения лабораторных занятий студентов и магистрантов, а также при выполнении дипломных работ, магистерских диссертаций.

На защиту выносятся следующие положения:

- результаты исследования и анализ свойств мяса маралов после убоя и охлаждения;

- разработка технологии фермента из сычугов маралов;

- результаты исследований влияния нового фермента на протеолиз соединительнотканных белков в процессе гидролиза мясного сырья;

- теоретическое и экспериментальное обоснование целесообразности использования фермента из сычугов маралов при производстве белковых наполнителей из коллагенсодержащего сырья;

- результаты исследования влияния белковых наполнителей на свойства фаршей из мяса маралов.

Апробация результатов работы. Основные результаты работы доложены и обсуждены в материалах международных и республиканских конференций «Достижения и перспективы развития коневодства в (1999-2011гг.).

Казахстане» (Семипалатинск, 1999); «Вклад молодых ученых и специалистов пищевой промышленности в решение проблемы здорового питания в XXI веке»

(Москва, 1999); «Экологические, технологические и экономические аспекты производства продуктов питания» (Семипалатинск, 2000); «Социальные и экономические аспекты развития региона: проблемы и перспективы»

(Павлодар, республиканской научно-теоретической конференции молодых ученых и студентов, посвященной 50-летию целины (Астана, 2004), «V Сатпаевские чтения» (Павлодар, республиканской научной конференции молодых ученых, студентов и школьников «VI Сатпаевские чтения» (Павлодар, 2006), «Актуальные проблемы современной биологии и биотехнологии» (Семей, 2007), «Реализация государственной программы развития сельского хозяйства и регулирование рынков сельскохозяйственной продукции, сырья и продовольствия: инновации, проблемы, перспективы»

(Омск, 2009), «Совершенствование и внедрение современных технологий получения и переработки продукции животноводства» (Троицк, 2011), международной научно-практической конференции преподавателей, молодых ученых, аспирантов и студентов, посвященной 50-летию образования Аграрного факультета РУДН (Москва, 2011).

Публикации. По результатам научных исследований опубликовано работы, в том числе 12 статей в рецензируемых изданиях, рекомендованных ВАК Министерства образования и науки РФ, получено три инновационных патента. Результаты экспериментальных исследований, обобщенные в данной работе, выполнены автором под его руководством или в соавторстве.

Личное участие автора на всех стадиях работы состояло в формировании научного направления, постановке цели и задач исследований, разработке методов проведения теоретических исследований, выполнении самостоятельных экспериментов и опытов, статистической обработке результатов, формулировании выводов и заключения, проведении апробации результатов исследований в производственных условиях.

Структура и объем работы. Диссертационная работа состоит из введения, литературного обзора, экспериментальной части, содержащей семь глав с выводами, заключения и общих выводов, библиографического списка.

Работа содержит 318 страниц, включает 39 рисунков, 67 таблиц и приложений. Библиография представлена 345 источниками.

ГЛАВА 1. АНАЛИТИЧЕСКИЙ ОБЗОР

1.1 Характеристика послеубойных изменений мышечной ткани и активность комплекса протеолитических ферментов мяса Известно, что в послеубойный период свойства всех тканей животного организма значительно изменяются, особенно мышечной ткани. Наступает автолиз. Состояние автолиза тканей легко определить визуально по внешним признакам.

Скорость развития окоченения и его глубина зависят от видовых особенностей животного и внешних физико-химических факторов. Так, например, для крупного рогатого скота при температуре, близкой к нулю, окоченение крупного рогатого скота наступает через 18-24 ч. Окоченение развивается вдвое быстрее при 15-18°С, а при 37°С – в четыре раза. При быстром охлаждении туш молодых животных после убоя окоченение протекает быстрее, чем у старых, упитанность мышц также влияет на глубину и скорость окоченения. При высокой упитанности скорость окоченения протекает медленнее. Процесс посмертного окоченения также зависит от состояния здоровья животного [141, 142].

Окоченение мускулатуры связано с изменениями состояния мышечных волокон, которые после убоя остаются напряженными. Механизм сокращения мышечных волокон в период окоченения сходен с механизмом их сокращения при жизни, однако имеются и существенные различия. Вместо организованного и регулируемого сокращения волокна под влиянием нервного импульса беспорядочно сокращаются по всей поверхности мышц. Процесс протекает синхронно, отдельные волокна находятся в разной стадии сокращения.

Как показали многочисленные исследования [78, 141, 142], гликолитические процессы, приводящие к накоплению молочной кислоты и снижению рН мяса, в основном завершают через 24 ч. хранения при температуре 4С. Изменение величины рН прямо зависит от количества образовавшейся молочной кислоты и является надежным показателем процесса гликогенолиза.

Неравномерность перехода в сокращенное состояние обнаруживается даже по длине одного и того же волокна: одна часть его может быть расслаблена, в то время как другая – сокращена. В структуре волокон развивается большое напряжение, которое выражается в появлении признаков их внутреннего строения. С развитием автолиза число сокращенных волокон в мышце нарастает и достигает максимума в период окоченения [141, 142].

Спустя 24-48 ч наступает период разрешения мышечного окоченения, при котором все более заметными становятся признаки разрушения клеточных структур: ядра сморщиваются, появляются разрывы мышечных волокон.

Современные представления о механизме автолитических процессов базируются на ферментативной природе посмертных изменений мышечной ткани, установленных И.А. Смородинцевым. Наиболее важное значение отводится двум основным ферментным системам. Одна из них связана с функцией движения и регулирует сокращение – расслабление, другая катализирует непрерывный распад главных структурных элементов мышечного волокна по типу гидролиза. Роль каждой из этих двух систем в развитии этапов автолиза различна, но их функции тесно связаны между собой.

Созревание мяса связывают с ослаблением поперечных связей между актином и миозином с последующей диссоциацией комплекса. Изменения свойств белков, предшествующие релаксации мышцы, тесно связаны с деятельностью протеолитических ферментов – катепсинов, которые во втором периоде автолиза освобождаются из лизосом, и под воздействием кислой реакции среды клетки активируются. Катепсины являются типичными протеиназами и вызывают деструкцию высокомолекулярных белков [24, 126, 141, 142].

Катепсины – тканевые ферменты, локализованные в лизосомах мышечного волокна. При посоле и созревания мяса они незаменимы, но при обработке мясного сырья не используются, так как источник катепсинов – ценнейший пищевой продукт. Однако закономерности их воздействия на белки мышечной ткани имеют большое практическое значение и должны учитываться при дополнительном внесении ферментов той или иной специфичности. При разработке новых ферментных препаратов для ускорения процессов созревания мяса свойства катепсинов принимают за образец для сравнения.

Свойства катепсинов достаточно изучены при традиционном характере автолиза. В последнее время сведения значительно расширены в результате развития теории и практики различных аспектов созревания и посола мяса [126, 159].

Наряду с протеиназами, содержащимися в лизосомах мышц животных, обнаружены ферменты, локализованные в саркоплазме, плазматических мембранах и миофибриллярных структурах, расположенных около z –линий. Они обладают протеолитической активностью с оптимумом действия при рН=7-8 и индуцируются поступлением иона Са2+ в клетку [89, 251, 301].

В основе послеубойных изменений мышечной ткани лежат ферментативные автолитические процессы, приводящие к повышению нежности мяса. Выдержка мясного сырья при низких положительных температурах остается одним из способов тендеризации мяса. При этом решающее значение имеют автолитические изменения в миофибриллярных мышечных волокнах.

Анализ литературы показал, что в настоящее время отсутствуют однозначные формулировки причин и механизмов автолитической фрагментации миофибрилл.

Нарушение целостности волокон при созревании мяса происходит вследствие деградации z-дисков, протеолитический распад которых лежит в основе послеубойного размягчения мышечной ткани [183, 201-203].

Исследованиями I.D. Crouse, M. Koohucoraie, S.C. Seideman доказано существование положительной корреляции между миофибриллярной фрагментацией и сенсорной оценкой мягкости говядины. Отмечена зависимость нежности мяса от диаметра миофибрилл. Мышцы с большим диаметром имеют более короткую длину саркомеров. Уровень автолитических преобразований в структуре миофибрилл во много раз превосходит уровень послеубойных изменений коллагена, определяющих нежность [183].

Несмотря на отсутствие единого целостного представления о характере деструктивных изменений в миофибриллах созревающей мышечной ткани, большинство современных авторов признают, что эти процессы являются следствием влияния тканевых ферментов на мышечные белки [183].

Наиболее вероятными участниками протеолиза считаются ферменты лизосом – катепсины и Са2+-зависимые нейтральные протеиназы – кальпаины, локализованные в саркоплазме клеток.

Изучение свойств и влияния на мышечные белки этих ферментов [183, 184, 201] показало, что развитие протеолитических процессов в автолизирующей ткани является результатом их совместного действия. Катепсины вызывают деградацию актина, миозина, актинина, тропомиозина, а также коллагена.

Кальпаины гидролизуют актинин, тяжелую цепь миозина, С- и М-белки.

Среди других эндогенных субстратов кальпаинов известны клеточные белки десмин, виментин, филамин, фодрин и другие. Свойства катепсинов и характер проявляемой ими активности в процессе автолиза хорошо изучены [141, 142].

Кальпаины, вступая в реакцию с белками в период послеубойного созревания, вызывают их распад и, тем самым, способствуют тендеризации мяса.

Активность кальпаинов по отношению к белкам, входящим в структуру z-дисков, исследована в [210, 224, 275]. При определенных условиях протеиназы действуют на периферические и центральные области z-диска, что способствует его фрагментации и распаду. Кальпаины играют существенную роль в процессе автолиза говяжьей мышечной ткани.

Методом электрофоретического разделения белков выявлено заметное сходство между изменениями миофибрилл в процессе автолиза и под действием кальпаинов. Степень протеолитического распада миофибриллярных белков может быть связана с активностью кальпаинов, так как она возрастает при создании оптимальных для этих ферментов условий (рН=7,5, t = 25 оС) [210].

Различные мышцы одного и того же животного обладают различной способностью подвергаться автолизу. В [345] изучен характер автолитических изменений в говяжьей мышечной ткани, обработанной буферными смесями.

Используемые в эксперименте виды обработки не оказывают какого-либо влияния на активность катепсинов В, однако стимулируют или инактивируют кальпаины. При обработке Са2+-содержащим буфером послеубойные изменения в мышечной ткани заканчиваются к 24 ч хранения, о чем свидетельствуют повыщение индекса миофибриллярной фрагментации, исчезновение десмина и появление 30 кДа-компонента. Подобные изменения отсутствуют в образцах, инкубированных в условиях инактивирующих кальпаины.

В [340] предположено, что катепсины не оказывают заметного влияния на протеолиз миофибриллярных белков, а скорее участвуют в деградации внеклеточных структур.

Анализ причин различной скорости послеубойной тендеризации в бараньей, свиной и говяжьей мышечной ткани подтвердил предположение об относительной неактивности катепсинов в осуществлении автолитической деградации миофибриллярных структур [306, 307].

Установлено, что свинина, в которой гидролиз миофибриллярных фрагментаций отмечен спустя 24 ч послеубойной выдержки, обладает повышенной активностью катепсинов по сравнению с бараниной и говядиной, аналогичные изменения в которых наступают спустя 3 и 7 дней соответственно.

Однако это не может быть причиной различной скорости послеубойного протеолиза миофибриллярных белков у разных видов животных, так как для свинины обнаружена повышенная активность цистатиров – ингибиторов катепсинов [247]. Кроме того, не обнаружены изменения актина и миозина, являющихся основными субстратами для катепсинов [201], и видовые различия в количестве и растворимости коллагена.

Таким образом, в настоящее время нет однозначного ответа на вопрос о роли катепсинов и кальпаинов в развитии автолитических изменений мышечных белков. Очевидно, обе ферментные системы включены в послеубойный протеолиз.

При этом катепсины остаются более исследованной ферментной системой в отношении действия на белки автолизирующей ткани, тогда как большинство сведений о кальпаинах относятся к описанию свойств очищенных ферментов и их биологических функций в прижизненных условиях.

Ученые СНГ занимаются проблемой получения мясных продуктов, имеющих высокое качество, стабильные свойства и высокие органолептические качества. При создании специализированных продуктов перспективно использование субпродуктов II категории, крови убойных животных и ее компонентов [27, 33, 37, 38, 83, 90, 139, 168, 169].

Например, на основе белков плазмы крови и сыворотки молока получен белковый препарат высокой биологической ценности с содержанием нативных минеральных солей. Продукт, имеющий пористо-губчатую структуру, рекомендован как самостоятельный лечебный препарат, так и в качестве структурной белковой матрицы при изготовлении лечебно-профилактических продуктов [155, 156].

Современное мировое производство продуктов питания недостаточно для удовлетворения биологических потребителей населения планеты. Более 60% испытывают дефицит в белке и, в первую очередь, животного происхождения [30, 86].

Исследованиями ученых разных стран установлено, что недостаточное количество белка в рационе питания приводит к процессам дезаминирования, переаминирования и синтеза. Кроме того, белковый дефицит часто вызывает изменения в клетках костного мозга, ослабление процессов торможения и возбуждения в коре головного мозга человека.

В связи с этим большое значение в повышении уровня жизни имеет снабжение населения полноценными продуктами питания, обеспечивающими необходимое соотношение белков, жиров и углеводов, а также определенное количество микрокомпонентов – витаминов и минеральных веществ [116]. Для максимального удовлетворения как пластических, так и энергетических потребностей человека оптимальным признано соотношение белков, жиров и углеводов, близкое к 1:2:4.

Однако, если рассматривать каждую составляющую пищи индивидуально (аминокислоты, липиды, витамины и т.д.), то, помимо основных функций, они выполняют и дополнительные.

Например, углеводы, кроме обеспечения потребности организма в энергетическом материале, в большей части представлены неусвояемыми балластными веществами, ускоряющими выведение из организма вредных веществ, улучшающими перистальтику желудочно-кишечного тракта, нормализующими жизнедеятельность микроорганизмов, присутствующих в кишечнике [11, 33, 90].

Результаты исследований последних лет и их практическое подтверждение свидетельствуют, что количество белка может быть увеличено благодаря использованию нетрадиционного растительного сырья и вторичных продуктов переработки мяса и молока, белков и белковых продуктов микробиального происхождения.

Основная категория, определяющая возможность вовлечения источников белка в производство продуктов питания – это биологическая полноценность протеина и функциональные свойства [115, 123].

Качество пищевых продуктов характеризует комплекс показателей, среди которых основные – пищевая и биологическая ценность, органолептические и санитарно-гигиенические показатели.

Пищевая ценность – интегральный показатель, отражающий всю полноту полезных свойств пищевых продуктов, обеспечивающих физиологические потребности человека в основных пищевых веществах и энергии.

Она зависит, прежде всего, от содержания в продукте белков, жиров, витаминов, углеводов, макро- и микроэлементов. Среди них основная роль принадлежит белкам.

Поэтому ниже рассмотрены основные составляющие пищи с точки зрения их дополнительных функций, обладание которыми позволяет продуктам питания, их содержащим, являться не только источником анаболического материала, но нормализовать и улучшать некоторые обменные процессы организма [115, 137, 157].

Согласно концепции сбалансированного питания, для жизнедеятельности человека необходимо не только поступление в организм адекватных количеств энергии и незаменимых компонентов пищи, но и обеспечение определенных соотношений между ними в зависимости от пола, возраста, условий труда и быта, (климатической зоны проживания и других факторов.

Анализ питания различных групп населения, проведенный Институтом питания РАМН, свидетельствует, что в настоящее время потребление пищевых продуктов не только полностью обеспечивает, но и превышает у значительной части населения энергетические затраты из-за чрезмерного потребления жиров и углеводов. В то же время потребность в белках, удовлетворяется не полностью (на 80 %) [27]. Отмечается также недостаток в питании витаминов и минеральных веществ.

Отсутствие идеального баланса незаменимых аминокислот в определенном виде пищевого продукта не является серьезным недостатком, так как рацион питания человека обычно состоит из различных видов продуктов питания, являющихся источниками белков и включающих, в частности, животные и растительные белки, каждый из которых отличается своим индивидуальным составом аминокислот.

При создании поликомпонентных мясных продуктов необходимо обеспечить качественное соотношение между эссенциальными аминокислотами в соответствии с рекомендациями ФАО/ВОЗ. Иначе, как уменьшение, так и увеличение количества аминокислот не может являться фактором улучшения биологической ценности [3, 33].

Современные тенденции развития пищевой технологии показывают, что помимо улучшения структуры, значительного расширения ассортимента пищевых продуктов на базе комплексного использования сырьевых ресурсов, первостепенное значение приобретает необходимость широкого использования при их изготовлении последних достижений в области медицины, биологии и физиологии питания [139].

По имеющимся данным, белки животного происхождения должны составлять 50-60 % общего количества потребляемого белка, что делает продукты на их основе преобладающими в питании. Один из основных источников получения животного белка – мясо и мясные продукты.

По составу и сбалансированности аминокислот мясные белки наиболее близки к идеальному, их усвояемость составляет 95 %. Белки хлеба усваиваются на 85 %, овощей – на 80 %, картофеля, бобовых – на 70 %. Мясо и мясные продукты – ценный источник комплекса водо- и жирорастворимых витаминов, полиненасыщенных жирных кислот (ПНЖК), макро- и микроэлементов [121].

Рыжинковой И.В. разработана технология вареных колбасных изделий с использованием белковых препаратов животного происхождения. На основании изучения свойств модельных фаршевых систем установлены оптимальные уровни введения животных белковых препаратов «Лакт-ЮН» и «Витегра нейтральная» в рецептуры вареных колбас [122].

Сотрудники Воронежской государственной технологической академии разработали способ получения поликомпонентных экструзионных продуктов из мясного и растительного сырья [8, 11].

Способ предусматривает подготовку мясного и растительного сырья, дозирование и смешивание компонентов, экструзию мясорастительной смеси.

В качестве растительного сырья используют чечевицу и манную крупу, в качестве мясного сырья – коллагеновую массу, полученную путем обработки вторичного коллагенсодержащего сырья мясной промышленности препаратами протеолитических ферментов, и мясо птицы механической обвалки.

В технологии дополнительно используют комбинированные пищевые добавки в виде порошкообразных молочно-овощных полуфабрикатов. На поверхность продуктов наносят вкусообразователи (сахарную пудру, поваренную соль, специи), при этом чечевицу предварительно измельчают до сублимационной сушки до остаточного содержания влаги 16-18%, а смешивание компонентов производят при следующем соотношении, мас.%:

мясо птицы механической обвалки – 10-13;

порошкообразные молочно-овощные полуфабрикаты – 5-9.

Обобщая вышеизложенный материал, можно констатировать, что уделяется большое внимание использованию при производстве поликомпонентных мясных изделий компонентов животного и растительного происхождения.

Основной задачей при разработке поликомпонентных мясных изделий является обеспечение промышленности легко реализуемой технологией, позволяющей перерабатывать ресурсы животного и растительного сырья в новые виды продуктов с высокой биологической ценностью, что способствует увеличению выработки традиционных видов мясных изделий благодаря вовлечению в производство высвобождаемого мясного сырья.

Антиповой Л.В. предложен способ получения паштета из мяса птицы [8].

Способ получения паштета из мяса птицы для диетического питания осуществляется следующим образом. Для приготовления паштета куриные мышечные желудки и сердца варятся, а печень куриная бланшируется. Для получения куриного бульона используются куриные желудки и сердце вареные.

Вареные и бланшированные субпродукты (желудки, сердце, печень) измельчают на волчке с диаметром отверстий решетки 8-12 мм. Головы и ноги птицы промывают, удаляют механические примеси и подвергают тепловой обработке при 110-120oС и 10 5 Па в течение 2-3 ч. Охлажденные головы и ноги измельчают до размера кусочков 2-3 мм и подвергают обработке раствором фермента протеолитического действия коллагеназой с концентрацией 0,048-0,05 г/г белка при 37-40 o С, рН 6,8-7,0, гидромодуле 1:1 в течение 120-130 мин. Из подготовленного сырья составляют фарш для паштета. С целью формирования тонкой структуры для приготовления фарша взвешенные компоненты согласно рецептуре закладывают в куттер в следующей последовательности: желудки, сердце, печень, мясо механической обвалки, пищевой гидролизат, топленый куриный жир, бульон куриный и специи. На последней стадии куттерования при медленном вращении добавляется пассерованный лук и морковь. Перемешивание осуществляется в течение 3-5 мин. Кишечные или искусственные оболочки наполняют готовым фаршем. Батоны подвергают тепловой обработке в пароварочных камерах при 85 o С в течение 1,0-2,5 ч в зависимости от диаметра до достижения в центре батона температуры 72 o С, затем охлаждают.

В способе получения паштетов для диетического и профилактического питания реализованы современные принципы комплексного использования сырья при проектировании многокомпонентных пищевых систем целевого назначения. Выбор основных компонентов рецептуры и их количественное соотношение осуществляли с помощью программного обеспечения, когда при постановке задачи линейной оптимизации расчет сводится к определению максимума целевой функции. В качестве мясного компонента используются субпродукты птицы, мясо механической обвалки птицы, плазму и форменные элементы крови убойных животных. При убое и первичной переработке птицы на долю субпродуктов приходится около 30% массы тушки птицы, при этом использование их на пищевые цели осуществляется крайне нерационально. В то же время эти продукты имеют высокую пищевую ценность, так массовая доля белка в печени, сердце и желудке куриных составляет 20,6%, 17,3% и 20,7% соответственно. Белок субпродуктов обладает достаточно высокой биологической ценностью, в нем содержатся все незаменимые для человеческого организма аминокислоты.

Химический состав и органолептические показатели плазмы и форменных элементов крови подтверждают возможность и целесообразность использования их при создании основы для производства продуктов специального, профилактического и общего назначения, обогащенных биологически активными веществами. Куриный жир обладает высокой эмульгирующей способностью, низкой температурой плавления, хорошо гидратируется под действием пищеварительного фермента липазы, содержит большое количество ненасыщенных жирных кислот, что говорит о высокой биологической ценности.

Способ производства мясных полуфабрикатов [85] включает измельчение мясного сырья, составление фарша с введением наполнителя, перемешивание и формование. В качестве наполнителя используют пищевые волокна, полученные методом кальциевой коагуляции альгината натрия. Измельчение мясного сырья осуществляют в две стадии, сначала измельчают мясное сырье до размера частиц 6-8 мм, затем проводят повторное измельчение при одновременном введении наполнителя и лука репчатого. Затем фарш перемешивают, добавляя воду, альгинат кальция, альгинат натрия и соль поваренную. Смесь выдерживают в течение 20-30 минут, а затем формуют. Мясной рубленый полуфабрикат содержит говядину, наполнитель, лук репчатый, альгинат кальция, альгинат натрия, соль поваренную, воду. Способ позволяет получить продукт профилактического и диетического назначения с высокими органолептическими показателями [85]. Целесообразность регулярного употребления альгинатов в пищу подтверждается всесторонними медико-биологическими исследованиями. Альгиновая кислота и ее соли являются эффективными энтеросорбентами, способными связывать и выводить из организма тяжелые металлы, радионуклиды, ускорять заживление ран, снижать уровень холестерина в крови и т.д. В отличие от других сорбентов, обладающих высокой константой стойкости с кальцием, альгиновая кислота может связывать в организме человека тяжелые металлы и их радиоизотопы без нарушения кальциевого обмена [85]. Исследования Института питания РАМН показали положительное влияние альгинатов на антиоксидантный статус организма, выявили несомненный терапевтический эффект при лечении гастроэнтерологических заболеваний, интоксикации организма тяжелыми металлами, такими как свинец и кадмий, а также радионуклидами.

Способ производства мясных изделий [22] предусматривает подготовку сырья, приготовление рассола с внесением в него фермента, шприцевание, массирование или выдержку в рассоле, формование, варку, копчение и охлаждение. В качестве фермента используют фермент штамма Serratia proteamaculansи бактериальный препарат ПБ-МП, при этом препараты вносят в рассол в регидратированном виде при соотношении 1:4 соответственно. Предлагаемый способ позволяет рационально использовать мясное сырье и расширить ассортимент выпускаемых мясных продуктов с улучшенными вкусовыми качествами, упростить процесс производства, а также увеличить экономическую эффективность. Для этого в способе производства мясных изделий, предусматривающем подготовку сырья, приготовление рассола с внесением в него фермента, шприцевание, массирование или выдержку в рассоле, формование, варку, копчение и охлаждение, в качестве фермента берут композицию по меньшей мере из 2-х препаратов: штамма микробного происхождения Serratia proteamaculansи бактериального препарата ПБ-МП. При этом препараты вносят в рассол в регидратированном виде в соотношении 4:1 соответственно. Использование при производстве мясопродуктов вышеуказанной композиции препаратов позволяет включить в состав сырья говядину I сорта, получить продукт с высокими органолептическими и микробиологическими показателями.

1.3 Анализ мясной продуктивности туш горно-алтайских маралов Сотрудниками Всероссийского научно-исследовательского института пантового оленеводства Сибирского отделения Россельхозакадемии изучена мясная продуктивность и морфологический состав туш горно-алтайских маралов [105]. В связи с отсутствием государственного стандарта по разделке туш маралов, их разруб осуществляли как по ГОСТу 7595-55 "Мясо говядина.

Разделка для розничной торговли", так и по общепринятой схеме охотников-промысловиков.

Установлено, что живой вес самцов одомашненной популяции в возрасте 1,5 года в зависимости от упитанности составил 106,6 – 154,3 кг, самок – 98,0 – 129,3 кг. Живой вес рогачей в возрасте 4 – 7 лет был 148,2 – 193,4 кг, маток в аналогичном возрасте - 139,8 – 160,0 кг. Наибольший живой вес имели животные в возрасте 8 лет и старше.

Средний вес этой возрастной категории рогачей был равен 194,1 – 248, кг, маток – 144,9 – 185,7 кг, хотя отдельные экземпляры маралов имели живой вес свыше 300,0 кг.

При разрубе туш одомашненных маралов согласно ГОСТу 7595- удельный вес отрубов у маралов - рогачей был следующим: I сорт (спинная, задняя, грудная) - 60,22 %; II сорт (лопаточная, плечевая, пашина) - 35,36 %, III сорт (зарез, передние и задние голяшки) - 4,42 %; у взрослых маток соответственно 61,55 %; 34,59 %; 3,86 %; у молодых самцов – 63,12 %; 31,76 %;

5,12 %; у молодых маток - 62,81 %; 31,87 %; 5,32 % [105].

Таким образом, независимо от пола и возраста в туше маралов первосортного мяса содержится от 60,22 до 63,12 %, второсортного - 31,76 – 35,36 % и мяса третьего сорта - 3,86 – 5,32 %. Удельный вес отрубов диких маралов по ГОСТу 7595-55 составил: первый сорт у взрослых рогачей - 62, %, маток – 63,75 %, молодняка - 64,13 % и 63,42 %; второй сорт - 32,31 %, 32, %; 30,53 %; 30,81 %; третий сорт соответственно 4,68 %; 4,23 %; 5,34 %; 5,77 %.

Наибольший процент первосортного мяса содержался в тушах молодых самцов, второго сорта - у взрослых животных и третьего - у молодняка. В тушах диких маралов по сравнению с парковыми содержится по всем половозрастным группам больше первосортного мяса.

Значимые различия между самцами и самками выявлены в шейных отрубах (они имели больший удельный процент в тушах самцов), спиннореберных (в данном случае преимущество было у самок) и тазобедренных отрубах (преимущество у самок), что связано с конституционными и экстерьерными особенностями разных полов [105].

1.4 Использование мяса горно-алтайских маралов В работе [104] исследована возможность использования мяса маралов в производстве сырокопченых изделий. Проведен ряд исследований по изучению химического состава и микроструктурного анализа мяса горно-алтайских маралов. Результаты проведенных исследований свидетельствуют о том, что по химическому составу мясо горно-алтайских маралов несколько отличается от мяса сельскохозяйственных животных, что обусловлено специфическими условиями содержания и питания, особенностями метаболизма животных.

Установлена возможность использования стартовых культур микроорганизмов «Bitec SM 96 arom» и «Бактоферм С-Р-77S» в технологии сырокопченых изделий из мяса маралов. Проведенная комплексная оценка качеств сырокопченых изделий из мяса маралов свидетельствует о высоких потребительских свойствах новых мясопродуктов.

Исследования ученых Кемеровского технологического института пищевой промышленности показали, что мясо марала имеет высокие значения водосвязывающей (ВСС) и водоудерживающей способности (ВУС).

В процессе исследований учеными рекомендовано направлять мякоть тазобедренного отруба на выработку сырокопченых колбасных изделий и кусковых бескостных полуфабрикатов после предварительного размягчения.

Мякоть грудо-реберного отруба, голяшки и пашина в виду повышенной жесткости и низкой перевариваемости следует использовать в производстве рубленых полуфабрикатов и колбасных изделий [104].

Сотрудниками «Всероссийского научно-исследовательского института пантового оленеводства» усовершенствован способ консервирования и переработки мяса маралов с последующим его использованием в технологии получения биологически активных веществ [107].

Исследованиями [107] по сокращению времени длительности посмертного гликолиза выявлено, что давление значительно ускоряет созревания мяса маралов.

Время длительности посмертного гликолиза разрубленного мяса при давлении 5*105 Па составляет 5 ч (рН 5,8), а мяса в полутушах – 7 ч; при 6*105 Па – 4 ч, а для мяса в полутушах 6 – ч; при 7*105 Па – 3 ч, для мяса в полутушах – Согласно исследованиям [107] процесс посмертного гликолиза следует проводить в варочном аппарате (автоклаве) в разрубленном состоянии при ударном давлении 5-7*105Па в течение 3-5 ч в зависимости от рабочего давления: при 7*105Па – 3 ч, при 6*105Па – 4 ч, при 5*105Па – 5 ч. После чего давление резко сбрасывают, что приводит к дополнительному размягчению тканей.

Тепловая обработка состояла из 2 этапов.

На первом этапе после сброса давления, предназначенного для ускоренного созревания мяса, производили нагрев мяса до 90 °С перед воздействием давления в (5-7)*105 Па с последующим поддержанием температуры варки в пределах 130-150°С (2-й этап).

Установлено, что продолжительность времени температурной обработки мяса под действием давления зависит от температуры массы мяса в начальный момент подачи давления, следовательно, подогрев мяса перед подачей давления значительно сокращает время варки мяса, а поддержание температуры греющей среды в дальнейшем процессе варки на уровне 130-150°С исключает процесс кипения.

Переработка мяса маралов данным способом обеспечивает оптимальное извлечение костного белка (90-96%).

Применение предлагаемого способа позволяет использовать весь продуктивный потенциал туши, сократить процесс переработки мяса от убоя к реализации до 8 ч, что при специфической технологии ведения пантового оленеводства обеспечивает исключение потерь ценного мясного сырья и получение высококачественного мясного продукта, который можно использовать в любом колбасном производстве, а также в нативном виде [107].

Пищевая ценность крови сельскохозяйственных Кровь является ценным источником белков. В белках ее содержатся все незаменимые аминокислоты. Однако не все белки крови являются равноценными, что видно из их аминокислотного состава, приведенного в таблице 1.1.

По аминокислотному составу наиболее ценным является фибрин; в нем содержится 3,5% триптофана, 7% фенилаланина, 2,6% метионина, но содержание фибрина в крови невелико (около 0,5%).

Таблица 1.1 – Аминокислотный состав крови сельхозживотных Аминокислота В меньшем количестве незаменимые аминокислоты входят также в состав сывороточного глобулина и альбумина. Альбумин, глобулин и фибрин содержат все незаменимые аминокислоты, следовательно, являются полноценными белками [148].

Известно, что гемоглобин нельзя отнести к полноценным белкам, так как в нем отсутствует незаменимая аминокислота – изолейцин. Поэтому форменные элементы крови менее ценны для пищевых целей, чем белки плазмы.

Однако в гемоглобине содержится довольно высокое количество триптофана, поэтому при условии использовании гемоглобина в сочетании с другими белками крови его можно рассматривать как источник этой аминокислоты.

Для лечебных целей применяют дефибринированную кровь в смеси с сахарным сиропом, спиртом и глицерином, называемую гематогеном. Сухим гематогеном называют сухую дефибринированную или стабилизированную пищевую кровь.

Эти препараты рекомендуется использовать в лечебных диетах как дополнительные источники белкового питания, особенно богатые триптофаном. В сухом гематогене содержится около 80% белка.

Кровь лошадей в настоящее время все шире используют на пищевые цели. Общее количество крови в теле лошади составляет 9,8%, крупного рогатого скота – 7,6-8,3, свиней – 4,5% к массе животных. При обескровливании извлекается около 50-60% этого количества. Остальная кровь остается в составе мясной туши и внутренних органов. Состав крови быка, лошади, овцы, козы, свиньи представлен в таблице 1.2 [148].

Таблица 1.2 – Состав крови быка, лошади, овцы, козы, свиньи Продолжение таблицы 1. Приведенные данные свидетельствуют о том, что состав и свойства крови большинства домашних сельскохозяйственных животных хорошо изучены.

Однако, практически нет сведений о крови маралов, обитающих на территории Казахстана.

В странах дальнего и ближнего зарубежья большое внимание уделяется переработке пантовой крови.

Российскими учеными доказано, что кровь марала, взятая в период резки пантов, является эффективным тонизирующим и биологически активным средством, применяемом при умственном и физическом переутомлении, астенических состояниях, неврозах, половой и сердечной слабостях, малокровии, климактерических и сосудистых расстройствах, сахарном диабете [107].

Государственной научной организацией – НИИ фармакологии Томского научного центра РАМН во главе с академиком Е. Д. Гольдбергом, показано, что сухая переработанная кровь (пантогематоген), практически по всем показателям активнее пантокрина в 7-8 раз и его нельзя заменить пантокрином вне зависимости от доз и режимов применения.

Многообразие макро- и микроэлементов в пантогематогене оказывает положительное действие на процессы дыхания и сердечно-сосудистую систему, на гормональную активность человека.

Аминокислоты, являясь важнейшими компонентами белков, ферментов, гормонов и многих других биологически активных веществ, участвуют в различных биологических процессах мозга, в белковом и углеводном обмене, улучшают питание нервных клеток головного мозга, широко используются при психических, сердечно-сосудистых заболеваниях, повышают приспособительные реакции при сердечной недостаточности и стрессовых состояниях организма.

1.6 Производство протеолитических ферментов микроорганизмов колоссальна. В настоящее время в биологических объектах обнаружено несколько тысяч индивидуальных ферментов, а несколько сотен из них выделено и изучено [2, 14, 19, 20, 29, 35, 40, 41, 47, 49, 52, 74, 108, 110].

Биологические катализаторы по ряду признаков резко отличаются от неорганических катализаторов. Будучи белками, ферменты обладают всеми их свойствами. Сюда относятся термолабильность ферментов, зависимость их действия от значения рН среды, специфичность, подверженность влиянию активаторов и ингибиторов.

Термолабильность ферментов объясняется тем, что температура, с одной стороны, воздействует на белковую часть фермента, приводя при слишком высоком значении к денатурации белка и снижению каталитической функции, а с другой стороны, оказывает влияние на скорость реакции образования фермент-субстратного комплекса и на все последующие этапы преобразования субстрата. Кроме того, для каждого фермента существует оптимальное значение рН среды, при котором он проявляет максимальную активность.

Большинство ферментов имеет максимальную активность в зоне рН вблизи от нейтральной точки. Специфичность – одно из наиболее выдающихся свойств ферментов. Данное свойство ферментов объясняется в первую очередь совпадением пространственных конфигураций субстрата и субстратного центра фермента. Ферменты могут обладать абсолютной, относительной, стереохимической специфичностью. Влияние на ферменты активаторов и ингибиторов впервые было изучено А.Я. Данилевским. Ингибиторы тормозят действие ферментов.

Механизм ингибирующего действия сводится к двум типам торможения (необратимое и обратимое). Обратимое ингибирование действия ферментов может быть конкурентным и неконкурентным.

Будучи выделены из организма, ферменты не утрачивают способности осуществлять каталитическую функцию, на чем основано их применение в различных областях промышленности.

Для размягчения мясного сырья, богатого соединительнотканными белками традиционно используют протеолитические ферменты, как животного, так и растительного происхождения. Однако, оптимум действия и протеолитическая активность ферментов неодинаковы. Большое значение имеет также стоимость ферментных препаратов, т.к. она отражается на себестоимости готовой продукции. Большинство ферментных препаратов завозится из стран ближнего зарубежья, имеющих пока еще высокую стоимость. В связи с этим, разработка технологии ферментных препаратов из местных сырьевых ресурсов является перспективным направлением в мясной промышленности.

Ниже рассмотрены способы производства различных ферментных препаратов и применение их в технологии мясных продуктов.

Так, В.Л. Стадниковым и С.М. Ерховым разработан способ получения фермента, обладающего коллагенолитической активностью [110]. Способ предусматривает использование в качестве исходного сырья замороженный гепатопанкрес камчатского краба Paralithodes camtschatica, из которого выделяют экстракцией комплекс ферментов, помещением его в раствор 0,1–1,0 M хлорида щелочного металла. Смесь выдерживают в течение 14 – 16 ч, поддерживая температуру 19–21°C, при соотношении сырья и хлорида щелочного металла.

1:2,2–2,3, периодически перемешивая. Осадок отделяют последовательной фильтрацией через фильтры с размером пор 10 мм, 0,5 мм и 0,1 мм. Отделение липидной фракции осуществляют микрофильтрацией на мембранах с размером пор 0,45 мкм, ультрафильтрацию проводят на мембранных фильтрах с лимитом пропускания 10000 Да. Полученный концентрат лиофильно высушивают.

Удельная коллагенолитическая активность препарата, названного «Коллалитин», составляет не менее 500 – 3000 ед. мандл/мг. Коллагеназа в коллалитине представлена тремя изоферментами с молекулярной массой в пределах от 18 до 27 кДа.

Фермент представляет собой порошок желтовато-серого цвета, легко растворимый в дистиллированной воде или буферном растворе с легким специфическим запахом.

Коллагенолитическая активность составляет не менее 2000 ед. мандл/мг (субстрат 14-C-коллаген 1 типа).

Содержание белка в препарате составляет 97%.

В Одесском технологическом институте пищевой промышленности им.

М.В. Ломоносова разработан способ получения иммобилизованного фермента, обладающего протеолитической и амилолитической активностями. Способ предусматривает взаимодействие раствора исходного фермента с носителем полиэтиленоксидом и последующее облучение смеси -лучами в дозе 2,5 мрад.

В качестве исходного фермента используют фермент оразу, перед облучением полученной смесью пропитывают волокна пшеничных отрубей, используемых в качестве носителя фермента [109].

Тихоокеанским научно-исследовательским институтом рыбного хозяйства и океанографии разработан способ получения протеолитического комплекса. Сущность предлагаемого способа заключается в следующем.

В качестве сырья используют панкреассодержащие органы рыб: пилорические придатки терпуга, камбалы, трески, сельди, скумбрии, ставриды, мойвы, палтуса, сайры, анчоуса, лососей, гепатопанкреас краба, криля, кальмара, поджелудочную железу морских ластоногих и китообразных, а также крупного и мелкого рогатого скота, свиней, оленей, кур [110].

Сырье измельчают (гомогенизируют), экстрагируют раствором 1 мМ хлористого кальция, добавляют 0,2% детергента, гомогенат очищают от крупно- и мелкодисперсных взвесей сепарированием, суперцентрифугированием и микрофильтрацией.

Ультрафильтрацию проводят на половолоконных или других мембранах с размером пор 15000-20000 Да. После этого раствор, содержащий протеолитический комплекс, сушат сублимационной или распылительной сушкой.

Полученный продукт (протеолитический комплекс) представляет собой аморфный порошок (от светлого до темно-коричневого цвета) растворимый в воде, содержащий щелочные, нейтральные и кислые протеазы: трипсин, химотрипсин, коллагеназу.

Научно-производственной лабораторией «НОТЕП» разработан способ получения ферментно-белкового концентрата. Концентрат вырабатывают из сычугов крупного рогатого скота, которые отбирают от здоровых животных, обезжиривают, промывают слабой струей водопроводной воды и замораживают при температуре минус 12-18С в течение 16-28 часов, затем измельчают на волчке с диаметром решетки 4-5 мм, доводят рН до 1,8-2,2 добавлением 10-14% раствора соляной кислоты. Полученную массу подвергают автолизу при температуре 38-42С в течение одного часа, после чего в смесь добавляют 5% поваренной соли. Готовый концентрат используют для производства колбасных изделий по определенной технологии. Срок пригодности концентрата в пределах 48 часов [111].

Способ получения сычужного фермента предусматривает измельчение сычугов телят и ягнят-молочников, трехкратную экстракцию фермента раствором хлористого натрия, отделение жидкой фазы, фильтрование раствора, концентрирование фермента. Авторы изобретения в качестве сырья используют консервированные сычуги телят и ягнят-молочников, которые обрабатывают 5-12%-ным раствором хлористого натрия с добавлением 0,1-3% бензоата натрия, перемешивая смесь 10-30 мин каждого часа в течение 4-12 ч, а затем снижают рН раствора до 4,0-5,8, экстрагируют фермент в течение 12-24 ч при 4-20oС, при этом соотношение сырья и раствора составляет 1:6-30, экстракцию повторяют трижды, причем третью экстракцию проводят при соотношении сырья и раствора 1:3-15, после фильтрования раствор концентрируют ультрафильтрацией, затем концентрат фильтруют и жидким расфасовывают или сушат [112].

Научно-производственным объединением птицеперерабатывающей промышленности «Комплекс» разработан способ получения пищевого пепсина.

Способ заключается в проведении кислотного гидролиза измельченных слизистых оболочек сычугов крупного рогатого скота соляной кислотой при рН 3,1– 4,0 и температуре 40–45С в течение 25–60 мин, экстракции в два этапа, первый из которых проводят ацетатным буфером при рН 5,0–5,5 в присутствии бензоата натрия в концентрации 0,5–2,0%, а второй – этим же буфером или ультрафильтратом, полученным при концентрировании экстракта с последующим разделением фаз экстракта фильтрацией и концентрированием его жидкой части ультрафильтрацией. Причем суммарное отношение раствора кислоты и экстрагирующей жидкости к сырью устанавливают из расчета 5–10:1. Способ позволяет улучшить качество целевого продукта за счет снижения количества нерастворимого осадка до 0,5–1,0% в готовом препарате и повысить выход на 12– 33 % по сравнению с известным способом [114].

Перспективное направление обработки коллагенсодержащего сырья – его ферментация. Известно, что употребляемые для улучшения качества мяса ферментные препараты должны иметь следующие свойства:

- вызывать изменение соединительной ткани;

- слабо действовать на мышечную ткань;

- иметь возможно более высокий температурный оптимум действия, сохраняя способность частично изменять ткани при тепловой обработке;

- действовать в слабокислой или нейтральной среде с максимальной активностью;

- быть безвредными для человека.

Практика применения ферментных препаратов показывает, что не все ферменты, обладающие высокой протеолитической активностью, при обработке мяса дают должный эффект. При этом имеет большое значение оптимум действия ферментов, природа их активаторов и ингибиторов, специфичность к разрыву пептидных связей при гидролизе животных белков.

Известно несколько способов обработки мяса ферментами: инъекции раствора в кровеносную систему животных, шприцевание раствора фермента в шею, поверхностная обработка мяса ферментами, добавление ферментного раствора к мясному фаршу [149].

оказалось шприцевание ферментного раствора в шею. В состав шприцуемого раствора кроме фермента входит поваренная соль и пищевые добавки.

Характер и глубина изменений внутримышечной соединительной ткани под действием протеолитических ферментов зависит от специфичности протеиназ, содержащихся в препаратах. Наиболее глубокие изменения соединительнотканных прослоек происходили под действием фицина, т. к. этот фермент способен гидролизовать нативный эластин при естественном рН мяса.

Что касается пищевых ферментных препаратов микробного происхождения, не обладающих коллагеназной и эластазной активностью, то их действие на внутримышечную соединительную ткань ограничивается освобождением коллагеновых волокон от «цементирующего» их основного вещества. Это гидротермическому воздействию и более быстрому размягчению мяса в процессе тепловой обработки.

Проводя биохимическую оценку мяса, все исследователи пришли к единому мнению, что в результате обработки мяса ферментными препаратами перевариваемость его возрастает. Видимо, это связано с наличием в нём белков, уже подвергнутых более или менее глубокой деструкции. Особенно это касается коллагена и эластина белков, наиболее трудно расщепляемых пищеварительными ферментами.

В США для мягчения соединительной ткани предложено тушу после убоя и разделки шприцевать водным раствором ферментов, содержащим коллагеназу, полученную из Cl. Histolyticum, и эластазу – из свиной возможности ферментации коллагенсодержащего сырья в колбасном производстве позволили установить следующее:

- применение протосубтилина Г20х как самостоятельного фермента, так и в комплексе с эластазой из поджелудочной железы, вызывает очень значительные деструктивные изменения, в первую очередь, мышечной ткани односортной говядины, не оказывая должного влияния на соединительную;

- ферментация односортной говядины эластазой из поджелудочной железы способствует улучшению физико-химических свойств этого сырья;

- обработку коллагенсодержащего сырья целесообразно проводить на стадии посола мяса или при составлении фарша перед шприцеванием его в оболочку.

Повышенная резистентность коллагеновых и эластиновых волокон мяса к термической дезагрегации предопределяет ряд пороков готовых изделий. Для снижения этих негативных проявлений используют жиловку этого сырья.

Обобщение результатов исследований, выполненных Н.Н. Липатовым, В.Г. Боресковым, позволило предположить, что альтернативой операции жиловки при производстве мясопродуктов из сырья с высокой массовой долей соединительной ткани является биотехнологическая модификация такого сырья за счёт воздействия на него протеолитическими ферментными препаратами, обладающими коллагеназной и эластазной активностью [25, 26].

Ферментирование сырья с высокой массовой долей соединительной ткани способствует повышению скорости диффузионно-фильтрационного распределения посолочных ингредиентов при посоле такого сырья [85, 150].

Ряд методов получения ферментативных гидролизатов предложен французскими исследователями, которые использовали ферменты животного (панкреатин, трипсин, химотрипсин), растительного (фицин, бромелаин, папаин) и микробного (B. subtilis, Str. fradiae, Str. griseus) происхождения. В Германии получают гидролизаты из малоценных продуктов переработки тушек птицы. В измельчённое сырьё вносят препараты из B. subtilis, A. оryzae, P. latex, A. Melleus [306-308]. Гидролизат сушат и используют для приготовления супов.

При этом потери аминокислот, в частности, лизина, минимальны.

Зарубежные авторы разработали способы получения пищевых гидролизатов путём автолиза сырья содержащимися в нём ферментами.

Рекомендовано также получать пищевые гидролизаты из костного остатка после механической обвалки тушек птицы. Согласно этому способу для получения гидролизатов используют микробные протеолитические препараты из B. subtilis, P. latex, A. Melleus [209, 308]. Для более эффективного гидролиза белков животного происхождения предлагается ряд поликомпонентных способов. При этом применяется предварительная кислотная или щелочная обработка, а затем – ферментативный гидролиз.

рационального использования малоценных коллагенсодержащих продуктов убоя птицы для получения белковых гидролизатов, которые находят применение не только как компонент пищи, но и как диетический продукт для лечебного питания. Российскими исследователями проведены работы и достигнуты хорошие результаты по получению гидролизатов из голов и ног сухопутной птицы [8].

Для ферментативной обработки с последующим получением белковожировой эмульсии предлагается использование препаратов ферментов из P.

wortmannii ВКМ-2091 и Str. chromogenes graecus 0832, которые соответственно в большей степени обладают коллагеназной и кератинолитической активностями. Конкретные условия гидролиза, определённые с помощью методов математической статистики, легли в основу нового способа получения белково-жировой добавки – заменителя основного сырья в рецептурах фаршевых мясных изделий.

Способ заключается в следующем: промытые свежие ноги и головы сухопутной птицы измельчают, а затем гомогенизируют с добавлением воды.

Это необходимо для разрушения тканевых структур и частичной механической деструкции особенно прочных белков – коллагена и кератина. Измельчённое сырьё (гомогенаты) нагревают до 80-90С для частичной деструкции прочных белков. Затем сырьё подвергают ферментативной обработке.

Подготовленные гомогенаты сырья охлаждают и вносят специфическую энзимную композицию на основе микробных препаратов. В результате максимально образуются водорастворимые белковые фракции, перевариваемость гидролизата в 2,0–2,5 раза выше, чем исходного сырья.

Изготовленные в соответствии с рекомендациями и технологическими инструкциями готовые изделия имеют хороший товарный вид, высокие вкусовые свойства и биологическую ценность при увеличении выхода на 1,5– 3,0%.

коллагенсодержащего сырья – шквары, получаемой в виде отхода при вытопке жиров и содержащей 22–44% белков (в основном коллагенов), известны [11].

Гомогенизированная шквара – ценное белковое сырьё. В её составе присутствуют такие незаменимые аминокислоты, как валин, лизин, фенилаланин.

Для улучшения функционально-технологических свойств шквары также целесообразно применение ферментов, специфичных к гидролизу фибриллярных белков. В нейтральной зоне рН при умеренных температурах наиболее эффективными оказались протеолитические препараты глубинной отличается следующими показателями: значительная доля свободных аминокислот и общие изменения во фракционном составе белков.

Определена технологическая целесообразность использования фермента (ФП) лидальбина при производстве соленых продуктов из баранины. Струйное инъекцирование в сочетании с массированием приводит к усилению действия тканевых ферментов, что позволяет предположить возможность их перемещения из ограничивающих структур и равномерного распределения в ткани. Данный способ посола вызывает также более интенсивное накопление свободных аминокислот – предшественников веществ, ответственных за формирование вкусоароматических свойств продукта. Усовершенствована технология производства формованной конины [23].

Перспективен способ обработки мясного сырья с большим содержанием соединительной ткани ФП для улучшения биологической ценности, повышения функционально-технологических свойств сырья и качества готовых изделий.

Специалистами МГАПБ и Института генетики и цитологии СО РАН разработан и апробирован в лабораторных условиях иммобилизованный ФП – иммозим для использования в технологии фаршевых мясных изделий. Смоделирована оптимальная рецептура колбасного хлеба с преимущественным использованием низкофункционального мясного сырья, модифицированного митазой. Скорость перевариваемости ферментами желудочно-кишечного тракта белка колбасного хлеба, изготовленного из предварительно ферментированного митазой низкосортного мясного сырья под действием пепсина, возрастает на 9 % по сравнению с контролем. Анализ аминокислотного состава продукта свидетельствует о соответствии аминокислотного скора требованиям ФАО/ВОЗ [25, 26, 174, 175].

Специалистами МГУПБ осуществлен поиск новых эффективных иммобилизованных ФП и селекционированных микроорганизмов, воздействующих на доступное и дешевое коллагенсодержащее сырье (мясная обрезь, субпродукты). Разработана технология производства ветчины «Дачная» с использованием модифицированной зачищенной мясной обрези. Рассол (12 масс. %) вводят многоигольчатыми шприцами в мясную обрезь со шкуркой. Шприцованное сырье массируют в массажерах, добавляя смесь препаратов, в течение 24-36 ч. Затем выдерживают для созревания в металлических или пластмассовых емкостях при температуре 18С в течение 24-48 ч [175].

Создан мясной продукт типа ветчины в оболочке из мясного сырья с высоким содержанием соединительной ткани, модифицированной смесью микробных препаратов «Микрок» и «Лактоплант». Опытный мясной продукт с добавлением смеси микробных препаратов по сравнению с контрольным обладает большей биологической ценностью (на 24,5 %), а по пищевой эффективности превосходит контрольный на 32 % при одинаковой усвояемости белков [174].

Проведены эксперименты по изучению влияния пепсинов на мышечную и соединительную ткани говядины. Существенные морфологические изменения, вызванные действием ФП, характерны для мышечно- и соединительнотканных структурных элементов мяса. Пепсин обладает выраженной пептидазной активностью в отношении миофибриллярных, саркоплазматических белков и коллагена. На основании результатов исследований разработаны оригинальные технологии ферментированных мясопродуктов [50, 124, 135].

В [49] показано, что повышение качественных характеристик быстрозамороженных полуфабрикатов мясных рубленых может быть достигнуто модификацией мясного сырья коллагенолитической протеиназой, вырабатываемой в ЗАО «Прогресс» из внутренностей краба, и использованием растительных наполнителей, повышающих стабильность липидной фракции мясных продуктов.

Авторами [169] обоснован выбор ферментного препарата папаина для мягчения мяса, который обусловлен в первую очередь специфичностью действия его на соединительнотканные белки. С целью уточнения активности используемого в работе фермента была изучена pH и температурная зависимость папаина. Исследования показали, что наибольшая протеолитическая активность папаина проявляется при pH 5,6-6,2.

Полученные данные свидетельствуют, что папаин имеет наибольшую активность при 50-60°С. Хлорид натрия, применяемый для посола мяса, при концентрациях свыше 2 % ингибирует активность фермента.

На основании результатов исследования была установлена дозировка фермента, которая соответствовала 0,02 % к массе несоленого сырья. Установлено, что обработка NOR, DFD и PSE говядины папаином оказывает размягчающее действие. В ходе исследований была выявлена продолжительность ферментации говядины, которая составила 24 ч при температуре 2±2°С.

Как показали опытные данные к 24 ч ферментной обработки напряжение среза DFD сырья было на 2,8% ниже, чем у PSE, что обусловлено более низким гидролитическим действием папаина на белки такого мяса. Напряжение среза сырья с NOR свойствами было значительно ниже и составило 123,5 кПа [169].

Исследован [167] соединительнотканный белок – эластин, выделенный из выйной связки крупного рогатого скота. Пероральное введение линейным крысам при мерказолиловом гипотиреозе модифицированного йодидом калия эластина, содержащего йод в дозах 50 и 200 мкг/кг, в течение 14 дней приводит к восстановлению уровня тиреоидных гормонов в сыворотке крови контрольной группы животных.

Предложен оригинальный ФП пилорин, обладающий протеолитической, гиалуронидазной и амилазной активностью. При комплексном воздействии ФП на белки мяса достигнуты хороший размягчающий эффект, ускорение процесса созревания в посоле, повышение выхода и улучшение качества готовых изделий. Выведена зависимость протеолитической, гиалуронидазной и амилазной активности ФП от рН среды, температуры и концентрации хлорида натрия. Доказана целесообразность применения пилорина для тендеризации мясопродуктов, содержащих значительное количество соединительной ткани [166].

В опытах [10] установлено, что коллагеназа из гепатопанкреаса камчатского краба обладает преимущественно коллагенолитической активностью, способна гидролизовать неденатурированный коллаген. Препарат может быть успешно применен для обработки мясного сырья с высоким содержанием соединительной ткани с целью получения белковых гидролизатов из вторичного коллагенсодержащего сырья, изменения сортности, повышения биологической ценности и усвояемости мясных продуктов.

Рекомендована предварительная обработка пепсина для повышения его протеолитической активности, обоснованы технологические режимы производства солено-вареного продукта из говядины и конины с высокими потребительскими свойствами [26]. Второй (меньший) экстремум протеолитической активности пепсина обнаружен при рН=5,6-5,9. Предварительные изменения влажности и термостатирование пепсина позволяют увеличить его протеолитическую активность. Наибольший позитивный эффект достигнут при предварительном разведении пищевого пепсина с исходной влажностью от 5 до 70 % и последующем термостатировании раствора при температуре 37°С на протяжении 15 мин.

Во ВНИИМПе совместно с Институтом молекулярной генетики РАН, Институтом биохимии и физиологии микроорганизмов им. Г.К. Скрябина [22] создан биологически активный ФП, продуцентом которого является Serratia proteamaculans-94. Его температурный оптимум воздействия на мясное сырье находится в пределах 4-10С и рН=5,8-6,0.

Инактивация фермента наступает при тепловой обработке продукта. Внесение 0,15% ФП повышает перевариваемость белков in vitro на 20,6 % по сравнению с контрольным образцом, что объяснено их частичным гидролизом и повышением лабильности при действии протеаз пищеварительного тракта.

Результаты анализа литературных источников свидетельствуют о расширении возможности применения бактериальных культур в технологии вареных и полукопченых колбас, поликомпонентных мясопродуктов, при обработке малоценного сырья.

Добавление казеината (до 10 масс.%), обладающего значительной способностью к набуханию, повышает водосвязывающую и эмульгирующую способность фарша, стабильность цвета, улучшает качество готовых изделий.

Показана возможность снижения дозы вводимого нитрита до 5 % первоначального объема, используемого при выработке колбас по традиционной технологии. Для осуществления данного способа к 100 кг молочного обрата добавляют 2 л заквасочной культуры, инкубируют в течение 6 ч и сепарируют.

Параллельно измельчают сырье, перемешивают в куттере, куда перед окончанием процесса вносят 10 кг полученного казеина. Для стабилизации и увеличения срока хранения казеината прибавляют 10 % хлористого натрия [126, 170].

Сфера применения биотехнологии в пищевой промышленности постоянно расширяется. Перспективам применения биотехнологии в мясной промышленности посвящены публикации [8, 15, 21, 26, 46, 85, 96, 100, 126, 140].

В настоящее время возможно получение микробиологическим путем практически любого нужного фермента при соответствующем выборе микроорганизмов и условий культивирования. Путем добавления ФП можно ускорить желаемые биохимические процессы, усовершенствовать технологический процесс производства, улучшить качество продукта [200].

Описано действие протеолитических ферментов (папаин, фицин) при тендеризации мяса. Исследована смесь, применяемая для размягчения мяса. В ее состав входят ферменты пепсин, панкреатин, папаин. Посол осуществляют смесью, состоящей из соли, глютамата натрия, перца, ферментов, чеснока, мускатного ореха, и равномерно распределенной по поверхности мяса в количестве 13 % к массе образца [124].

Затем подготовленные образцы подвергают термической обработке.

Лучшие органолептические и физико-химические показатели отмечены у посолочных смесей, содержащих пепсин или панкреатин.

Рассмотрено действие ФП при частичном гидролизе белков животного происхождения. Целенаправленное расщепление белков приобретает все большее значение в диетологии, так как связано с изменением свойств пищевых продуктов. Кроме того, гидролизаты могут быть составной частью рациона питания больных.

Для ферментативного гидролиза побочных продуктов животного происхождения использованы пепсин, папаин, нейтраза, алкалаза [2].

Температура гидролиза во всех случаях составляет 50С. Степень гидролиза определяют по количеству расщепленных пептидных связей. Выход растворимого гидролизата из легких и рубцов крупного рогатого скота, а также продуктов вытопки жира – 45-85 %. Использование растворимых ферментов в пищевой промышленности ограничено высокой стоимостью чистых препаратов, большой лабильностью и сложностью их отделения от реагентов и конечных продуктов реакции. При использовании ферментов многие процессы невозможно перевести на непрерывный технологический режим, а также остановить протекание ферментативной реакции на нужной стадии [75, 99].

Наиболее актуальным является применение в пищевой промышленности иммобилизованных ферментов, имеющих ряд преимуществ перед нативными:

специфичность и активность, типичные для биокатализаторов; термостабильность; устойчивость к реакции среды, в которой происходит модификация субстрата; возможность применения в непрерывных процессах [29].

Таким образом, использование гидролизатов различного коллагенсодержащего сырья имеет огромные перспективы при получении специальных продуктов питания, в том числе профилактических. Анализируя вышеизложенный материал, сделан вывод, что в доступной литературе практически не имеются сведения о технологии ферментов из сычугов маралов.

1.7 Характеристика соединительной ткани и ее роль в формировании качественных показателей мясных продуктов В соответствии с современной теорией питания роль соединительнотканных белков пересмотрена. Установлено положительное влияние ингредиентов соединительной ткани на процесс пищеварения. Показано, что коллаген и эластин обладают свойствами пищевых волокон, проявляют радиопротекторные свойства, активно стимулируют секреторную и двигательную функции желудка и кишечника, оказывают благоприятное действие на состояние и функцию полезной кишечной микрофлоры. На основе коллагена и других белков соединительной ткани создаются биологически ценные пищевые продукты и добавки с лечебно-профилактическим эффектом [4-11].

Основу соединительной ткани составляют коллагеновые и эластиновые волокна. Коллагеновые волокна преимущественно имеют лентовидную форму, хотя известно пять их морфологических вариантов; эластиновые волокна нитевидной формы.

Коллагеновые и эластиновые волокна вместе с перепонками образуют губчатую структуру соединительной ткани, в ячейках которой содержится тканевая жидкость. Клеточные элементы в соединительной ткани немногочисленны, хотя и разнообразны (рисунок 1.1).

В зависимости от соотношения в составе соединительной ткани коллагеновых и эластиновых волокон и других морфологических элементов волокон и других морфологических элементов различают ее разновидности: плотную рыхлую и эластическую. Плотная соединительная ткань содержит преимущественно коллагеновые волокна. Она образует сухожилия, связки, оболочки мускулов и внутренних органов, входит в состав кожи.

Рыхлая соединительная ткань, в отличие от плотной, содержит больше клеточных элементов. Она главным образом связывает другие ткани и мускулы между собой, а также кожу с поверхностной фасцией. На основе этой ткани развивается жировая ткань. В эластической ткани преобладают эластиновые волокна. Эта ткань входит в выйную затылочно-шейную связку, желтую фасцию живота и стенки крупных кровеносных сосудов [5].

1 – коллагеновые волокна; 2 – эластиновые волокна; 3 – клетки; 4 -ядра; 5 – бесструктурное вещество.

Рисунок 1.1 - Строение рыхлой соединительной ткани:

Коллагеновые волокна в большинстве случаев являются преобладающим структурным элементом соединительной ткани. Они собраны в пучки различной толщины, ветвящиеся на мелкие волоконца, которые, соединяясь между собой в крупные пучки, образуют единую сложную сетчатую структуру – «вязь». Коллагеновые волокна отличаются большой прочностью: их временное сопротивление разрыву достигает 200-640 МПа.

Основу структуры коллагеновых волокон составляют элементарные волоконца, образованные протофибриллами диаметром около 0,05 мкм, которые составляют фибриллы с поперечником 0,3-0,5 мкм. Из фибрилл образованы первичные волокна (поперечник около 10 мкм), а затем сложные волокна – пучки, покрытые тончайшей оболочкой. В пучках фибриллы связаны аморфным веществом, растворяющимся в щелочах и разрушающимся под действием протеолитических ферментов. Коллагеновые волокна содержат около 37% сухого остатка, в составе которого до 35% органических веществ, преимущественно коллагена [5].

В отличие от коллагеновых волокон эластиновые обладают микроскопически однородной структурой. Однако под действием эластазы они распадаются на фибриллы. Их толщина различна: некоторые едва видны под микроскопом, другие по размеру приближаются к коллагеновым волокнам средней величины.

Прочность эластиновых волокон меньше прочности коллагеновых: их сопротивление на разрыв 100-200 МПа. В составе эластиновых волокон около 42% сухого остатка, из которого 0,2% приходятся на долю минеральных веществ. В составе органических веществ около 32% эластина и немного коллагена.

Высокая прочность коллагеновых и упругость эластиновых волокон обуславливают прочностные свойства соединительной ткани в целом, которые значительно превосходят такие же свойства мышечной ткани. Если сопротивление резанию различных мускулов колеблется в пределах 0,013-0,086 МПа, то для соединительной ткани оно составляет 0,27-0,40 МПа.

Химический состав соединительной ткани различен и зависит главным образом от соотношения в ней количества коллагеновых и эластиновых волокон (таблица 1.3). В некоторых видах соединительной ткани (рыхлая соединительная ткань, сухожилия) преобладает коллаген, и в таких тканях несколько больше воды (таблицы 1.3, 1.4).

Таблица 1.3 - Химический состав соединительной ткани Таблица 1.4 - Содержание химических элементов Элементарный химический состав Другие виды соединительной ткани содержат больше эластина и беднее водой. Так, в состав сухожилий входит до 32% коллагена и лишь 0,7% эластина, а в состав выйной связки – до 32% эластина и лишь 1,6% коллагена. Свойства, пищевая ценность и промышленное значение соединительной ткани определяются свойствами коллагена и эластина и их количественным соотношением.

Таблица 1.5 - Содержание аминокислот в процентах от веса белка в коллагенсодержащем сырье Аспарагиновая кислота Цистин 0,0 0,0 0,0 0,15 Коллаген неоднороден. Его элементарные частицы – коллагеновые протофибриллы – представляют собой систему колластроминовых нитей и проколлагеновой обкладки. В проколлагеновой обкладке упорядоченно расположен углеводный компонент коллагена – мукополисахарид (гиалуроновая кислота), обусловливающий поперечную исчерченность фибрилл. Даже в очищенном препарате коллагена обнаруживается до 0,65% углеводов. Таким образом, в коллагеновых волокнах содержится, по меньшей мере, два белка и углеводный компонент, которые, будучи связанными между собой, определяют своеобразие свойств коллагеновых волокон: их прочность, эластичность, устойчивость к растворителям, нагреванию в воде и действию протеолитических ферментов.

Эти свойства зависят от того, какая доля мукополисахарида прочно или лабильно связана с белковой частью. Чем больше углеводного компонента связано прочно, тем отчетливее выражены эти свойства. Мукополисахариды входят также в состав межуточного вещества, цементирующего коллагеновые фибриллы в коллагеновые волокна. Мукополисахариды растворимы в щелочах. В дальнейшем под словом «коллаген» подразумевается комплекс, образованный колластромином и проколлагеном.



Pages:   || 2 | 3 | 4 | 5 |
 
Похожие работы:

«БИЛЯЛОВА АНАСТАСИЯ СЕРГЕЕВНА РАЗРАБОТКА ТЕХНОЛОГИИ И ТОВАРОВЕДНАЯ ОЦЕНКА БИОЛОГИЧЕСКИ АКТИВНОЙ ДОБАВКИ К ПИЩЕ НА ОСНОВЕ ВЫСШЕГО БАЗИДИАЛЬНОГО ГРИБА Специальность 05.18.15 – Технология и товароведение пищевых продуктов и функционального и специализированного назначения и общественного питания Диссертация на соискание...»

«ИГОЛИНСКАЯ ОЛЬГА АНДРЕЕВНА УСТАНОВЛЕНИЕ ПОДЛИННОСТИ СТОЛОВЫХ ВИН ПОСРЕДСТВОМ ОБНАРУЖЕНИЯ В НИХ СОРБИНОВОЙ КИСЛОТЫ Специальность 05.18.15 – Технология и товароведение пищевых продуктов и функционального и специализированного назначения и общественного питания...»

«ЧЕЛНАКОВА НИНА ГРИГОРЬЕВНА ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНОЕ ОБОСНОВАНИЕ И ПРАКТИЧЕСКАЯ РЕАЛИЗАЦИЯ ПРОГРАММЫ КОРРЕКЦИИ МАССЫ ТЕЛА С ИСПОЛЬЗОВАНИЕМ ФАКТОРА ПИТАНИЯ (БИОЛОГИЧЕСКИ АКТИВНЫХ ДОБАВОК) Специальность: 05.18.15 – Технология и товароведение пищевых продуктов и функционального и...»

«КАПИТОНОВ ВАЛЕНТИН СЕРГЕЕВИЧ РАЗРАБОТКА ТЕХНОЛОГИИ ПИЩЕВЫХ КОНЦЕНТРАТОВ БЫСТРОГО ПРИГОТОВЛЕНИЯ НА ОСНОВЕ РАСТИТЕЛЬНОГО СЫРЬЯ Специальности: 05.18.01-Технология обработки, хранения и переработки злаковых, бобовых культур, крупяных продуктов, плодовоовощной продукции и виноградарства Диссертация на соискание ученой степени кандидата технических наук Красноярск 2014 2 ОГЛАВЛЕНИЕ ВВЕДЕНИЕ ГЛАВА 1 ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ Пищевые концентраты как форма пищи с широким спектром 1....»

«ШИПАРЕВА МАРЬЯ ГЕРАСИМОВНА РАЗРАБОТКА И ТОВАРОВЕДНАЯ ОЦЕНКА ПОЛУФАБРИКАТОВ МУЧНЫХ КОНДИТЕРСКИХ И КУЛИНАРНЫХ ИЗДЕЛИЙ НА ОСНОВЕ СЕМЯН БОБОВЫХ КУЛЬТУР Специальность 05.18.15 – Технология и товароведение пищевых продуктов и функционального и специализированного назначения и общественного питания ДИССЕРТАЦИЯ на соискание...»

«КОДАЦКИЙ Юрий Анатольевич ПОВЫШЕНИЕ ЭФФЕКТИВНОСТИ ТЕХНОЛОГИИ ПЕРЕРАБОТКИ СЕМЯН СОИ С ИСПОЛЬЗОВАНИЕМ УЛЬТРАЗВУКА Специальность: 05.18.01 – технология обработки, хранения и переработки злаковых, бобовых культур, крупяных продуктов, плодоовощной продукции и виноградарства Диссертация на соискание ученой степени кандидата сельскохозяйственных наук...»

«ШЕЛЕПИНА НАТАЛЬЯ ВЛАДИМИРОВНА НАУЧНО-ПРАКТИЧЕСКОЕ ОБОСНОВАНИЕ ЭФФЕКТИВНЫХ СПОСОБОВ ПЕРЕРАБОТКИ ЗЕРНА СОВРЕМЕННЫХ СОРТОВ И ФОРМ ГОРОХА Специальность 05.18.01 – Технология обработки, хранения и переработки злаковых, бобовых культур, крупяных продуктов, плодоовощной продукции и виноградарства Диссертация на соискание ученой степени...»

«КАЙМБАЕВА ЛЕЙЛА АМАНГЕЛЬДИНОВНА НАУЧНО-ПРАКТИЧЕСКИЕ АСПЕКТЫ КОМПЛЕКСНОЙ ПЕРЕРАБОТКИ И ОЦЕНКИ КАЧЕСТВА МЯСА И ПРОДУКТОВ УБОЯ МАРАЛОВ Специальность: 05.18.04 - Технология мясных, молочных и рыбных продуктов и холодильных производств Диссертация на соискание ученой степени доктора технических наук Научный консультант : доктор технических наук, профессор Узаков Я.М. Улан-Удэ - СОДЕРЖАНИЕ ВВЕДЕНИЕ ГЛАВА 1. АНАЛИТИЧЕСКИЙ ОБЗОР 1.1...»

«БОНДАКОВА МАРИНА ВАЛЕРЬЕВНА РАЗРАБОТКА РЕЦЕПТУРЫ И ТЕХНОЛОГИИ ПРОИЗВОДСТВА КОСМЕТИЧЕСКИХ ИЗДЕЛИЙ С ИСПОЛЬЗОВАНИЕМ ЭКСТРАКТА ВИНОГРАДА Специальность 05.18.06 – Технология жиров, эфирных масел и парфюмерно-косметических продуктов (технические наук и) Диссертация на соискание ученой степени кандидата технических наук...»

«Баштовой Александр Николаевич ТЕХНОЛОГИЯ КОРМОВЫХ ДОБАВОК НА ОСНОВЕ БИОМОДИФИКАЦИИ ОТХОДОВ, ПОЛУЧЕННЫХ ПРИ РАЗДЕЛКЕ ГИДРОБИОНТОВ Специальность: 05.18.04 – технология мясных, молочных и рыбных продуктов и холодильных производств Диссертация на соискание ученой степени кандидата технических наук Научный руководитель : доктор технических наук, профессор Слуцкая Т.Н. Владивосток – ОГЛАВЛЕНИЕ...»

«ШАУРИНА ОЛЬГА СЕРГЕЕВНА РАЗРАБОТКА ТЕХНОЛОГИИ И РЕЦЕПТУР ЭМУЛЬСИОННЫХ ПРОДУКТОВ ПИТАНИЯ, ОБОГАЩЕННЫХ ВТОРИЧНЫМ БЕЛКОВОУГЛЕВОДНЫМ МОЛОЧНЫМ СЫРЬЕМ КАЛУЖСКОЙ ОБЛАСТИ Специальность: 05.18.06 Технология жиров, эфирных масел и парфюмерно-косметических продуктов (технические наук и) диссертация...»

«ПОПОВА НАТАЛИЯ ВИКТОРОВНА ОБЕСПЕЧЕНИЕ КАЧЕСТВА ВОССТАНОВЛЕННЫХ ПРОДУКТОВ ПЕРЕРАБОТКИ МОЛОКА И ИНТЕНСИФИКАЦИЯ ИХ ПРОИЗВОДСТВА НА ОСНОВЕ УЛЬТРАЗВУКОВОГО ВОЗДЕЙСТВИЯ Специальность 05.18.15 – Технология и товароведение пищевых продуктов...»

«Шабанова Ольга Владимировна ИССЛЕДОВАНИЕ И РАЗРАБОТКА ТЕХНОЛОГИИ СЫРА С ПРИМЕНЕНИЕМ ПЛЕСНЕВЫХ ГРИБОВ PENICILLIUM CASEICOLUM Специальность 05.18.04 – технология мясных, молочных и рыбных продуктов и холодильных производств ДИССЕРТАЦИЯ на...»

«МАКСЮТОВ РУСЛАН РИНАТОВИЧ РАЗРАБОТКА ТЕХНОЛОГИИ И ТОВАРОВЕДНАЯ ОЦЕНКА ЙОДОБОГАЩЁННЫХ КУМЫСНЫХ НАПИТКОВ С ИНУЛИНОМ 05.18.15 – Технология и товароведение пищевых продуктов и функционального и специализированного назначения и общественного питания (технические наук и) Диссертация на соискание...»

«ШАУРИНА ОЛЬГА СЕРГЕЕВНА РАЗРАБОТКА ТЕХНОЛОГИИ И РЕЦЕПТУР ЭМУЛЬСИОННЫХ ПРОДУКТОВ ПИТАНИЯ, ОБОГАЩЕННЫХ ВТОРИЧНЫМ БЕЛКОВОУГЛЕВОДНЫМ МОЛОЧНЫМ СЫРЬЕМ Специальность: 05.18.06 Технология жиров, эфирных масел и парфюмерно-косметических продуктов (технические наук и) диссертация на соискание ученой...»

«ВОЛОТКА ФЁДОР БОРИСОВИЧ ОБОСНОВАНИЕ ТЕХНОЛОГИИ РЫБНЫХ ФОРМОВАННЫХ ИЗДЕЛИЙ ИЗ РЫБ ПРИБРЕЖНОГО ЛОВА С ИСПОЛЬЗОВАНИЕМ ПИВНОЙ ДРОБИНЫ Специальность 05.18.04 Технология мясных, молочных и рыбных продуктов и холодильных производств Диссертация на...»

«ЧЕЧКО СВЕТЛАНА ГЕННАДЬЕВНА ИССЛЕДОВАНИЕ И РАЗРАБОТКА ТЕХНОЛОГИИ ПЛАВЛЕНЫХ СЫРНЫХ ПРОДУКТОВ НА ОСНОВЕ НИЗКОЖИРНОГО ТВОРОГА С ИСПОЛЬЗОВАНИЕМ ДИКОРАСТУЩЕГО СЫРЬЯ Специальность: 05.18.04 – Технология мясных, молочных и рыбных продуктов и холодильных производств...»

«СУХОРУКОВ ДМИТРИЙ ВИКТОРОВИЧ РАЗРАБОТКА И ИССЛЕДОВАНИЕ ЦЕНТРОБЕЖНОГО СМЕСИТЕЛЯ НЕПРЕРЫВНОГО ДЕЙСТВИЯ С ОРГАНИЗАЦИЕЙ НАПРАВЛЕННОГО ДВИЖЕНИЯ МАТЕРИАЛЬНЫХ ПОТОКОВ 05.18.12 Процессы и аппараты пищевых производств Диссертация на соискание ученой степени кандидата технических наук Научный руководитель : кандидат технических наук, доцент Бородулин Дмитрий Михайлович...»

«ПАХОМОВА ОЛЬГА НИКОЛАЕВНА РАЗРАБОТКА И ИСПОЛЬЗОВАНИЕ ФУНКЦИОНАЛЬНОГО ПИЩЕВОГО ОБОГАТИТЕЛЯ ИЗ ЖМЫХА РАПСОВОГО Специальность 05.18.15 – Технология и товароведение пищевых продуктов и функционального и специализированного назначения и общественного питания Диссертация на соискание ученой степени кандидата технических наук...»

«СИДЯКИН МАКСИМ ЭДУАРДОВИЧ РАЗРАБОТКА ТЕХНОЛОГИИ ЭТАНОЛА ИЗ ВОЗВРАТНЫХ ОТХОДОВ ХЛЕБОПЕКАРНОГО ПРОИЗВОДСТВА 05.18.07 – Биотехнология пищевых продуктов и биологических активных веществ ДИССЕРТАЦИЯ на соискание ученой степени кандидата технических наук Научный руководитель : д.т.н., проф. Л.Н. Крикунова Москва –...»








 
© 2013 www.diss.seluk.ru - «Бесплатная электронная библиотека - Авторефераты, Диссертации, Монографии, Методички, учебные программы»

Материалы этого сайта размещены для ознакомления, все права принадлежат их авторам.
Если Вы не согласны с тем, что Ваш материал размещён на этом сайте, пожалуйста, напишите нам, мы в течении 1-2 рабочих дней удалим его.