WWW.DISS.SELUK.RU

БЕСПЛАТНАЯ ЭЛЕКТРОННАЯ БИБЛИОТЕКА
(Авторефераты, диссертации, методички, учебные программы, монографии)

 

Pages:   || 2 | 3 | 4 |

«РАЗРАБОТКА ТЕХНОЛОГИИ МЯСНОГО ПРОДУКТА С ИСПОЛЬЗОВАНИЕМ БИОЛОГИЧЕСКИ АКТИВНОГО КОМПОЗИТА НА ОСНОВЕ МОДИФИЦИРОВАННОГО КОЛЛАГЕНА И МИНОРНОГО НУТРИЕНТА ...»

-- [ Страница 1 ] --

ФЕДЕРАЛЬНОЕ ГОСУДАРСТВЕННОЕ БЮДЖЕТНОЕ ОБРАЗОВАТЕЛЬНОЕ

УЧРЕЖДЕНИЕ ВЫСШЕГО ПРОФЕССИОНАЛЬНОГО ОБРАЗОВАНИЯ

«МОСКОВСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ УНИВЕРСИТЕТ

ПИЩЕВЫХ ПРОИЗВОДСТВ»

На правах рукописи

ВАСИЛЬЕВА ИРИНА ОЛЕГОВНА

РАЗРАБОТКА ТЕХНОЛОГИИ МЯСНОГО ПРОДУКТА

С ИСПОЛЬЗОВАНИЕМ БИОЛОГИЧЕСКИ АКТИВНОГО

КОМПОЗИТА НА ОСНОВЕ МОДИФИЦИРОВАННОГО

КОЛЛАГЕНА И МИНОРНОГО НУТРИЕНТА

05.18.04 – Технология мясных, молочных и рыбных продуктов и холодильных производств 05.18.07 – Биотехнология пищевых продуктов и биологических активных веществ Диссертация на соискание ученой степени кандидата технических наук

Научный руководитель: академик РАСХН, доктор технических наук, профессор Е.И. Титов Москва -

СОДЕРЖАНИЕ

ВВЕДЕНИЕ

ГЛАВА 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

1.1 Свойства и особенности коллагена

1.2 Роль препаратов на основе коллагена в жизнедеятельности человека

1.3 Аскорбиновая кислота и ее свойства

1.4 Способы консервирования биоматериалов

1.4.1 Конвективная сушка

1.4.2 СВЧ-сушка

1.4.3 Сублимационная сушка

Заключение по обзору литературы

ГЛАВА 2. ОРГАНИЗАЦИЯ ПОСТАНОВКИ ЭКСПЕРИМЕНТА И

МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЙ

2.1 Объекты исследований и схема постановки эксперимента.............. 2.2 Методы исследований

2.3 Способы обработки объектов исследований

ГЛАВА 3. СОЗДАНИЕ И ИЗУЧЕНИЕ СВОЙСТВ БИОЛОГИЧЕСКИ

АКТИВНОГО КОМПОЗИТА

3.1 Получение белкового продукта из свиных шкур

3.2 Получение и изучение свойств коллагенсодержащей матрицы...... 3.2.1 Получение коллагенсодержащей матрицы и ее основные свойства 3.2.2 Изучение влияния аскорбиновой кислоты на свойства коллагенсодержащей матрицы

3.2.3 Изучение влияния коптильного ароматизатора на свойства коллагенсодержащей матрицы

3.3 Изучение процесса комплексообразования коллагенсодержащей матрицы с аскорбиновой кислотой и таннирующим агентом............... 3.4 Изучение процесса комплексообразования белкового продукта из свиных шкур с аскорбиновой кислотой и таннирующим агентом.......

ГЛАВА 4. ВЛИЯНИЕ СПОСОБА КОНСЕРВИРОВАНИЯ НА




СВОЙСТВА БЕЛКОВОГО ПРОДУКТА ИЗ СВИНЫХ ШКУР И

БИОЛОГИЧЕСКИ АКТИВНОГО КОМПОЗИТА

4.1 Низкотемпературная сушка

4.2 Сублимационная сушка

4.2.1 Вакуумная сублимационная сушка

4.2.2 Совмещенная сублимационная сушка

4.3 Сверхвысокочастотная сушка

ГЛАВА 5. ВЛИЯНИЕ ДЛИТЕЛЬНОСТИ ХРАНЕНИЯ НА СВОЙСТВА

БЕЛКОВОГО ПРОДУКТА ИЗ СВИНЫХ ШКУР И БИОЛОГИЧЕСКИ

АКТИВНОГО КОМПОЗИТА

5.1 Изменение степени гидратации при хранении

5.2 Изменение химического состава и величины рН в процессе хранения

5.3 Влияние длительности хранения на потери аскорбиновой кислоты в биологически активном композите

5.4 Изменение функционально-технологических свойств при хранении

5.5 Изменение пероксидного числа жира БПШ и БАК в процессе хранения

ГЛАВА 6. РАЗРАБОТКА ТЕХНОЛОГИИ И КОМПЛЕКСНОЕ

ИССЛЕДОВАНИЕ МЯСНЫХ ПРОДУКТОВ С БИОЛОГИЧЕСКИ

АКТИВНЫМ КОМПОЗИТОМ

РЕЗУЛЬТАТЫ РАБОТЫ И ВЫВОДЫ

ПЕРЕЧЕНЬ ИСПОЛЬЗОВАННЫХ СОКРАЩЕНИЙ

СПИСОК ИСПОЛЬЗОВАННОЙ ЛИТЕРАТУРЫ

П Р И Л О Ж Е Н И Я

ВВЕДЕНИЕ

мясоперерабатывающей отрасли уделяется большое внимание поиску новых способов воздействия на вторичное сырье для его более эффективного использования в производстве высококачественных мясных продуктов.

(коллагенсодержащего сырья) позволяет решить многие вопросы мясного производства: компенсировать недостаток мышечных белков, увеличить выход готового продукта, снизить себестоимость готовой продукции (без уменьшения пищевой ценности) и стабилизировать ее качество при одновременном снижении расхода мясного сырья.

коллагенсодержащего сырья и отходов мясной промышленности является их модификация с целью получения белковых продуктов, обогащенных микронутриентами для дальнейшего использования в производстве продуктов питания, в частности, мясных. Теоретическим и практическим работам в этой области посвящены научные труды ряда ученых: О.О.

Баблояна, Н.Н. Липатова-мл., И.А. Рогова, Е.И.Титова, С.К. Апраксиной, Л.В. Антиповой, К. Кюна, А. Вейса и др.

Основы государственной политики Российской Федерации в области здорового питания населения на период до 2020 года, принятые Правительством РФ, предусматривают разработку технологий качественно новых безопасных пищевых продуктов общего и специального назначения, которые должны способствовать сохранению и укреплению здоровья, предупреждать заболевания, связанные с нарушениями в питании. Кроме дефицита белка значительная часть населения страны испытывает дефицит минорных нутриентов. В состав нативного мясного сырья входят различные витамины, которые в результате тепловой обработки в значительной степени разрушаются. Оставшиеся количества витаминов не могут удовлетворить в полной мере потребности организма. Так, потеря аскорбиновой кислоты может составлять 75%, поэтому дополнительное введение витамина С в состав мясных изделий и обеспечение его сохранности может способствовать снижению дефицита этого витамина в организме.





модифицированного коллагена с иммобилизированной на нем аскорбиновой кислотой может снизить потери этого витамина в процессе тепловой обработки и, соответственно, способствовать снижению его дефицита в питании человека, а также получению высококачественных продуктов при экономии мясного сырья. Поэтому обогащение мясных продуктов биологически активными веществами является приоритетным направлением.

Цель и задачи исследования. Целью работы является разработка технологии мясного продукта, обогащенного биологически активным композитом из модифицированного коллагенсодержащего сырья, аскорбиновой кислоты.

Достижение поставленной цели предусматривает выполнение следующих задач:

1. Разработать способ получения белкового продукта из свиных шкур, изучить его свойства; выделить из него коллагенсодержащую матрицу, изучить и подтвердить процесс иммобилизации аскорбиновой кислоты на модифицированном коллагене.

2. Изучить влияние термолабильного витамина и таннирующего агента на свойства белкового продукта из свиных шкур и обосновать допустимый уровень их введения для создания биологически активного композита на его основе.

3. Изучить влияние трех способов консервирования на свойства биологически активного композита и осуществить выбор перспективного на основании изучения свойств композита в процессе хранения.

использованием биологически активного композита и разработать их технологию; разработать проект технической документации на изделия колбасные вареные с использованием биологически активного композита и обосновать экономическую эффективность их производства.

Научная новизна работы Научно обоснованы и экспериментально подтверждены параметры модификации коллагенсодержащего сырья с целью получения белкового продукта из свиных шкур и изучены его свойства.

изоэлектрической точки коллагенсодержащей матрицы, выделенной из белкового продукта из свиных шкур, научно подтвержден процесс студнеобразования в результате формирования крупных фрагментов свидетельствует о возможности использования модифицированного коллагена в качестве структурообразователя в технологическом процессе производства мясных продуктов.

Методом дифференциальной сканирующей микрокалориметрии, установлено, что аскорбиновая кислота и коптильный ароматизатор иммобилизируются на пространственной сетке волокон модифицированного коллагена, что подтверждается энтальпией денатурационного перехода основной компоненты, равной 6,5 Дж/г, и температурой максимума пика – 42,5 °С.

На основании сравнительной оценки способов сушки биологически активного композита научно обоснована целесообразность использования сублимационной сушки для сохранения исходных свойств биологически активного композита при хранении.

белкового продукта из свиных шкур и коллагенсодержащей матрицы для иммобилизации биологически активных веществ.

Обоснован и экспериментально подтвержден допустимый уровень введения аскорбиновой кислоты (200 мг/100 г белка) и коптильного ароматизатора (0,08 мл/100 г) для создания биологически активного композита.

Установлено, что замена мясного сырья на адекватное количество биологически активного композита в рецептурах вареных колбас не ухудшает органолептические характеристики и пищевую ценность последних, одновременно повышая их функционально-технологические свойства, и снижает потери аскорбиновой кислоты в процессе тепловой обработки.

Доказано, что иммобилизация аскорбиновой кислоты на волокнах модифицированного коллагена способствует ее сохранению в мясном продукте в количестве до 72%.

Предложенное технологическое решение обеспечивает в результате сохранения в продукте аскорбиновой кислоты повышение его пищевой ценности и физиологического статуса человека, выражающегося в возможности потребления аскорбиновой кислоты в количестве 50% от суточной потребности.

Новизна технического решения, представленного в диссертационной работе, подтверждена патентом РФ №2478299 «Способ получения коллагенсодержащей матрицы для иммобилизации биологически активных веществ».

Разработан проект технической документации на изделия колбасные вареные с использованием биологически активного композита. В производственных условиях ЗАО «ВКЗ-М» (Москва) проведена промышленная апробация новых видов продуктов.

Разработанный биологически активный композит способствует увеличению экономической эффективности производства мясных продуктов за счет рационального использования сырья животного происхождения, которая составила 9,9 тыс. руб. на 1 тонну продукции.

Апробация работы. Основные положения работы и результаты исследований были представлены на следующих конкурсах и конференциях:

Студенческая конференция технологического факультета Московского государственного университета прикладной биотехнологии (Москва, г.); IX Международная научно-практическая конференция «Технологии и продукты здорового питания. Функциональные пищевые продукты»

(Москва, 2011 г.); IX, Х Международная научная конференция студентов и молодых ученых «Живые системы и биологическая безопасность населения»

(Москва, 2011, 2012 г.); VII Московский международный конгресс «Биотехнология: состояние и перспективы развития» (Москва, 2013 г.); Х Международная научно-практическая конференция «Техника и технология:

новые перспективы развития» (Москва, 2013 г.).

Результаты работы отмечены дипломом за научную работу по солюбилизированного коллагена, представленную на студенческой конференции технологического факультета Московского государственного университета прикладной биотехнологии (Москва, 2010 г.); грамотой за участие в IX международной конференции студентов и молодых ученых «Живые системы и биологическая безопасность населения» (Москва, 2011);

дипломом и медалью за научную работу по консервации биологически активного композита на основе модифицированного коллагена, представленную на конкурсе молодых ученых на лучшую научноисследовательскую работу в рамках VII Московского международного конгресса «Биотехнология: состояние и перспективы развития» (Москва, 2013); дипломом за доклад на Х Международной научно-практической конференции «Техника и технология: новые перспективы развития» (Москва, 2013 г.).

Структура и объем работы. Диссертационная работа состоит из введения, 6 глав, включающих литературный обзор, методы исследований и 4 главы, посвященных собственно экспериментальным исследованиям с обсуждением их результатов, выводов, списка литературы, содержащего источника отечественных и зарубежных авторов, и 5 приложений.

Работа изложена на 173 страницах машинописного текста, содержит 43 страницы приложений, 28 таблиц и 44 рисунка.

ГЛАВА 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

В настоящее время требуют решения проблемы, связанные с ограниченностью ресурсов животного белка. По последним данным ООН, более 800 миллионов человек на Земле постоянно недоедают, а треть населения Земли страдает от острого дефицита животного белка.

В настоящее время аграрный сектор экономики России оказался перед системным вызовом, предопределяющим необходимость обновления научноинформационной, технической, технологической базы АПК на качественно новой основе, перед необходимостью перехода к качественно новому инновационному типу развития.

Государственная программа развития АПК на период до 2020 года предусматривает более рациональное использование всех ресурсов.

Удельный вес сырья животного происхождения в себестоимости продукции использования. Рациональное использование вторичных ресурсов важно, т.к. позволяет в промышленных условиях решить проблему создания малои безотходных экологически безопасных технологий [91].

перерабатываются в пищевые и кормовые продукты [67].

Несмотря на положительные тенденции в питании населения, смертность от хронических болезней, развитие которых в значительной степени связано с алиментарным фактором, остается значительно выше, чем в большинстве европейских стран [18, 24, 124, 137, 141].

принципам здорового питания из-за потребления пищевых продуктов, содержащих большое количество жира животного происхождения и простых углеводов, недостатка в рационе овощей и фруктов, рыбы и морепродуктов, что приводит к росту избыточной массы тела и ожирению, распространенность которых за последние 8-9 лет возросла с 19 до процентов, увеличивая риск развития сахарного диабета, заболеваний сердечно-сосудистой системы и других заболеваний [66, 112, 124, 129].

Значительная часть работающего населения лишена возможности правильно питаться в рабочее время, особенно это касается малых и средних предприятий, что неблагоприятно сказывается на здоровье работающих.

Все это свидетельствует о необходимости развития программ, направленных на оптимизацию питания населения.

25 октября 2010 года Правительством РФ были приняты основы государственной политики в области здорового питания населения на период до 2020 года, которые предусматривают разработку технологий производства качественно новых безопасных пищевых продуктов общего и специального назначения, способствующих сохранению и укреплению здоровья, а также предупреждению заболеваний, связанных с нарушениями в питании [92].

Коллагеновые волокна найдены во всех видах соединительной ткани, они обеспечивают образование и поддержание общей физической и структурной целостности организма (ткани внутренней среды, опорные ткани); принимают участие в барьерной, репаративной, метаболической, терморегуляторной, рецепторной функциях [84, 144].

Наибольшие количества коллагена были обнаружены в дерме, сухожилиях, костях, хрящах, связках, фасциях; стенках сосудов, полых органах и кишечнике. Коллаген составляет 30% общей массы белков млекопитающих, причем 40% его находится в кожном покрове [77, 87].

Коллаген состоит из макромолекул, имеющих трехспиральную структуру, которые после биосинтеза в фибробластах спонтанно полимеризуются в фибриллы с характерной поперечной исчерченностью и далее участвуют в образовании нерастворимых волокон высокой прочности [76, 81, 82]. Он отличается от других белков опорных тканей специфическим аминокислотным составом, уникальным стереометрическим расположением полипептидных цепей, наличием «необычных» и поперечных связей, имеет сложнейшее многоуровневое строение.

Строение и аминокислотный состав коллагена. Коллаген – белок, составляющий основу соединительной ткани (сухожилия, кость, хрящ и т.п.) и обеспечивающий ее прочность. С помощью электронной микроскопии установлено, что коллагеновые волокна построены из фибрилл различного диаметра, имеющих поперечную исчерченность. В свою очередь фибриллы построены из макромолекул коллагена – тропоколлагена (молекулярная масса 360 000), состоящего из трех полипептидных цепей, образующих тройную спираль диаметром около 1,5 нм и длиной 300 нм. Каждая цепь состоит из 1000 аминокислот и имеет молекулярную массу 1200 [88, 89, 104, 105].

Структура макромолекулы стабилизируется водородными связями между пептидными группами соседних цепей. Особенности взаиморасположения молекул тропоколлагена, соединенных конец к концу и бок о бок, определяют характер строения фибрилл [76]. В параллельных нитях, образованных соединением тропоколлагена конец к концу, начало молекул смещено, что обуславливает наблюдаемую периодичность в строении фибрилл. Период поперечной исчерченности коллагеновых волокон 64—70 нм.

Ковалентные связи возникают между функциональными группами аминокислот, а также при участии углеводов. Ионные связи - между разноименно заряженными боковыми цепями, они устойчивы в отсутствии воды, в водной среде эти связи сильно ослабевают, а при температуре 60 С полностью исчезают. Ионные связи имеют большое значение в процессах набухания и сваривания коллагена [61].

В настоящее время описано 28 типов коллагена, которые кодируются более чем 40 генами. Они отличаются друг от друга по аминокислотной последовательности, а также по степени модификации - интенсивности гидроксилирования или гликозилирования. Общим для всех коллагенов является существование одного или более доменов, содержащих тройную спираль и присутствие их во внеклеточном матриксе. Более 90% всего коллагена высших организмов приходится на коллагены I, II,III и IV типов [82, 104].

Коллаген составляет в среднем 30% всех белков в теле животного. В шкуре находится почти 50% всего коллагена, содержащегося в теле животного [61, 63].

Аминокислотный состав коллагенов обычно характеризуется обязательным присутствием оксипролина - характерной аминокислотой для соединительной ткани и отсутствием триптофана, являющегося характерным для любой мышечной ткани [61-64, 126].

Коллагены кожных оболочек содержат в больших концентрациях пролин и оксипролин (около 20 % от суммы всех аминокислот), глицин и аланин (свыше 50 % от суммы всех аминокислотных остатков).

Ароматические, гетероциклические и серосодержащие аминокислоты практически отсутствуют или имеются в весьма малых количествах, объясняемых недостаточно высокой очисткой коллагена от других белков [81].

По количеству оксипролина можно рассчитать содержание коллагена в любом организме. Основной способ определения содержания коллагена предполагает определение оксипролина, характерного для этого белка, а затем пересчет на содержание коллагена, используя соответствующий коэффициент (7,46). Этим пользуются в биохимии для распознавания коллагена в различных тканях и органах, в пищевой промышленности — для обнаружения недопустимых отходов в мясе, в желатиновой промышленности — для контроля чистоты желатина, в кожевенном и меховом производствах — для установления типа отходов [56].

Изучение аминокислотного состава сырья по соотношению отдельных аминокислот позволяет оценивать содержание коллагена в данном сырье.

Взаимодействие коллагена с водой и электролитами. Коллаген в воде нерастворим, но набухает в ней (при умеренной температуре), поглощая около 200 г воды на 100 г сухого белка, из них около 70 г составляют гидратационную воду, причем 20 г связаны наиболее прочно. Часть гидратационной воды связывается полярными группами боковых цепей коллагена. Внедрение молекул воды по этим гидратационным центрам приводит к ослаблению связей между главными полипептидными цепями, удерживаемыми в структуре коллагенового волокна отчасти именно в результате взаимодействия боковых цепей. Однако эти связи полностью не исчезают, так как гидратированные группы остаются фиксированными друг относительно друга [107, 108].

При обводнении коллагена в чистой воде его полярные группы слабо ионизированы. В этих условиях его взаимодействие с водой в большей части обусловлено молекулярными силами. Одна из основных причин молекулярной гидратации коллагена — возникновение водородной связи между кислородом и азотом белка, с одной стороны, и диполем воды — с другой. Молекулярная гидратация коллагена ослабляет водородную связь, удерживающую коллагеновые цепи в трехмерной структуре коллагена.

При погружении гидратированного коллагена в воду происходит дополнительное поглощение воды при набухании коллагена. Толщина коллагеновых волокон возрастает в среднем на 25 %, тогда как длина увеличивается незначительно. Общий объем образца коллагена возрастает в 2...3 раза. Граница между гидратационной водой и водой набухания выражена нечетко [107, 108].

В результате ослабления связей между главными цепями в трехмерной структуре коллагена, вызванного внедрением в нее гидратационной воды и воды набухания, прочность коллагеновых волокон при обводнении уменьшается в 3...4 раза [107, 108]. При повышении температуры ослабленные связи вследствие увеличения подвижности полипептидных цепей начинают рваться. Таким образом, обводнение коллагеновых волокон способствует их расчленению на отдельные полипептидные цепи при последующем нагреве.

При повышении температуры до 60...65 °С обводненный коллаген мягких тканей сваривается. Температура сваривания коллагена, содержащегося в необработанном сырье, значительно выше. Значение сваривания коллагена в клеежелатиновом производстве в том, что оно предшествует образованию из коллагена желатинизирующих и клееобразующих веществ.

Чем ниже температура сваривания коллагена, тем быстрее и легче идет их образование. Ослабление и частичное нарушение связей между главными цепями в структуре коллагена, вызываемое обводнением и обработкой его кислотами и щелочами, снижает температуру сваривания [107, 108].

Более продолжительное нагревание обводненного коллагена сопровождается образованием глютина и продуктов его распада. Но лишь длительный нагрев при температуре 120 °С приводит к полному растворению. При этом образуются полидисперсные растворы самого различного состава [107, 108].

образующегося при обработке коллагена горячей водой, определяет основные свойства, качество и назначение этого продукта. Чем больше в его составе глютина, тем больше способность его растворов к застудневанию и тем больше прочность образующихся студней. Это объясняется большей длиной молекул глютина, легко образующих сетчатый каркас [107, 108].

Коллаген способен взаимодействовать с кислотами и щелочами.

Амфотерные свойства коллагена обусловлены тем, что часть боковых цепей в его молекуле заканчивается аминными или карбоксильными группами, заряд карбоксильных групп оказывается подавленным, так как образуется слабая кислота с небольшой степенью диссоциации. Аминогруппы, напротив, оказываются ионизированными. В присутствии сильного основания, наоборот, подавленными оказываются аминогруппы [25].

В присутствии воды, молекулы которой дипольные, в обоих случаях происходит взаимодействие диполей воды с заряженными группами в белковой структуре и ионами натрия и хлора. Это обусловливает дополнительную гидратацию коллагена. Коллагеновые волокна еще более утолщаются, а также в еще большей степени уменьшается прочность связи между цепями. В щелочной среде помимо этого в большей или меньшей степени разрываются водородные мостики между пептидными группами в структуре коллагена [86].

Как в кислой, так и в щелочной среде происходит неравномерное распределение ионов между коллагеновой структурой и этой средой вследствие фиксации одного из ионов белковой молекулой. В результате между коллагеном и жидкой фазой возникает разность осмотических давлений, которая обуславливает явление дополнительного набухания коллагенового волокна [86].

Таким образом, в кислой или щелочной среде коллаген обводняется в большей степени, чем в чистой воде. При этом расшатываются и частично разрываются связи между главными цепями в структуре коллагена, что способствует переходу коллагена в глютин, лежащему в основе производства желатина и клея из коллагена кости и соединительной ткани [86].

Наряду с этим кислоты и щелочи (в большей степени) вызывают и более глубокие изменения коллагена: разрыв солевых связей между главными цепями, разрыв пептидных связей в главных цепях, отщепление амидных групп радикалов глутаминовой и аспарагиновой кислот от боковых цепей с выделением аммиака. Эти изменения сопровождаются увеличением числа активных групп, так как имеют гидролитический характер. В связи с этим понижается изоэлектрическая точка коллагена. Гидролитические изменения коллагена лишь отчасти имеют положительное значение: разрыв солевых связей между главными цепями облегчает переход коллагена в глютин. Разрыв пептидных связей в главных цепях приводит к уменьшению их длины и, следовательно, к образованию слабо желатинизирующих продуктов [107].

способом полного нарушения надмолекулярной структуры коллагена является его растворение или солюбилизирование [29].

Полный переход тканей в растворенное состояние осуществляется при совмещении механических и химических процессов. Существуют два метода разрушения надмолекулярной структуры коллагена с сохранением строения и свойств тропоколлагена - метод ферментативной обработки и метод щелочно-солевой обработки.

надмолекулярную структуру белка таких ферментов, не вызывающих деструкцию тропоколлагена, а обеспечивающих омыление связей коллагена с углеводами. В результате прочность фибрилл и волокон резко падает, и последующее действие уксусной кислотой обеспечивает растворение коллагена [90, 133].

раствора такой соли, диффузия которой в ткань осложнена, так как осмотическое давление препятствует диспергированию коллагена и его полному щелочному гидролизу. Коллаген в щелочно-солевой раствор не переходит, а находится в коагулированном состоянии [61, 62]. Могут использоваться растворы гидроксида натрия, хлорида натрия, сульфата натрия [54, 104].

Реконструкция - полное нарушение первоначальной надмолекулярной структуры ткани при условии стабилизации молекулярного коллагена с одновременными стабилизацией и модифицированием.

Реконструированный коллаген менее стабилен, чем коллаген в гидротермической денатурации 40-50 °С, тогда как при нагревании нативного коллагена в воде до 40-50 °С, существенных изменений надмолекулярной структуры коллагена не происходит [50, 85, 106].

Следовательно, вопрос о стабилизации реконструированного коллагена имеет особое значение при его практическом применении в виде искусственных коллагеновых материалов (ИКМ). При реконструкции коллагена, возможно, его сочетание с различными веществами, придающими ИКМ необходимые свойства для практического использования [37, 110].

комплексообразующими свойствами [61, 145]. Реакционная способность коллагена по отношению к комплексообразованию обусловлена наличием комплексообразующих групп, природа и пространственное расположение которых объясняются его строением на молекулярном и надмолекулярном уровнях.

Это свойство коллагена может быть использовано в качестве одного из ряда способов его стабилизации и модифицирования, в особенности с катионами металлов, обладающими сильной бактерицидностью, а также и в сочетании с другими комплексообразующими веществами, которые будут влиять на строение комплексов и тем самым фиксировать и структурировать систему в целом. Эти комплексообразующие свойства коллагена приобретают особое значение в условиях совершенствования методов первичной обработки (консервирования) коллагенсодержащего сырья [145].

Метод иммобилизации должен быть несложным и проводимым в мягких условиях. Носитель должен связывать большое количество активного соединения и сохранять стабильность. Он должен также обладать хорошими механическими свойствами и иметь универсальную химическую природу.

Анализ вышеперечисленных свойств приводит к заключению, что коллаген является хорошим носителем минорных нутриентов. Прежде всего, это самый распространенный белок у высших позвоночных. Во-вторых, его многофункциональности. Наконец, коллаген может быть выделен из целого ряда биологических источников, восстановлен в его естественной микрофибриллярной конфигурации и из него возможно получать различные формы. Восстановленный материал сохраняет те же самые структурные свойства коллагена и также имеет ряд химических характеристик [145].

Метод иммобилизации является несложным и требует только бифункционально сшивающего агента. Кроме того, иммобилизация проходит при комнатной температуре и в водной среде. Поскольку коллаген является аминокислотных остатков, которые дают места для сильных кооперативных нековалентных взаимодействий между БАВ и носителем. Гидрофильная стабилизирующее воздействие на связанное БАВ.

К настоящему времени наиболее изучены комплексы коллагена с рядом лекарственных и биологически активных веществ: гепарином, антибиотиками, гормонами и др. [130].

Гепарин, как и другие кислые гликозаминогликаны, представляющие собой линейные полиэлектролиты с большим количеством электрически заряженных групп, легко вступает в комплексообразование с коллагеном [130]. При этом выделяется волокнистый осадок. Связь между белком и кислыми гликозаминогликанами, по мнению многих авторов, имеет ионный пролонгированный антикоагуляционный эффект связан с существованием достаточно прочного коллаген-гепаринового комплекса. После растворения в крови имеются агрегаты-молекулы коллаген-гепарина, которые функционируют достаточно активно до тех пор, пока полностью не деградирует белковая часть комплекса, после чего гепарин инактивируется обычным путем [130].

Важное значение имеют работы, посвященные взаимодействию коллагена с антибиотиками (мономицином, оксациллином, хлороцидом, эритромицином, тетрациклином). Коллаген не только пролонгирует действие Коллагенантибиотиковые комплексы используют в качестве пластического материала направленного действия, пригодного для создания сосудистых протезов, покрытий для трофических язв, пролежней и других ран кожи и т.д.

[57, 130].

В литературе имеются также сведения об иммобилизации ферментов на коллагене. Так, описан метод иммобилизации уреазы на порошках коллагена, сукцинированием [151].

Также известно взаимодействие коллагена с соединениями следующих металлов: Cr3+, Ni2+, Zn2+, Cu2+ и другими, что используется в кожевенном и меховом производствах. Они могут образовывать прочные комплексы с аминокислотами. Было установлена высокая кинетическая активность аминокарбоксильных групп коллагена по отношению к соединениям комплексонатам таких металлов [61]. В результате взаимодействия дубящих соединений хрома с коллагеном происходят необратимые изменения его свойств. Дубление (tanning, tannage) - взаимодействие дубящих веществ с функциональными группами межмолекулярных цепей коллагена с образованием устойчивых дополнительных поперечных связей (рис.1) [80].

Рисунок 1 - Скрепление молекул коллагена число неионизированных аминогрупп в коллагене незначительно [80, 82].

Параллельно образуются ионные связи между ионизированными группами коллагена и комплексными ионами противоположного заряда, а также водородные связи. Связывание дубильных веществ ускоряется с повышением рН, температуры, концентрации дубителя [30, 72].

В результате дубления повышается температура сваривания коллагена, уменьшается склеиваемость элементов его микроструктуры, возрастает устойчивость дермы к действию ферментов и гидролизующих агентов, уменьшаются набухание в воде и усадка при сушке, увеличивается прочность при растяжении в обводненном состоянии, уменьшается смачиваемость, повышается термостойкость, повышается пористость, повышается формоустойчивость, повышается химическая стойкость [80, 82].

Современная теория дубления рассматривает дубление как процесс, состоящий из ряда физико-химических явлений и протекающий в две стадии.

Первая стадия — диффузия дубителя в толщину голья, вторая — взаимодействие дубителя с молекулами коллагена. При этом оба процесса происходят одновременно [127].

Дубящие вещества классифицируются по двум группам:

1. Органические (танниды, альдегиды, жиры).

Минеральные (титановые, хромовые, циркониевые и алюминиевые соединения).

Из альдегидов для дубления применяют формальдегид и глутаровый альдегид. Эти вещества формируют очень сильные связи со смежными группами молекул коллагена и полимеризируются при щелочных условиях.

Они создают большие молекулы, которые связывают цепи протеина [139].

К минеральным дубильным веществам относятся соединения Cr, Al, Fe, Zr, Ti и др. Дубящее действие определяется способностью иона металла образовывать стабильные комплексы, содержащие не менее двух атомов, с функциональными группами коллагена.

Основой для изготовления коптильных препаратов (жидкостей) служат конденсаты, получаемые обычно улавливанием компонентов дыма водой.

Такого рода водные растворы подвергают затем различной обработке (отгон низколетучих компонентов, нейтрализация избытка кислот, удаление нежелательных ингредиентов дыма селективным экстрагированием или используя адсорбенты и т.п.), получая в итоге коптильную жидкость (водные растворы) или препарат (вязкая жидкость, порошок) с достаточно удовлетворительными в первую очередь органолептическими свойствами [107].

колбасных изделий и, как правило, содержат набор компонентов, бактерицидными (разнообразные фенолы и кислоты, в том числе бензойная и салициловая) [107].

Использование коптильных препаратов имеет ряд преимуществ по сравнению с копчением дымом: в изделие не попадают вредные вещества из дыма, можно точно дозировать препарат и др. В настоящее время отечественная промышленность выпускает коптильные препараты:

ВНИИМП, ВНИИМП-1, «Вахтоль-6», а также «Жидкий дым», ароматизатор коптильный «Аромарос-М» [107].

Таким образом, представленные данные, позволяют говорить о возможности комплексообразования сложных белков соединительной ткани с соединениями различной природы. Однако мало изучена проблема создания пищевых композитов с учетом этих закономерностей.

1.2 Роль препаратов на основе коллагена в жизнедеятельности В настоящее время существует немало способов воздействия на коллагенсодержащее сырье и получение коллагеновых препаратов для использования в пищевой, кожевенной промышленности, медицине и др. [3, 6-11, 14-16, 22-23, 35-36, 70, 101, 128, 135-136, 152].

Известен способ получения полифункционального коллагенового препарата, схема получения которого представлена на рисунке 2. Данный способ технологичен, он не требует специального дорогостоящего оборудования, так как не предусматривает двоения шкур и щепления дермы, согласно изобретению необходимо и достаточно грубое измельчение сырья на дезинтеграторе типа куттера и мясорубки. Способ универсален с той коллагенсодержащего сырья и предусматривает его комплексную переработку. Исходным сырьем могут служить обезволошенные золеные и незоленые шкуры или обрезь шкур убойных сельскохозяйственных животных, кожа сельскохозяйственной птицы, очищенная от чешуи кожа, кости и плавники промысловых рыб, мягкие соединительные ткани типа сухожилий, хрящей, артерий и вен и т.п. [94]. Перечисленное сырье рыбоперерабатывающей, а также кожевенной отраслей промышленности.

Механическая очистка CNaCL=0,3 %, t=4-23 С CNaOH=5-7 %, t=4-23 С Обработка раствором Рисунок 2 - Схема получения коллагенового препарата Полученная влажная коллагеновая дисперсия с содержанием 8-16% сухих веществ обладает полноценным комплексом функциональных свойств, благодаря чему может быть использована в качестве функциональной добавки в пищевой и фармацевтической продукции [94].

В МГУПБ был разработан способ производства белковых препаратов из субпродуктов II категории. Измельченные коллагенсодержащие субпродукты II категории обрабатывают щелочно-солевым раствором с концентрацией щелочи 10-100 г/дм3 и соли 50-200 г/дм3. Далее следует нейтрализация сырья соляной кислотой до pH 5,5-6,0 и повторная промывка хлоридом натрия концентрацией 50 - 200 г/дм3. Получаемые таким образом белковые препараты из субпродуктов по своим структурно-механическим свойствам приближаются к мясу. Предлагаемый способ позволяет получить белковый препарат из коллагенсодержащих субпродуктов II категории, который при добавлении его в колбасные фарши, подвергаемые тепловой обработке, увеличивает влагосвязывающую способность готового изделия, улучшает биологические и структурно-механические свойства. Свойства белкового препарата из рубца по сравнению с белковым стабилизатором из рубца значительно улучшены. Использование предусматривает введение его в мясное сырье непосредственно при приготовлении колбасных фаршей [99].

Вайнерман Е. С., Курская Е.А., Кулакова В. К., Подорожко Е.А.

разработали способ получения пористого коллагенового материала, который относится к технологии полимеров, в частности к разработке способа получения пористого материала на основе белков животного происхождения (коллагена), и может найти применение в медицинской, пищевой и легкой отраслях промышленности [95]. Сущность изобретения: осуществляют выделение коллагена в виде водной дисперсии волокон длиной 2-4 мм и диаметром 0,06-0,26 мм, криоструктурируют дисперсию в кислой или щелочной среде, проводят дубление после криоструктурирования, а обработку пластифицирующим компонентом - перед криоструктурированием или после дубления. Разработанный способ получения пористых коллагеновых материалов отличается сравнительной простотой выделения коллагеновых волокон из золеного коллагенсодержащего сырья и позволяет получать коллагеновые материалы без использования сшивающих агентов на стадии криоструктирования, что особенно интересно, поскольку при этом материалы обладают широким диапазоном физико-механических свойств: от типично губчатых до мелкопористых кожеподобных, различающихся размерами пор, величиной влагопоглощения и объемной усадки при высушивании на воздухе [95].

Сапожникова А.И., Каспарьянц С.А., Белевцова Д.В. изобрели способ получения коллазоля (рис.3), относящийся к способам переработки коллагенсодержащих отходов для получения коллагеновых растворов, используемых в ветеринарии, медицине, фармацевтической и косметической промышленности. Способ позволяет усовершенствовать технологию получения коллагенового золя и повысить его качество [96].

о сырья до размера Нейтрализация 0,1 н Промывка проточной В мясной отрасли предложена технологическая схема комплексной переработки субпродуктов II категории с получением белкового концентрата, который может использоваться в качестве заменителя мясного сырья при производстве вареных колбас. Технологическая схема разработана на основе применения экологически чистых биотехнологических способов обработки сырья с использованием высококачественных ферментных препаратов специфического действия для его направленной модификации и получения продукта с заданными потребительскими свойствами [51].

Существует способ получения закусочного продукта из свиных шкурок типа чипсов, разработанный ООО «Ингредиент». Способ предусматривает инспекцию, зачистку шкурок от мышечной ткани, загрязнений, щетины, варку с добавлением специй, нарезку на кусочки, сушку воздухом, охлаждение, обжаривание для «взрывания», охлаждение и упаковку. Сушку осуществляют в два этапа: на первом сушат воздухом при температуре 60С до влажности 15-25%, а на втором этапе проводят микроволновую сушку при температуре 60-140°С или микроволново-вакуумную сушку при давлении 50-60 мм рт.ст. и температуре 40-80°С до влажности 6-8%.

Обжаривание можно осуществлять микроволновым излучением при давлении 600-650 мм рт.ст или микроволновым излучением до конечной влажности 3-6% соответственно. В процессе микроволновой или микроволновой вакуумной сушки можно вводить в аппарат «жидкий дым» в количестве 1-5% от массы высушиваемого продукта или коптить свиные шкурки перед обжаркой. Изобретение обеспечивает увеличение равномерности процесса сушки, что приводит к повышению качества готового продукта [98].

Во ВНИИМП им. В.М. Горбатова проведены исследования по использованию в вареных колбасах смеси субпродуктов (губ, сычуга, рубца, селезенки, пищевода, легких) в виде пасты в количестве 20 и 25%. По химическому составу эти смеси приближаются к жилованной говядине и содержат 15,5-18% белка, 6-8% жира и до 78% влаги. Установлено что колбаса содержит полный набор незаменимых аминокислот, имеет высокие пищевую ценность, выход и органолептические показатели [51].

На предприятиях мясной промышленности также изготовляют вареные, полукопченые мясные продукты с использованием белковых стабилизаторов, полученных на основе субпродуктов [21, 27, 28, 33, 55, 100, 134, 142].

растительного белкового сырья позволило разработать формованные изделия «Мозаика» и "Волжское", которые отличаются неординарными органолептическими показателями, наличием выраженной сочности и монолитности, улучшенным аминокислотным составом. Данная продукция соответствует требованиям, предъявляемым к этим изделиям, при этом имеет улучшенные структурно-механические свойства, повышенный выход, наличие пищевых волокон (соединительная ткань).

Известным направлением использования свиной шкурки, жилок и сухожилий, получаемых при обвалке и жиловке свинины, является приготовление белкового стабилизатора, применяемого в производстве вареных и ливерных колбас, в количестве 10 % от массы основного сырья с целью повышения влагоудерживающей способности и выхода продукции. В гидротермического распада к набуханию, что в известной мере компенсирует резкое уменьшение влагоудерживающей способности белков мышечной ткани, входящих в состав саркоплазмы и миофибрилл, из-за их денатурации при тепловой обработке [51].

С применением коллагена в качестве аналога пищевого волокна, в отечественной промышленности стало возможным рациональное использование сырья, когда доля коллагенсодержащих тканей, вводимых в рецептуру без снижения качественных показателей и с увеличением биологической ценности продукта при целенаправленной термической обработки, достигает 25-30% [75, 122, 123, 125, 132].

Известен способ получения препарата желирующего коллагена, который после ряда воздействий на исходное сырье, позволяет исключить желатин из рецептуры ветчинных пастеризованных консервов. Для этой цели могут найти применение отходы производства (свиная шкурка, хрящи).

Препарат, более чем на 80 % переходит в желеобразное состояние, остальное количество нерастворившегося коллагена не ощущается и не ухудшает качество консервов [58].

Специалистами ВНИИМП им. В. М. Горбатова показана практическая возможность использования коллагенсодержащих отходов мясной промышленности для производства искусственной оболочки для сосисок, приближающейся по комплексу показателей к натуральной оболочке из бараньих черев.

Также во ВНИИМП им. В.М. Горбатова был разработан белковый непосредственно на поверхности мясопродукта, позволяющий сохранять качество и уменьшать усушку в процессе хранения.

Использование в мясной промышленности коллагена в молекулярнодиспергированном состоянии возможно в качестве основы для получения пищевых съедобных покрытий мясных продуктов и колбас и для изготовления сосисочных оболочек. Использование таких покрытий не влияет на качество мясных продуктов, а по органолептическим показателям они имеют более высокие оценки по сравнению с контрольными образцами.

Кроме того, средний выход продукта увеличивается на 3 %, а масса покрытия составляла только 0,2 %. Эти данные говорят о возможности эффективного решения проблем рационального применения белоксодержащих ресурсов животного происхождения в пищевых целях [19, 69, 120].

Переработка коллагенсодержащего сырья в желатин позволяет получить значительную прибыль. Использование мездры шкур животных на клей нерентабельно, поскольку выход клея составляет всего 2- 4 % от перерабатываемой белковой массы. В связи с этим мясокомбинаты и кожевенные предприятия зачастую вынуждены вывозить мездру в отвалы [13, 119].

В настоящее время ряд отечественных кожевенных заводов поставляют гольевой спилок шкур крупного рогатого скота для производства белковой колбасной оболочки [53]. Крупные предприятия по поставкам гольевого спилка расположены в городах Курск, Вознесенск и др. Для рационального использования этого вида отходов Центральным научно-исследовательским институтом кожевенно-обувной промышленности (ЦНИИКП) разработана и утверждена инструкция по получению и консервированию гольевого спилка шкур крупного рогатого скота для производства белковой колбасной оболочки.

Широко распространены изделия кулинарной готовности с использованием коллагенсодержащего сырья за рубежом. В Великобритании разработана технология производства мясного хлеба, в состав которого входят 20% рубца, а также свинина, соевый изолят, специи, посолочная смесь. Во Франции, популярны мясные изделия из субпродуктов с добавлением жира в оболочке из свиного желудка [51].

В США запатентована рецептура пастообразной смеси, состоящей из субпродуктов, структурированных белков, соли, пряностей [51].

Во Франции производят ароматизированные травами субпродуктовые колбаски с зеленым перцем, грибами, яблоками.

Известны работы отечественных и зарубежных авторов, в которых показана возможность переработки коллагенсодержащего сырья на корма для сельскохозяйственных животных, с целью получения удобрений, для использования в кожевенной промышленности [39, 60, 131].

Еще одним, широко развивающимся в настоящее время, направлением использования коллагенсодержащего сырья является применение материалов, полученных из них, в медицине и ветеринарии. Применение коллагеновых препаратов в медицинской и ветеринарной практике основано на их биологической близости к тканям животного организма. Коллаген – перспективное, эффективное вспомогательное вещество в технологии лекарственных форм, обладающее рядом ценных свойств (пролонгатор, стимулятор регенерации тканей) [31, 32, 114, 138].

Медицинская промышленность ряда стран выпускает коллагеновые препараты разного назначения. В частности, ученые Румынии получили коллагеновые препараты для лечения ожогов, гидролизат для косметики, а также текстильные сосудистые протезы с пропиткой из коллагена.

В медицинской практике используются продукты растворения коллагена в виде волокон, пленок, губок, нитей, труб, шовного материала в пластической хирургии для лечения ран, ожогов, трофических язв, порошков и мазей [57, 130].

Впервые в нашей стране разработаны интраокулярные коллагеновые пленки с гентамицина сульфатом. Пленки предназначены для введения в переднюю камеру глаза при плановых хирургических вмешательствах.

Разработка препарата “Витукол”, представляющий собой 0,3% раствор коллагена на 5% водном растворе витамина U, позволила применять коллаген для лечения язв желудка.

Коллагеновые препараты обладают целым рядом свойств таких как:

высокая сорбционная емкость, способность лизировать под действием тканевых ферментов, являющихся предпосылкой для использования продуктов растворения коллагена в качестве сорбента и микроносителя (как для культивирования различных видов клеток, так и получения, извлечения различных белков, в частности фибронектина из плазмы крови животного и человека) [34, 78]. В сосудистой пластике, в клинике, апробированы комбинированные сосудистые протезы для пластики артерий и вен, состоящие из синтетического каркаса и биологического компонента – коллагена. Коллаген-гепариновые сосудистые протезы с антикоагулянтными свойствами применяются для пластики вен. В пластической хирургии развивается новое направление коллагенопластика. Выпускают препараты из коллагена, предназначенные для послеоперационного лечения рубцов и шрамов, особенно в области лица. Сообщается об использовании коллагена для пластики клапанов, трахеи, мочевого пузыря, закрытия дефектов кожи, печени, селезенки, кости, твердой мозговой оболочки [130].

высушивают, получая СПРК (сухие препараты растворов коллагена) путем сублимационной сушки или сушкой распылением, или свободным высыханием на воздухе, а также сушкой СВЧ. При этом уменьшается объем и увеличивается срок хранения препаратов. СПРК можно использовать для получения искусственной кожи для закрытия язв и послеожоговых ран; в качестве основы для приготовления мазеобразных лекарств; доказана принципиальная возможность применения их для диагностики предтромбических состояний. На основе СПРК возможно создание препаратов направленного действия, а также носителей для иммобилизации ферментов. В таком виде они могут применяться для лечения тромбозов, инфаркта миокарда, пневмонии, при операциях на поджелудочной железе и в пищевой промышленности, например, для получения иммобилизованной глюкозоизомеразы, используемой при производстве глюкозо-фруктозного сиропа из крахмала [130].

В хирургической практике используют коллаген в комплексе с различными лекарственными препаратами. Примером может служить коллагеновая трубка – метуракол, который является эффективным средством для лечения больных с гнойными ранами и трофическими язвами и не вызывающая побочных явлений и аллергических реакций.

витаминный препарат на коллагене, который служит для профилактики нарушения обмена веществ и, в частности функциональных нарушений печени. Так же показано, что этот препарат имеет более выраженный противострессовый эффект, чем водный раствор витаминов того же состава [59].

Сотрудниками кафедры товароведения МГАВМиБ проведена работа по изготовлению, лабораторно-экспериментальной оценке и клинической проверке целесообразности использования коллагеновой пленки для лечения глазных болезней сельскохозяйственных животных. А также разработана методика получения препаратов для лечения ожогов.

Так как основным компонентом кож является коллаген I-типа, то разработки по использованию кожевенных отходов в медицине, косметологии направлены на коллаген именно этого типа, поскольку он обладает важными свойствами: биосовместимостью и биоразлагаемостью.

Для применения в косметологии важную роль играет также способность коллагена удерживать влагу в коже.

Сообщается о многолетних исследованиях, проведенных фирмой Fa Grunan по применению гидролизата коллагена в косметике, получении холста из дисперсии коллагеновых волокон. Для этого золеный бахтармяный спилок бычины измельчали и подвергали интенсивному кислотному набуханию с последующей гомогенизацией и получением раствора с сухим остатком 1,8%. Этот прозрачный квазираствор выливали в чаши глубиной см и сушили замораживанием. Высушенную белую пену разрезали на много слоев и применяли в качестве лицевой маски при косметической обработке.

Таким образом, показано, что коллагенсодержащее сырье можно использовать в сельском хозяйстве, кожевенной промышленности, медицине, косметологии, ветеринарии, Использование коллагенсодержащего сырья в пищевой промышленности способствует решению экологических задач, расширению ассортимента продуктов питания и улучшению их качества.

человека, которое необходимо для нормального функционирования соединительной и костной ткани; выполняет биологические функции восстановителя и кофермента некоторых метаболических процессов, является антиоксидантом. Аскорбиновая кислота в химическом отношении представляет собой 2,3-дегидро-L-трео-гексано-1,4-лактон. Аскорбиновая кислота не располагает свободной карбоксильной группой, а является лактоном. Ее кислотные свойства определяются высокой склонностью к диссоциации протонов ОН-групп у 3-го и 2-го углеродных атомов. Благодаря наличию двух асимметрических атомов углерода (в положениях 4 и 5), аскорбиновая кислота может существовать в виде четырех оптических изомеров и двух рациматов. Биологически активен только один из изомеров — L-аскорбиновая кислота, который называют витамином C [124].

В кристаллическом виде L-аскорбиновая кислота представляет собой белые кристаллы моноклинической системы с температурой плавления °С, хорошо растворимые в воде (22,4 % при 20 °С), хуже - в спирте (4,6 % при 20 °С), практически нерастворимые в эфире, хлороформе, бензоле и других органических растворителях [83].

Впервые в чистом виде витамин С был выделен в 1928 году, а в году было доказано, что именно отсутствие аскорбиновой кислоты в пище человека вызывает цингу. Вскоре после этого было установлено его химическое строение (рис. 4).

Рисунок 4 - Аскорбиновая кислота и продукт ее окисления – Аскорбиновая кислота легко всасывается в тонком кишечнике и выводится из организма преимущественно с мочой. Окисление аскорбиновой кислоты в дегидроаскорбиновую может происходить как неферментативно, так и с участием ферментных систем.

стимулирующее иммунную систему средство при различных болезнях (простудные, онкологические и т. д.), а также профилактически при недостаточном поступлении с пищей, например, в зимне-весенний период.

Препарат является мощным антиоксидантом, нормализует окислительновосстановительные процессы [109, 118].

промышленности в качестве антиоксидантов (Е300 — E305), предотвращающего окисление продукта [107].

Биологическая роль аскорбиновой кислоты заключается в образовании коллагена, серотонина из триптофана, образовании катехоламинов, синтезе кортикостероидов. Аскорбиновая кислота также участвует в превращении холестерина в желчные кислоты. Аскорбиновая кислота восстанавливает убихинон и витамин Е, стимулирует синтез интерферона, следовательно, участвует в иммуномодулировании; переводит трёхвалентное железо в двухвалентное, тем самым способствует его всасыванию; тормозит гликозилирование гемоглобина, тормозит превращение глюкозы в сорбит.

Витамин С необходим для детоксикации в гепатоцитах при участии цитохрома P450. Витамин С сам нейтрализует супероксид-анион радикал до перекиси водорода.

Недостаточность витамина С на ранних стадиях проявляется общей усталостью, слабостью, апатией, снижением аппетита, устойчивости к инфекционным заболеваниям, повышенной проницаемостью и ломкостью кровеносных капилляров, что находит свое выражение в отечности, болезненности и кровоточивости десен, появлении на коже множественных точечных кровоизлияний (петехий). Наблюдается также сухость кожи и фолликулярный гиперкератоз.

Главнейшей причиной дефицита витамина С у человека является его недостаточное поступление с пищей. Основным источником этого витамина служат овощи и фрукты. Его много в плодах шиповника (до 150 мг/100 г), черной смородины (70-400 мг/100 г), лимонах (40-50 мг/100 г) и во многих других продуктах. Аскорбиновая кислота практически отсутствует в пищевых жирах, злаковых и мясных продуктах, за исключением печени, в которой содержание аскорбиновой кислоты составляет 20-30 мг/100 г.

Рекомендуемая Институтом питания РАМН величина суточного потребления аскорбиновой кислоты составляет 60-100 мг, верхний допустимый уровень – 700 мг [109, 118].

По данным Института питания РАМН недостаток витамина С выявляется у 80-90% обследованных людей при уровне дефицита (по отношению к норме) 50-80%.

Аскорбиновую кислоту в технологии мясных продуктов используют для ускорения образования окраски мясопродуктов, улучшения внешнего вида и устойчивости цвета при хранении, также она способствует улучшению вкуса и аромата колбасных изделий.

Перед использованием ее предварительно нейтрализуют карбонатом натрия (NaHCO 3 ), в результате чего образуется аскорбинат натрия. На 1 л 3%-ного водного раствора аскорбиновой кислоты добавляют 16 г питьевой соды (NaHCO 3 ). Нейтрализацию проводят не менее чем за 30 мин до введения раствора в фарш. Величина рН раствора должна быть не более 7,0.

Аскорбиновую кислоту можно использовать и без предварительной нейтрализации. Растворять аскорбиновую кислоту следует в воде температурой 20…25 С [107].

При изготовлении колбас аскорбиновую кислоту или ее натриевую соль вводят в виде 3%-ного раствора в количестве 0,03% массы сырья.

Добавляют раствор аскорбиновой кислоты и ее соли за 2-3 мин до конца куттерования или перемешивания фарша, в зависимости от того, какой процесс является последним при приготовлении фарша. Для колбас, в рецептуре которых преобладает свинина или белковые препараты (белковожировые эмульсии), содержание аскорбиновой кислоты и ее соли может быть повышено до 0,05%. Лучший эффект окраски вареных колбасных изделий достигается при совместном применении аскорбиновой кислоты, ее соли и препарата гемоглобина [107].

Аскорбиновая кислота, содержащаяся в пищевых продуктах, легко разрушается при высокой температуре. Известно, что тепловая обработка вызывает существенные потери витамина С (до 75% от исходного содержания) [2].

1.4 Способы консервирования биоматериалов В настоящее время существует проблема сохранности качества получаемого сырья и продуктов, что способствует разработке различных способов их консервирования. При выборе способа консервирования мяса и мясных продуктов очень важно, чтобы воздействие на характеристики консервируемых продуктов, в т.ч. функционально-технологические, было минимально. В связи с этим наиболее перспективными являются СВЧ-сушка, сублимационная сушка и низкотемпературная воздушная сушка, т.к. при этих способах устраняется несвязанная влага, являющаяся главным фактором микробиальной порчи пищевых продуктов. Воздействие на структуру и характеристики сырья при этих способах обработки являются минимальным, а сроки хранения достаточно продолжительны [1, 38, 74].

Конвективная сушка (воздушная сушка) продуктов является одним из наиболее распространённых способов сушки. Развитие подобного В промышленных масштабах осуществляется сушка овощей, фруктов, мяса, рыбы и других продуктов. Технологические особенности данного процесса позволяют сохранить свойства исходного сырья [74].

Для получения сушёных фруктов, овощей, мяса, лекарственных трав, Передача тепла продукту при воздушной сушке осуществляется с помощью нагретого сушильного агента. Обычно это воздух или перегретый пар. Также могут применяться инертные газы, топочные газы или иные носители тепла.

Температура сушильного агента выше температуры высушиваемого продукта. Тепловая энергия передаётся объекту сушки. При этом из него испаряется вода. Её пары уносятся сушильным агентом. В воздушной сушке выделяют [38]:

- конвективную сушку в тонком слое. Для этого туннельные, камерные, петлевые, шахтные, ленточные, турбинные и валковые сушильные установки;

- конвективную сушку с сопловым обдувом;

- конвективную сушку в полувзвешенном и взвешенном состоянии. В этом случае используют барабанные сушилки, сушилки с кипящим слоем, пневматические трубы-сушилки, сушилки с вихревым потоком, распылительные сушилки.

Все установки для сушки продуктов конвективным методом имеют общие принципы работы и довольно простую конструкцию. Удельные затраты энергии этого оборудования довольно высоки. Они могут составлять от 1,6 до 2,5 кВт·ч/кг. Такое энергопотребление усугубляется ещё и тем, что в процессе сушки имеются потери тепла вследствие нагрева самой установки и окружающей среды. Среди недостатков сушки можно выделить и то, что влага испаряется только с поверхности высушиваемого продукта. В результате на этой поверхности образуется плёнка, затрудняющая теплообмен, и продукт теряет цвет, вкус; аромат его изменяется, а степень восстановления снижается [38].

Для воздушной сушки характерны высокая температура и значительная продолжительность. В результате могут начаться окислительные процессы, снижающие содержание витаминов и других полезных веществ в готовом продукте, а также не уничтожается полностью первичная микрофлора.

конструкцию и сравнительно невысокую стоимость. Однако энергетическая энергоносителя [38].

производстве огромного количества пищевых продуктов: это детское, диетическое и спортивное питание; продукты быстрого приготовления;

пищевые концентраты, соусы, приправы и специи. Микроволновое оборудование широко применяется для быстрой сушки и консервирования овощей, фруктов, зелени, мяса, рыбы, зерна, молока и других продуктов, а также для получения натуральных пищевых красителей.

хлебопекарном, мясном, молочном и кондитерском производствах, при изготовлении мясных, рыбных и овощных консервов, а также различных напитков. Натуральные сушеные ингредиенты, приготовленные методом микроволновой сушки, используются для обогащения продуктов витаминами и микро- и макроэлементами, придания им более интенсивного цвета, вкуса и аромата без применения химических добавок и красителей [38].

Технология СВЧ-сушки продуктов не имеет аналогов в мире. С помощью микроволнового излучения решаются многие серьезные задачи не только пищевой, но и легкой, химической и деревообрабатывающей растениеводства [74].

Сверхвысокочастотное излучение, образуемое в микроволновой печи, - это электромагнитные волны с частотой колебаний, варьирующей от МГц до 30 ГГц, то есть длина волны варьирует от 1 мм до 1 м. Физические свойства СВЧ схожи со свойствами прочих видов электромагнитного излучения (радиоволны, свет, тепловое, ультрафиолетовое, гамма- и рентгеновское излучение). Микроволновое (СВЧ) излучение намного эффективнее преобразует электромагнитную энергию в тепло [74].

СВЧ-сушка обладает рядом преимуществ по сравнению с прочими методами сушки продуктов. Ее особенности позволяют проводить объёмный нагрев – тепло проникает в продукт не через его поверхность, а сразу появляется во всём его объёме. Кроме того, температура внутри продукта немного выше, чем на его поверхности, в силу того, что поверхность быстро охлаждается, за счёт испарения влаги. В результате этого, а также под воздействием давления пара, жидкость из центра продукта направляется к поверхности [38].

В настоящее время метод СВЧ-сушки является неотъемлемой частью многих технологических процессов. Заключается он в интенсивном воздействии на продукт или иной материал электромагнитного излучения сверхвысокой частоты - СВЧ. Уникальность метода состоит в том, что при воздействии СВЧ-излучения разогревается одновременно весь объем продукта, а не только его поверхность, поэтому при сушке микроволновым методом происходит не только удаление влаги из продукта, но и выравнивается влажность по всему объему. Простота использования микроволнового оборудования позволяет существенно сократить и удешевить технологический процесс сушки, что, в свою очередь, снижает себестоимость готового продукта [38, 74].

Другое немаловажное преимущество этого метода сушки - низкая температура и небольшая продолжительность процесса для получения обезвоженного продукта. Это ценное свойство СВЧ-сушки эффективно используется при обработке продуктов, позволяя сохранять максимальное количество витаминов и других полезных веществ. Кроме того, СВЧ излучение способно уничтожать вредные микроорганизмы, содержащиеся в продукте, такие, как кишечная палочка, стафилококк и прочие. Это связано с тем, что температура внутри продукта возрастает в ускоренном темпе, что приводит к диэлектрическому нагреву белков микроорганизмов. Под воздействием высокой температуры микроорганизмы погибают, происходит своеобразная стерилизация продукта [38, 74].

На сегодняшний день сублимационная сушка представляет собой один из самых совершенных методов консервирования. Он позволяет сохранять высокие вкусовые качества и питательную ценность пищевых продуктов продолжительное время (до 5 лет) при нерегулированных температурах (от минус 50 до +50°С) [116].

Известно, что традиционные методы консервирования (тепловая сушка, стерилизация, копчение и т.д.) мясных продуктов приводят к сублимационной сушки, сочетающей два процесса – замораживание и сушку, законсервированные другими методами [65].

применение как в лабораторных так и в промышленных масштабах в кровезаменителей, биологических препаратов, сывороток, микробных культур, антибиотиков, гормональных препаратов и др.), в химии (производство биологических удобрений, ряда полимеров и других термолабильных материалов) и в пищевой промышленности.

Сублимационной сушкой называют удаление влаги из замороженных материалов путем возгонки (сублимации) льда, т.е. в результате непосредственного перехода льда в пар, минуя жидкую фазу. Замораживание продукта может проводиться предварительно в морозильных камерах, а процесс обезвоживания осуществляется при давлении ниже давления тройной точки воды (сублимационная сушка) [117].

Обязательным условием при подготовке материалов к сублимационной сушке является их предварительное замораживание. Учитывая, что биоматериалы содержат от 60 до 95% воды, которая является растворителем, обусловливающим течение диффузионных процессов, а также химических и биохимических реакций, изменение ее фазового состояния (замораживание) оказывается главным фактором торможения этих процессов. Образование кристаллов льда (кристаллизация) сопровождается выделением значительного количества энергии (около 335 кДж/кг) [5].

сублимационной камере, после этого начинают понижать общее давление в системе с помощью вакуумных насосов. При достижении в камере заданных режимных параметров к продукту необходимо подводить теплоту, требуемую для сублимации замороженной влаги (примерно 700 ккал/ч удаленного льда). При этом температура продукта должна оставаться постоянной, в противном случае ее повышение может вызвать повышение давления в камере, подтаивание продукта, что приведет к необратимой потере его качества [5].

Основным фактором подвода энергии (теплоты) в зону сублимации является передача теплоты теплопроводностью через замороженный или (и) осушенный слои материала.

Для получения высококачественного продукта сублимационной сушки необходимо удалить 75—90% влаги при отрицательной температуре в центральной зоне материала фазовым переходом «лед—пар». Оставшаяся часть наиболее прочно связанной влаги удаляется при положительных температурах продукта. Начиная с температуры замороженного продукта желательно привести ее к возможно большему значению, однако ни в коем случае нельзя достигнуть температуры эвтектического плавления, любое превышение которой приведет необратимо к плавлению и денатурации продукта [116].

В период сублимации температура пищевых продуктов в центре слоя находится в пределах от минус 10 до минус 30°С. Для лекарственных препаратов требуется более низкие температуры сублимации, как правило, от минус 35 до минус 45 °С. Для широкого ассортимента пищевых продуктов высокий уровень качества может быть получен при умеренно низких температурах, обеспечивающих удаление сублимацией 80—85% влаги [116].

Для большинства пищевых продуктов достаточна конечная влажность 3—4%. Если ставится цель достижения сроков хранения в течение нескольких лет, конечная влажность должна быть понижена до 2—3%.

Посредством такого способа обезвоживания не только сохраняются, но и повышаются преимущества обоих способов: при замораживании нежелательные изменения продуктов минимальны; последующая сушка, осуществляемая путем сублимации кристаллов льда, образовавшихся в порах и капиллярах продукта, сохраняет микроструктуру, состав и свойства продукта неизменными; при этом воздействие высоких температур на влажный продукт исключено, лабильные компоненты и витаминный состав продукта изменяются незначительно [116, 117].

Продукты, высушенные методом сублимации, резко отличаются от продуктов, подвергнутых консервированию любым другим способом: они сохраняют неизменным первоначальный объем, легко поглощают влагу при обводнении, причем первоначальные качества продукта – цвет, аромат, питательные свойства, содержание витаминов и т.д. – сохраняются почти полностью.

Масса продуктов сублимационной сушки составляет от 0,25 до 0, первоначальной; упакованные надлежащим образом, они могут длительное нерегулируемой температуре и влажности).

сублимированных продуктов объясняется тем, что обработке может подвергаться только свежее сырье. Несвежие продукты обработки не выдерживают. Одним из важнейших достоинств сублимации является малая усадка исходных продуктов, что позволяет избегать их разрушения и быстро восстанавливать сублимированные продукты, имеющие пористую структуру, при обводнении [116].

При всех очевидных достоинствах сублимационной сушки недостатком её является довольно высокая энергоёмкость (2,2-2,8 кВт/кг удаленной влаги). Энергия расходуется на подвод теплоты к продукту, работу холодильных машин, вакуумных насосов и др. Сублимационные установки являются сложными и дорогостоящими изделиями. Процессы вакуумной сушки (исключающей стадию замораживания сырья), реализуемой при давлениях, незначительно превышающих давления тройной точки воды (800 - 3000 Па) и атмосферной сушки менее энергоемки и предусматривают использование более дешевого оборудования. Качество таких продуктов практически не уступает качеству сублимированных продуктов. При этом интенсивность процесса вакуумного обезвоживания существенно превосходит интенсивность сублимационной сушки [117].

В обзоре литературы представлены основные сведения о строении и свойствах коллагена. Рассмотрены различные способы получения коллагеновых препаратов, их применение в технологии мясных продуктов.

Кроме того, показано, что коллагенсодержащее сырье можно использовать в сельском хозяйстве, кожевенной промышленности, медицине, ветеринарии, косметологии.

Уникальные свойства коллагена позволяют создавать на его основы белковые продукты, которые используются в технологии мясных продуктов.

Такие продукты отличаются высокими технологическими показателями, положительным влиянием на организм.

Известно, что большая часть населения страдает дефицитом некоторых витаминов и микроэлементов. Таким образом, использование витаминов и микроэлементов в составе продуктов приводит к снижению дефицита этих витаминов и микроэлементов в питании человека. Изучение возможности создания биологически активного комплекса модифицированный коллаген – витамин С позволяет снизить потери микронутриента в процессе тепловой обработки.

Использование коллагенсодержащего сырья способствует решению экологических задач, расширению ассортимента продуктов питания и улучшению их качества. Значительный интерес для применения в технологии мясных продуктов представляют шкуры животных, поскольку ресурсы данного вида сырья значительны. Объем продукции свиноводства – свинины, в России повышается и на конец 2012 года составил 2500 тыс. т [103]. Если принять в расчет, что выход шкур составляет около 7% от массы туши, то их ресурсы оцениваются в 175 тыс. т.

Одной из главной задач также является продление сроков хранения коллагенсодержащего сырья. Применение различных способов консервирования позволяет сохранить функционально-технологические свойства такого сырья, снизить удельный вес сырья, путём удаления влаги из продукта, что в свою очередь снижает затраты на грузоперевозки и обеспечивает простоту использования таких препаратов.

ГЛАВА 2. ОРГАНИЗАЦИЯ ПОСТАНОВКИ ЭКСПЕРИМЕНТА И

МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЙ

2.1 Объекты исследований и схема постановки эксперимента На основании анализа литературных источников и сформулированных задач объектами исследований были выбраны:

белковый продукт из свиных шкур (БПШ), получаемый в результате щелочно-солевой модификации коллагенсодержащего сырья (некондиционные свиные шкуры) по запатентованному способу (патент РФ № 2227507 и № 2478299).

взаимодействия коллагена с минорными нутриентами и таннирующим агентом была получена из БПШ и последующего его растворения по запатентованному способу (патент РФ).

биологически активный композит (БАК) был получен на основе БПШ с добавлением аскорбиновой кислоты и коптильного ароматизатора;

мясные продукты с/без БАК.

Последовательность проведения этапов экспериментальных исследований проиллюстрирована схемой проведения эксперимента (рисунок 5).

Анализ научно-технической и патентной литературы, постановка цели и Создание и изучение свойств биологически активного композита Получение белкового продукта из свиных шкур и коллагенсодержащей аскорбиновой кислоты и комплексообразования коллагена свойства коллагена КСМ дифференциальной сканирующей Низкотемпературная Выбор способа консервирования БАК и изучение свойств Изучение влияния продолжительности хранения высушенного БАК на его качественные характеристики и выбор перспективного способа сушки Разработка рецептуры и выработка опытных образцов вареной колбасы, Методы исследования Разработка проекта технической документации на новые виды продуктов Рисунок 5 – Схема проведения эксперимента Массовую долю влаги (1) определяли высушиванием до постоянной массы при 105 °С по ГОСТ Р 51479 [12, 46].

Массовую долю белка (2) определяли на полуавтоматическом приборе Kjeltec System 1002 «Tecator» [79].

Массовую долю жира (3) определяли методом Сокслета по ГОСТ 23042 [40].

Массовую долю золы (4) определяли озолением высушенной обезжиренной навески в муфельной печи при t = 500–700 °С до постоянной массы по ГОСТ Р 53642 [47].

Значение рН (5) определяли по методу потенциометрии в водной вытяжке, с помощью универсального иономера рН-340 М [12, 52].

Определение оксипролина (6). Колориметрический метод основан на выделении оксипролина при кислотном гидролизе пробы продукта, проведении цветной реакции с продуктами ее окисления и измерении интенсивности развивающейся окраски [111].

Для каждой серии анализов необходимо строить свой градуированный график. Пример градуировочного графика представлен на рисунке 6.

Массовую долю оксипролина вычисляли по формуле:

где Х – массовая доля оксипролина, %;

m 1 – масса оксипролина в исследуемом растворе, найденная по градуировочному графику, мкг;

100 – объем колбы для разведения, см3;

10–6 – коэффициент перевода мкг в г.

100 – коэффициент для перевода в процентную концентрацию;

V – объем раствора, взятого для цветной реакции, см3;

m – масса продукта, взятого на исследование, г.

Рисунок 6 - Градуировочный график для определения содержания оксипролина (спектрофотометр Specord M 40) Для пересчета результатов на содержание коллагена полученную величину оксипролина умножали на коэффициент пересчета 7,46 для мясного сырья.

Молекулярную массу белка (7) устанавливали вискозимитрическим относительную, удельную и приведенную вязкость, с помощью графика зависимости приведенной вязкости от концентрации белка находили характеристическую вязкость. Молекулярную массу белка, содержащегося в растворе, определяли по уравнению [20]:

где [] – характеристическая вязкость (дл/г);

М – молекулярная масса (Да);

К и – коэффициенты (К = 1,6610-5 и = 0,885).

Определение степени набухания (8) выполняли, применяя весовой метод, и рассчитывали по формуле [20]:

где m 1 и m 2 – массы образцов до и после набухания, соответственно, г.

Температуру сваривания пленочного носителя (9) определяли визуально. Для этого в химический стакан вместимостью 1 дм3 наливали дистиллированную воду. Образец шириной 5 и длиной 50 мм закрепляли на ртутном термометре и помещали в стакан.

Начальная температура воды составляла 18±2°С. Воду нагревали со скоростью 1°С/мин и отмечали температуру, при которой образец начинал сокращаться. Эту температуру принимали за температуру сваривания [139].

Изоэлектрическую точку объектов исследования (10) определяли согласно методу, описанного у И.В.Триерс [20, 139]. Образцы разбавляли до 1 %-ной концентрации в пересчете на сухое вещество. В десять одинаковых стаканчиков вместимостью по 100 см3 наливали по 50 см3 1 %-ного раствора и при перемешивании добавляли раствор уксусной кислоты концентрацией 0,1 моль/дм3 в количествах, указанных ниже:

Номера стаканчиков Количество кислоты Стаканчики выдерживали при 3 °С в течение 50 мин. Затем, поставив их в ряд, отбирали стаканчик с наиболее мутным студнем.

Для контроля за правильностью выбора стаканчика параллельные пробы растворов 1 %-ного препарата с уксусной кислотой заливали в кюветы фотоэлектроколориметра и находили оптическую плотность. Определяли рН самого мутного раствора. Значение рН соответствовало изоэлектрической точке.

Вязкость коллагенсодержащей матрицы (11) изучали с помощью вискозиметра ротационного «Полимер РПЭ-1М», обеспечивающего измерение этой характеристики в диапазоне от 1,810-3 до 3,75104 Пас со стандартными воспринимающими элементами типа «цилиндр-цилиндр Т1В1». Вискозиметр позволяет проводить исследования реологических свойств материалов путем определения зависимости вязкости от скорости сдвига.

Объем исследуемого материала составлял 14 см3. Перед измерением проводилось его фильтрование. Все измерения выполнялись при температуре около 20 С.

Вискозиметр обеспечивает автоматическую обработку результатов измерения вязкости с цифровой индикацией измеряемой величины. Вязкость исследуемой жидкости соответствует показаниям вискозиметра в паскальсекундах [43].

Удельное теплопоглощение (комплексообразование коллагена) (12) с биологически активными веществами изучали методом дифференциальной сканирующей микрокалориметрии (ДСК), который позволяет по величине теплопоглощения установить изменения структуры коллагена или ее модификации после введения добавки. Метод дифференциальной сканирующей миккрокалориметрии (ДСК) основан на измерении разности мощностей, подводимых к ячейкам, прогреваемым со строго одинаковой скоростью, что позволяет выделить и измерить теплопоглощение исследуемого образца на фоне в тысячи раз большего теплопоглощения растворителя благодаря тому, что измеряется не абсолютная теплоемкость раствора, а разность теплоемкостей раствора и растворителя, залитых в тождественные ячейки. Измерения теплоемкости образцов проводили на дифференциальном адиабатическом сканирующем микрокалориметре ДАСМ-4А [49, 68, 71].

прессования по П.Грау и Р.Хамму в модификации Воловинской В. П. [52].

Содержание связанной влаги вычисляли по формуле:

где X 1 - содержание связанной влаги, % к общей влаге;

А - общее содержание влаги в навеске, мг;

В - площадь влажного пятна, см;

способность (15) определяли по методике Н.Н. Липатова-мл [73].

Определение пероксидного числа (16) проводили по ГОСТ [48].

Пероксидное число вычисляют по формуле:

где X-пероксидное число;

0,00127-количество йода, эквивалентное 1 мл 0,01 М раствора тиосульфата натрия, г;

K-коэффициент пересчета на точно 0,01 М раствора тиосульфата натрия;

V-объем 0,01 М раствора тиосульфата натрия, израсходованный на титрование испытуемого раствора, мл;

V 1 -объем 0,01 М раствора тиосульфата натрия, израсходованный на титрование контрольного раствора, мл;

титрометрически, экстракцией трихлоруксусной кислотой с последующим титрованием визуально до установления светло-розовой окраски [111].

Содержание аскорбиновой кислоты (X) в мг на 100г продукта вычисляют по формуле:

Y1израсходованный на титрование экстракта пробы, см3;

Y 2 - объём раствора 2,6-дихлориндофенолята натрия, израсходованный на контрольное испытание, см Т-титр раствора 2,6-дихлориндофенолята натрия, мг/см3;

Y 3 -объем экстракта полученный при экстрагировании витамина С из навески продукта, см3;

Y 4 - объем экстракта, используемый на титрование, см3;

m- масса навески продукта, г.

Величину предельного напряжения сдвига (ПНС) (18) рассчитывали пенетрации, выраженному в метрах, по формуле Ребиндера [45]:

где Q- предельное напряжение сдвига, Па;

h - глубина погружения конуса, глубина пенетрации, м;

k- константа Ребиндера, для конуса с углом при вершине = 60°, k=2, Н/кг;

m - масса конуса со штангой, m=50,69·10-3кг.

Напряжение среза (19) и работу резания (20) определяли на использованием приставки "Kramer Shear Press" с последующим расчетом по формулам:

где Q – напряжение среза, Па;

А – работа резания, Дж/м2;

P max – максимальное усилие, определяемое тензодатчиком, при резании образца, Н;

R – радиус образца полуфабриката или продукта, м;

h ср – средняя высота образца, м;

n – количество образцов, помещенных в камеру в один слой;

S – площадь под кривой «усилие-деформация», Н·м;

V тр – скорость движения траверзы, мм/мин;

V л – скорость движения диаграммной ленты, мм/мин.

Содержание хлорида натрия (21) определяли в водной вытяжке из продукта методом Мора в нейтральной среде. Метод основан на осаждении иона хлора ионом серебра в нейтральной среде в присутствии хромата калия в качестве индикатора [42].

Содержание хлорида натрия определяли по формуле:

где Х – содержание поваренной соли, %;

0,0029 – количество поваренной соли, эквивалентное 1 мл 0,05 М раствора нитрата серебра, г;

К – коэффициент пересчета на точно 0,05 М раствора нитрата серебра, V 2 – объем 0,05 М раствора нитрата серебра, пошедщий на титрование, мл;

V 1 – объем фильтрата, взятый на титрование, мл.

проводили по общепринятой методике [44].

Содержание нитрита вычисляли по формуле:

где Х – содержание нитрита в 100 г продукта, мг;

с – количество нитрита в 1 см3 окрашенного раствора, найденное по калибровочному графику, мкг;

m 0 - масса навески продукта, г;

V – объём фильтрата, взятый для фотометрического измерения, см3;

1000 – перевод в миллиграммы.

Выход готового продукта (23) определяли весовым методом по формуле [52]:

где m1 – масса готового продукта после охлаждения, кг;

m 2 – масса полуфабриката до тепловой обработки, кг;

a, b, c, d – массовая доля вносимых мясного сырья, воды, поваренной соли и специй, биологически активного композита, соответственно, %.

Определение степени переваримости (24) проводили in vitro посредством воздействия на белковые вещества образцов системой ферментативного гидролиза определяли по цветной реакции Лоури на спектофотометре и выражали в мг тирозина на 1 г белка [52].

Органолептическую оценку (25) проводили по 5-ти балльной шкале по ГОСТ 9959-91 «Продукты мясные. Общие условия проведения органолептической оценки» [41].

Математическая обработка результатов. Каждый эксперимент при его проведении предполагает некоторые ошибки и погрешности, которые носят систематический или случайный характер. Эти ошибки при проведении опытов могут вызвать большой разброс экспериментальных данных. Поэтому необходимо проводить статистическую обработку результатов экспериментов [52].

Для этого опыты проводили в одинаковых условиях 3-5 раз, вычисляли среднее арифметическое всех результатов (Х), равное сумме отдельных результатов, деленной на количество параллельных опытов (n): Х = представляли как разность Х 1 -, где Х 1 - результат отдельного опыта.

Отклонения результата опыта от среднего арифметического значения Наличие отклонения свидетельствует об изменчивости повторных опытов.

Для измерения этой изменчивости использовали дисперсию (S2) и среднее квадратичное отклонение (S), которое вычисляли по формуле:

где n-1 – число степеней свободы, равное количеству опытов минус Результаты измерений записывали следующим образом: ±S.

единица: одна степень свободы использована для вычисления среднего.

2.3 Способы обработки объектов исследований Сублимационную сушку проводили на стенде МГУПП для вакуумной сублимационной сушки СВП – 0,36 (рис. 7, 8), предназначенном для различных исследований процессов сушки термолабильных материалов в широком диапазоне режимных параметров. Установка является универсальной для сушки широкого ассортимента сырья и может быть использована для сушки пищевых продуктов.

Рисунок 7 - Общий вид экспериментального стенда СВП-0, Рисунок 8 - Принципиальная схема экспериментального стенда для изучения вакуумной сублимационной сушки:

1 – электронагреватели, 2 – десублиматор, 3 - противни с продуктом, 4 конденсатор «плачущего» типа, 5 - поддоны для слива конденсата, 6 тумблеры вкл/выкл электронагревателей, 7 - агрегат вакуумный НВМ-5, 8 вентиль СК26013-020, 9 - вентиль СК26013-010, 10 - агрегат вакуумный 2НВР-5ДМ, 11 - агрегат вакуумный 2НВР-01Дм, 12 - вентиль СК26013-025, 13 – вентиль, 14 - компресор SC10G, 15 - конденсатор воздушный, 16 – вентиль, 17 - фильтр-осушитель, 18 - соленоидный вентиль, 19 – маслоотделитель, 20 - электронное ТРВ, 21 – ресивер, 22 – термобалон, 23 отделитель жидкости, 24 - компрессор SC21CL, 25 – теплообменник, 26 – вентиль, 27 – клапан, 28 – натекатель, 29 - девакуумирующий вентиль обезвоживания. Первый из них – вакуумная сублимационная сушка:

удаление влаги происходит посредством фазового перехода «лёд – пар» при давлениях 0,1 – 0,5 мм.рт.ст. (10 – 70 Па). Второй - включает в себя совмещение двух процессов влагоудаления в едином технологическом цикле.

Технологический процесс сублимационной сушки выполнялся в следующей последовательности:

1. Подготовленное сырьё помещали на противни, толщина слоя 8- мм.

2. Создавалось рабочее давление в камере, соответствующее режиму испарения влаги в вакууме. Рабочее давление для вакуумной сушки находится в пределах от 30 до 40 мм.рт.ст. (4000 Па 5300 Па).

3. Осуществлялся теплоподвод к объекту сушки (кондуктивный и радиационный) плоскими экранированными электронагревателями до заданных температур (которые зависят от предельной максимальной заданной для сырья температуры, она обычно регулируется в диапазоне 20…50 °C).

4. Выполнялась первая стадия процесса (испарение влаги в вакууме) до удаления заданного количества влаги.

5. По окончании первой стадии цикла отключались электронагреватели криоконцентрирование продукта. Температура замороженного продукта в соответствии с технологическим регламентом на его производство обеспечивается в диапазоне минус 20 до минус 30°С;

6. После полного замораживания продукта вторично осуществлялся подвод теплоты и начинался процесс классической сублимационной сушки.

температуры его поверхности до предельно допустимого значения и далее при поддерживании ее в заданных пределах (для пищевых продуктов 40… °С) до полного выполнения цикла.

8. По окончании цикла сушки отключались холодильные и вакуумные станции. Далее девакуумировалась камера и удалялся продукт.

Рабочие параметры сублимационной сушки:

• начало вакуумирования: T десублиматора = минус 26°С; Tпр 1 = минус 10,5°С; Тпр 2 =11,7°С; Tнаг = 22,4°С;

• начало сушки: T десублиматора = минус 33 °С; Ркам = 57 Па; Tпр 1 = минус 26,8°С; Тпр 2 = минус 26,8 °С.

График сублимационной сушки представлен в таблице 1.

Таблица 1 - График сублимационной сушки БАК Время Масса Давление Тнагр, Тпр1, Тпр2, Тдес, Мощн Нап Сила Рабочие параметры совмещенной сушки:

• T десублиматора = минус 24 °С; Tпр1 = минус 3,8 °С; Тпр2 = минус 2,9 °С;

• Начало сушки: T десублиматора = минус 29 °С.

График сушки в совмещенном режиме представлен в таблице 2.

Таблица 2 - График совмещенной сушки БАК Время Вес, г Давление Тнагр, Тпр1, Тпр2, Тдес, Мощн Нап Сила Сброс давления и изменение температурного режима холодильной машины

АКТИВНОГО КОМПОЗИТА

3.1 Получение белкового продукта из свиных шкур Свиная колбасная шкурка как источник дополнительного сырья в виде белково-жировых эмульсий, стабилизаторов и отдельных ингредиентов, используется в производстве мясных продуктов разных ассортиментных групп (в основном классов эконом и медиум). Обрезки свиных шкур, контурировании, после соответствующей обработки, также можно использовать в производстве мясных продуктов. Интерес к использованию свиных шкур оправдан, прежде всего, из-за соединительнотканных белков, основным из которых является коллаген. Все эти сведения могут служить теоретической основой для разработки технологий рационального использования вторичного сырья животного происхождения и производства комбинированных продуктов питания, содержащих модифицированные белки.



Pages:   || 2 | 3 | 4 |
 
Похожие работы:

«КОДАЦКИЙ Юрий Анатольевич ПОВЫШЕНИЕ ЭФФЕКТИВНОСТИ ТЕХНОЛОГИИ ПЕРЕРАБОТКИ СЕМЯН СОИ С ИСПОЛЬЗОВАНИЕМ УЛЬТРАЗВУКА Специальность: 05.18.01 – технология обработки, хранения и переработки злаковых, бобовых культур, крупяных продуктов, плодоовощной продукции и виноградарства Диссертация на соискание ученой степени кандидата сельскохозяйственных наук...»

«ШЕЛЕПИНА НАТАЛЬЯ ВЛАДИМИРОВНА НАУЧНО-ПРАКТИЧЕСКОЕ ОБОСНОВАНИЕ ЭФФЕКТИВНЫХ СПОСОБОВ ПЕРЕРАБОТКИ ЗЕРНА СОВРЕМЕННЫХ СОРТОВ И ФОРМ ГОРОХА Специальность 05.18.01 – Технология обработки, хранения и переработки злаковых, бобовых культур, крупяных продуктов, плодоовощной продукции и виноградарства Диссертация на соискание ученой степени...»

«ЛЕ ТХИ ДИЕУ ХУОНГ РАЗРАБОТКА И ТОВАРОВЕДНАЯ ОЦЕНКА ПРОДУКЦИИ НА МОЛОЧНОЙ ОСНОВЕ ДЛЯ ШКОЛЬНОГО ПИТАНИЯ ВО ВЬЕТНАМЕ Специальность 05.18.15 - Технология и товароведение пищевых продуктов и функционального и специализированного назначения и общественного питания (технические наук и). ДИССЕРТАЦИЯ на соискание ученой...»

«МАКСЮТОВ РУСЛАН РИНАТОВИЧ РАЗРАБОТКА ТЕХНОЛОГИИ И ТОВАРОВЕДНАЯ ОЦЕНКА ЙОДОБОГАЩЁННЫХ КУМЫСНЫХ НАПИТКОВ С ИНУЛИНОМ 05.18.15 – Технология и товароведение пищевых продуктов и функционального и специализированного назначения и общественного питания (технические наук и) Диссертация на соискание...»

«БОНДАКОВА МАРИНА ВАЛЕРЬЕВНА РАЗРАБОТКА РЕЦЕПТУРЫ И ТЕХНОЛОГИИ ПРОИЗВОДСТВА КОСМЕТИЧЕСКИХ ИЗДЕЛИЙ С ИСПОЛЬЗОВАНИЕМ ЭКСТРАКТА ВИНОГРАДА Специальность 05.18.06 – Технология жиров, эфирных масел и парфюмерно-косметических продуктов (технические наук и) Диссертация на соискание ученой степени кандидата технических наук...»

«ПОПОВА НАТАЛИЯ ВИКТОРОВНА ОБЕСПЕЧЕНИЕ КАЧЕСТВА ВОССТАНОВЛЕННЫХ ПРОДУКТОВ ПЕРЕРАБОТКИ МОЛОКА И ИНТЕНСИФИКАЦИЯ ИХ ПРОИЗВОДСТВА НА ОСНОВЕ УЛЬТРАЗВУКОВОГО ВОЗДЕЙСТВИЯ Специальность 05.18.15 – Технология и товароведение пищевых продуктов...»

«КОРЖОВ ИГОРЬ ВАСИЛЬЕВИЧ РАЗРАБОТКА ТЕХНОЛОГИИ РАСТИТЕЛЬНЫХ ТЕКСТУРАТОВ ДЛЯ ИСПОЛЬЗОВАНИЯ В ПРОИЗВОДСТВЕ ПИЩЕВЫХ ПРОДУКТОВ Специальности: 05.18.01-Технология обработки, хранения и переработки злаковых, бобовых культур, крупяных продуктов, плодовоовощной продукции и виноградарства 05.18.04-Технология мясных,...»








 
© 2013 www.diss.seluk.ru - «Бесплатная электронная библиотека - Авторефераты, Диссертации, Монографии, Методички, учебные программы»

Материалы этого сайта размещены для ознакомления, все права принадлежат их авторам.
Если Вы не согласны с тем, что Ваш материал размещён на этом сайте, пожалуйста, напишите нам, мы в течении 1-2 рабочих дней удалим его.